Veverițe. substante organice. Carbohidrați. Proteine ​​Care carbohidrat simplu servește ca monomer de amidon al glicogenului celulozei

Răspundeți la următoarele întrebări: Ce organele celulare îndeplinesc funcția digestivă la protozoare? Ce protozoar are o „gura” celulară? Ce fel

Organelele de mișcare sunt caracteristice Sarcodidae? Numiți dispozitivul cu care transportă animalele unicelulare conditii nefavorabile. Din corpurile pe care s-au format depozite de calcar de protozoare fundul mării?

. Elemente chimice care alcătuiesc carbonii 21. Numărul de molecule din monozaharide 22. Numărul de monomeri din polizaharide 23. Glucoză, fructoză,

galactoza, riboza si deoxiriboza apartin tipului de substante 24. Polizaharide monomerice 25. Amidonul, chitina, celuloza, glicogenul apartin grupului de substante 26. Carbon de rezerva la plante 27. Carbon de rezerva la animale 28. Carbonul structural la plante 29. Carbonul structural la animale 30. Moleculele sunt formate din glicerol și acizi grași 31. Cel mai consumator de energie nutrient organic 32. Cantitatea de energie eliberată din descompunerea proteinelor 33. Cantitatea de energie eliberată din descompunerea grăsimilor 34. Cantitatea de energie eliberată din descompunerea atomilor de carbon 35. În locul unuia dintre acizii grași, acidul fosforic este implicat în formarea moleculei 36. Fosfolipidele fac parte din 37. Monomerul proteinelor este de 38. Numărul de tipuri de amino. acizi în compoziția proteinelor există 39. Proteinele sunt catalizatori 40. O varietate de molecule proteice 41. Pe lângă enzimatice, una dintre cele mai importante funcții ale proteinelor 42. Aceste organice Cele mai multe substanțe din celulă sunt 43. După tip de substante, enzimele sunt 44. Monomer de acid nucleic 45. Nucleotidele ADN pot diferi doar una de alta 46. Substanță comună ADN și nucleotide ARN 47. Glucide în nucleotide ADN 48. Glucide în nucleotide ARN 49. Doar ADN-ul este caracterizat de o bază azotată 50. Doar ARN-ul este caracterizat de o bază azotată 51. Acid nucleic dublu catenar 52. Acid nucleic monocatenar 53. Tipuri legătură chimicăîntre nucleotide dintr-un lanț de ADN 54. Tipuri de legături chimice între lanțurile de ADN 55. O legătură dublă de hidrogen în ADN are loc între 56. Complementar cu adenina 57. Complementar cu guanina 58. Cromozomii constau din 59. Există 60 de tipuri de ARN în total .În celulă există 61 de ARN.Rolul moleculei de ATP 62. Baza azotată în molecula de ATP 63. Tip de carbohidrat ATP

Nivelul molecular” gradul 9

1. Care este numele materie organică în ale căror molecule conțin atomi de C, O, H, care îndeplinește o funcție energetică și de construcție?
A-acid nucleic proteina B
B-carbohidrat G-ATP
2. Ce carbohidrați sunt polimerii?
A-monozaharide B-dizaharide B-polizaharide
3. Grupul de monozaharide include:
A-glucoza B-zaharoza B-celuloza
4. Ce carbohidrați sunt insolubili în apă?
A-glucoza, fructoza B-amidon B-riboza, deoxiriboza
5. Se formează molecule de grăsime:
A-din glicerină, mai mare acizi carboxilici B-din glucoză
B-din aminoacizi, apa G-din Alcool etilic, acizi carboxilici superiori
6. Grăsimile îndeplinesc o funcție în celulă:
A-transport B-energie
B-informații G catalitice
7. Ce compuși în raport cu apa sunt lipidele?
A-hidrofil B-hidrofob
8. Care este importanța grăsimilor animale?
A-structura membranelor B-termoreglarea
B-sursă de energie D-sursă de apă E-toate cele de mai sus
9. Monomerii proteici sunt:
A-nucleotide B-aminoacizi C-glucoza G-grasimi
10. Cea mai importantă substanță organică, care face parte din celulele tuturor regnurilor naturii vii, care are o configurație liniară primară, este:
A-la polizaharide B-la lipide
B-la ATP G-la polipeptide
2. Scrieți funcțiile proteinelor, dați exemple.
3. Sarcină: În conformitate cu lanțul de ADN AATGCGATGCTAGTTTAGG, este necesar să se completeze lanțul complementar și să se determine lungimea ADN-ului

Opțiunea 1

1. Definiți termenul) substanțe hidrofile b) polimer c) reduplicare
2. Care dintre următoarele substanțe sunt heteropolimeri: a) insulina b) amidon c) ARN
3. Eliminați-o pe cea impar din listă: C, Zn, O, N, H. Explicați alegerea dvs.
4. Stabiliți o corespondență între substanțe și funcțiile lor Substanțe: Funcții: a) proteine ​​1. motor b) glucide 2. aprovizionare cu alimente. substanţe 3. transport 4. reglementare
5. Dată o catenă de ADN AAC-HCT-TAG-THG. Construiți un al doilea șir complementar.6. Alegeți răspunsul corect: 1) Monomerul proteic este a) nucleotidă b) aminoacid) glucoză d) glicerol 2) Monomerul amidonului este) nucleotidă b) aminoacid) glucoză d) glicerol 3) Proteine ​​care reglează viteza și direcția reacții chimiceîn celulă a) hormoni b) enzime c) vitamine d) proteine

Tine minte!

Ce substanțe se numesc polimeri biologici?

Care este importanța carbohidraților în natură?

Numiți proteinele pe care le cunoașteți. Ce funcții îndeplinesc?

Carbohidrați (zaharuri). Acesta este un grup mare de naturale compusi organici. În celulele animale, carbohidrații reprezintă nu mai mult de 5% din masa uscată, iar în unele celule vegetale (de exemplu, tuberculii de cartofi), conținutul lor ajunge la 90% din reziduul uscat. Carbohidrații sunt împărțiți în trei clase principale: monozaharide, dizaharide și polizaharide.

Monozaharide ribozași dezoxiriboză fac parte din acizii nucleici (Fig. 11). Glucoză este prezent în celulele tuturor organismelor și este una dintre principalele surse de energie pentru animale. Răspândit în natură fructoză- zahăr din fructe, care este mult mai dulce decât alte zaharuri. Această monozaharidă conferă un gust dulce fructelor plantelor și mierii.

Dacă două monozaharide se combină într-o moleculă, se numește un astfel de compus dizaharidă. Cea mai comună dizaharidă în natură este zaharoza, sau din trestie de zahăr, - constă din glucoză și fructoză (Fig. 12). Se obține din trestie de zahăr sau sfeclă de zahăr. Ea este chiar „zahărul” pe care îl cumpărăm din magazin.


Orez. 11. Formule structurale ale monozaharidelor


Orez. 12. Formula structurală a zaharozei (disaharidă)


Orez. 13. Structura polizaharidelor

Carbohidrați complecși - polizaharide, constând din zaharuri simple, îndeplinesc câteva funcții importante în organism (Fig. 13). Amidon pentru plante și glicogen pentru animale și ciuperci sunt o rezervă de nutrienți și energie.

Amidonul este depozitat în celulele vegetale sub formă de așa-numitele boabe de amidon. Cel mai mult, se depune în tuberculii de cartofi și în semințele de leguminoase și cereale. Glicogenul la vertebrate se găsește în principal în celulele hepatice și în mușchi. Amidonul, glicogenul și celuloza sunt construite din molecule de glucoză.

Celulozăși chitinăîndeplinesc funcții structurale și de protecție în organismele vii. Celuloza sau fibrele formează pereții celulelor vegetale. În ceea ce privește masa totală, se află pe primul loc pe Pământ între toți compușii organici. În structura sa, chitina este foarte apropiată de celuloză, care formează baza scheletului extern al artropodelor și face parte din peretele celular al ciupercilor.

Proteine ​​(polipeptide). Proteinele sunt unul dintre cei mai importanți compuși organici din natură. În fiecare celulă vie există simultan mai mult de o mie de tipuri de molecule de proteine. Și fiecare proteină are propria sa funcție specială, unică. despre rolul primordial al acestora substanțe complexe ghicit la începutul secolului al XX-lea, motiv pentru care li s-a dat numele proteine(din grecescul protos - primul). În diferite celule, proteinele reprezintă 50 până la 80% din masa uscată.


Orez. 14. General formula structurala aminoacizii care alcătuiesc proteinele

Structura proteinelor. Lanțurile lungi de proteine ​​sunt construite din doar 20 tipuri variate aminoacizi care au un plan structural comun, dar se deosebesc unul de altul prin structura radicalului (R) (Fig. 14). Conectându-se, moleculele de aminoacizi formează așa-numitele legături peptidice (Fig. 15).

Cele două lanțuri polipeptidice care alcătuiesc hormonul pancreatic insulina conțin 21 și 30 de reziduuri de aminoacizi. Acestea sunt unele dintre cele mai scurte „cuvinte” din „limbaj” proteic. Mioglobina este o proteină care leagă oxigenul în țesutul muscular și constă din 153 de aminoacizi. Proteina de colagen, care formează baza fibrelor de colagen din țesutul conjunctiv și îi asigură rezistența, este formată din trei lanțuri polipeptidice, fiecare dintre ele conține aproximativ 1000 de resturi de aminoacizi.

Aranjamentul secvenţial al resturilor de aminoacizi conectate prin legături peptidice este structura primara proteină și este o moleculă liniară (Fig. 16). Răsucindu-se sub formă de spirală, firul proteic dobândește mai mult nivel inalt organizatii - structura secundara.În cele din urmă, spirala polipeptidică se înfășoară pentru a forma o bobină (globul) sau fibrilă. Cam așa structura tertiara proteină și este forma sa biologic activă, care are specificitate individuală. Cu toate acestea, pentru un număr de proteine, structura terțiară nu este definitivă.


Orez. 15. Formarea unei legături peptidice între doi aminoacizi


Orez. 16. Structura moleculei proteice: A - primar; B - secundar; B - terțiar; G - structuri cuaternare

Poate exista structura cuaternară- combinarea mai multor globule sau fibrile proteice într-un singur complex de lucru. Deci, de exemplu, o moleculă complexă de hemoglobină este formată din patru polipeptide și numai sub această formă își poate îndeplini funcția.

Funcții proteice. Varietatea uriașă de molecule de proteine ​​implică o varietate la fel de mare a funcțiilor acestora (Fig. 17, 18). Aproximativ 10 mii proteine ​​enzimatice servesc drept catalizatori pentru reacțiile chimice. Ele asigură munca coordonată a ansamblului biochimic de celule ale organismelor vii, accelerând de mai multe ori rata reacțiilor chimice.


Orez. 17. Principalele grupe de proteine

Al doilea grup ca mărime de proteine ​​funcționează structuralși motor funcții. Proteinele sunt implicate în formarea tuturor membranelor și organelelor celulei. Colagenul face parte din substanța intercelulară a țesutului conjunctiv și osos, iar componenta principală a părului, coarnelor și penelor, unghiilor și copitelor este proteina de keratina. Contracția musculară este asigurată de actină și miozină.

Transport proteinele se leagă și transportă diverse substanteîn interiorul celulei și în tot corpul.


Orez. 18. Proteinele sintetizate fie rămân în celulă pentru utilizare intracelulară, fie sunt expulzate în exterior pentru utilizare la nivelul corpului.

Hormoni proteici asigură o funcție de reglementare.

De exemplu, hormonul de creștere produs de glanda pituitară reglează metabolismul general și afectează creșterea. Lipsa sau excesul acestui hormon în copilărie duce, respectiv, la dezvoltarea nanismului sau gigantismului.

Foarte important de protecţie funcția proteinelor. Atunci când proteinele străine, virușii sau bacteriile pătrund în corpul uman, imunoglobulinele, proteinele protectoare, susțin protecție. Fibrinogenul și protrombina asigură coagularea sângelui, protejând organismul de pierderea sângelui. Proteinele au, de asemenea, o funcție de protecție de un fel oarecum diferit. Multe artropode, pești, șerpi și alte animale secretă toxine - otrăvuri puternice de natură proteică. Proteinele sunt, de asemenea, cele mai puternice toxine microbiene, cum ar fi botulinum, difteria, holera.

Cu o lipsă de hrană în organismul animalelor, începe descompunerea activă a proteinelor în produsele finale și, astfel energie funcția acestor polimeri. Odată cu descompunerea completă a 1 g de proteină, se eliberează 17,6 kJ de energie.

Denaturarea și renaturarea proteinelor. Denaturarea este pierderea unei molecule de proteine organizarea structurală: Cuaternar, terțiar, secundar și în condiții mai stricte - și structura primară (Fig. 19). Ca urmare a denaturării, proteina își pierde capacitatea de a-și îndeplini funcția. Cauzele denaturarii pot fi temperatura ridicata, radiatiile ultraviolete, actiunea acizi tariși alcaline metale greleși solvenți organici.


Orez. 19. Denaturarea proteinelor

Proprietatea dezinfectantă a alcoolului etilic se bazează pe capacitatea sa de a provoca denaturarea proteinelor bacteriene, ceea ce duce la moartea microorganismelor.

Denaturarea poate fi reversibilă și ireversibilă, parțială și completă. Uneori, dacă impactul factorilor denaturanți nu a fost prea puternic și nu a avut loc distrugerea structurii primare a moleculei, atunci când apar condiții favorabile, proteina denaturată își poate restabili forma tridimensională. Acest proces se numește renaturare,și el dovedește în mod convingător dependența structurii terțiare a unei proteine ​​de secvența resturilor de aminoacizi, adică de structura sa primară.

Revizuiți întrebările și temele

1. Ce compuși chimici numite carbohidrați?

2. Ce sunt mono- și dizaharidele? Dă exemple.

3. Ce carbohidrat simplu servește ca monomer de amidon, glicogen, celuloză?

4. Din ce compuși organici constau proteinele?

5. Cum se formează structurile proteice secundare și terțiare?

6. Numiți funcțiile proteinelor cunoscute de dvs.

7. Ce este denaturarea proteinelor? Ce poate provoca denaturarea?

<<< Назад
Înainte >>>
Biologie. Biologie generală. Clasa 10. Nivel de bază Sivoglazov Vladislav Ivanovici

8. Materia organică. Carbohidrați. Veverițe

Tine minte!

Ce substanțe se numesc polimeri biologici?

Care este importanța carbohidraților în natură?

Numiți proteinele pe care le cunoașteți. Ce funcții îndeplinesc?

Carbohidrați (zaharuri). Acesta este un grup extins de compuși organici naturali. În celulele animale, carbohidrații reprezintă nu mai mult de 5% din masa uscată, iar în unele celule vegetale (de exemplu, tuberculi sau cartofi), conținutul lor ajunge la 90% din reziduul uscat. Carbohidrații sunt împărțiți în trei clase principale: monozaharide, dizaharide și polizaharide.

Monozaharide ribozași dezoxiriboză fac parte din acizii nucleici (Fig. 15). Glucoză este prezent în celulele tuturor organismelor și este una dintre principalele surse de energie pentru animale. Răspândit în natură fructoză- zahăr din fructe, care este mult mai dulce decât alte zaharuri. Această monozaharidă conferă un gust dulce fructelor plantelor și mierii.

Dacă două monozaharide se combină într-o moleculă, se numește un astfel de compus dizaharidă . Cea mai comună dizaharidă în natură este zaharoza, sau din trestie de zahăr, - constă din glucoză și fructoză (Fig. 16). Se obține din trestie de zahăr sau sfeclă de zahăr. Ea este chiar zahărul pe care îl cumpărăm din magazin.

Carbohidrați complecși - polizaharide , constând din zaharuri simple, îndeplinesc câteva funcții importante în organism (Fig. 17). Amidon pentru plante și glicogen pentru animale și ciuperci sunt o rezervă de nutrienți și energie.

Orez. 15. Formule structurale ale monozaharidelor

Orez. 16. Formula structurală a zaharozei (dizaharidă)

Orez. 17. Structura polizaharidelor

Amidonul este depozitat în celulele vegetale sub formă de boabe de amidon. Cel mai mult, se depune în tuberculii de cartofi și în semințele de leguminoase și cereale. Glicogenul la vertebrate se găsește în principal în celulele hepatice și în mușchi. Amidonul, glicogenul și celuloza sunt construite din molecule de glucoză.

Celulozăși chitinăîndeplinesc funcții structurale și de protecție în organism. Celuloza sau fibrele formează pereții celulelor vegetale. În ceea ce privește masa totală, se află pe primul loc pe Pământ între toți compușii organici. În structura sa, chitina este foarte apropiată de celuloză, care formează baza scheletului extern al artropodelor și face parte din peretele celular al ciupercilor.

Proteine ​​(polipeptide). Proteinele sunt unul dintre cei mai importanți compuși organici din natură. În fiecare celulă vie există simultan mai mult de o mie de tipuri de molecule de proteine. Și fiecare proteină are propria sa funcție specială, unică. Rolul principal al acestor substanțe complexe a fost bănuit la începutul secolului XX, motiv pentru care li s-a dat numele. proteine(din greaca. protos- primul). În diferite celule, proteinele reprezintă 50 până la 80% din masa uscată.

Structura proteinelor . Lanțurile lungi de proteine ​​sunt construite din doar 20 de tipuri diferite de aminoacizi care au un plan structural comun, dar diferă între ele în structura radicalului (R) (Fig. 18). Conectându-se, moleculele de aminoacizi formează așa-numitele legături peptidice (Fig. 19).

Orez. 18. Formula structurală generală a aminoacizilor care alcătuiesc proteinele

Orez. 19. Formarea unei legături peptidice între doi aminoacizi

Cele două lanțuri polipeptidice care alcătuiesc hormonul pancreatic insulina conțin 21 și 30 de reziduuri de aminoacizi. Acestea sunt unele dintre cele mai scurte „cuvinte” din „limbaj” proteic. Mioglobina este o proteină care leagă oxigenul în țesutul muscular și constă din 153 de aminoacizi. Proteina de colagen, care formează baza fibrelor de colagen din țesutul conjunctiv și îi asigură rezistența, este formată din trei lanțuri polipeptidice, fiecare dintre ele conține aproximativ 1000 de resturi de aminoacizi.

Aranjamentul secvenţial al resturilor de aminoacizi conectate prin legături peptidice este structura primara proteină și este o moleculă liniară (Fig. 20). Răsucindu-se sub formă de spirală, firul proteic capătă un nivel superior de organizare - structura secundara. În cele din urmă, polipeptida se înfășoară pentru a forma o bobină (globul). Cam așa structura tertiara proteină și este forma sa biologic activă, care are specificitate individuală. Cu toate acestea, pentru un număr de proteine, structura terțiară nu este definitivă.

Poate exista structura cuaternara - combinând mai multe globule proteice într-un singur complex de lucru. Deci, de exemplu, o moleculă complexă de hemoglobină este formată din patru polipeptide și numai sub această formă își poate îndeplini funcția.

Funcțiile proteinelor . Varietatea uriașă de molecule de proteine ​​implică o varietate la fel de mare a funcțiilor acestora (Fig. 21, 22). Aproximativ 10 mii de proteine enzime servesc drept catalizatori pentru reacțiile chimice. Ele asigură munca coordonată a ansamblului biochimic de celule ale organismelor vii, accelerând de mai multe ori rata reacțiilor chimice.

Orez. 20. Structura moleculei proteice: A - primar; B - secundar; B - terțiar; G - structuri cuaternare

Al doilea grup ca mărime de proteine ​​funcționează structuralși motor funcții. Proteinele sunt implicate în formarea tuturor membranelor și organelelor celulei. Colagenul face parte din substanța intercelulară a țesutului conjunctiv și osos, iar componenta principală a părului, coarnelor și penelor, unghiilor și copitelor este proteina de keratina. Contracția musculară este asigurată de actină și miozină.

Transport proteinele leagă și transportă diverse substanțe atât în ​​interiorul celulei, cât și în tot organismul.

proteine- hormoni asigură o funcție de reglementare.

De exemplu, hormonul de creștere produs de glanda pituitară reglează metabolismul general și afectează creșterea. Lipsa sau excesul acestui hormon în copilărie duce la dezvoltarea nanismului sau, respectiv, gigantismului.

Orez. 21. Principalele grupe de proteine

Foarte important de protecţie funcția proteinelor. Atunci când proteinele străine, virușii sau bacteriile pătrund în corpul uman, imunoglobulinele, proteinele protectoare, susțin protecție. Fibrinogenul și protrombina asigură coagularea sângelui, protejând organismul de pierderea sângelui. Proteinele au, de asemenea, o funcție de protecție de un fel oarecum diferit. Multe artropode, pești, șerpi și alte animale secretă toxine - otrăvuri puternice de natură proteică. Proteinele sunt, de asemenea, cele mai puternice toxine microbiene, cum ar fi botulinum, difteria, holera.

Cu o lipsă de hrană în organismul animalelor, începe descompunerea activă a proteinelor în produsele finale și, astfel energie funcția acestor polimeri. Odată cu descompunerea completă a 1 g de proteină, se eliberează 17,6 kJ de energie.

Orez. 22. Proteinele sintetizate fie rămân în celulă pentru utilizare intracelulară, fie sunt expulzate în exterior pentru utilizare la nivelul corpului.

Orez. 23. Denaturarea proteinelor

Denaturarea și renaturarea proteinelor. denaturare - aceasta este pierderea de către o moleculă proteică a organizării sale structurale: cuaternar, terțiar, secundar și, în condiții mai severe, structura primară (Fig. 23). Ca urmare a denaturării, proteina își pierde capacitatea de a-și îndeplini funcția. Cauzele denaturării pot fi temperatura ridicată, radiațiile ultraviolete, acțiunea acizilor și alcalinelor puternice, a metalelor grele și a solvenților organici.

Proprietatea dezinfectantă a alcoolului etilic se bazează pe capacitatea sa de a provoca denaturarea proteinelor bacteriene, ceea ce duce la moartea microorganismelor.

Denaturarea poate fi reversibilă și ireversibilă, parțială și completă. Uneori, dacă impactul factorilor denaturanți nu a fost prea puternic și nu a avut loc distrugerea structurii primare a moleculei, atunci când apar condiții favorabile, proteina denaturată își poate restabili forma tridimensională. Acest proces se numește renaturareși el dovedește în mod convingător dependența structurii terțiare a unei proteine ​​de secvența reziduurilor de aminoacizi, adică de structura sa primară.

Revizuiți întrebările și temele

1. Ce compuși chimici se numesc carbohidrați?

2. Ce sunt mono- și dizaharidele? Dă exemple.

3. Ce carbohidrat simplu servește ca monomer de amidon, glicogen, celuloză?

4. Din ce compuși organici sunt alcătuite proteinele?

5. Cum se formează structurile secundare și terțiare ale unei proteine?

6. Numiți funcțiile proteinelor cunoscute de dvs. Cum puteți explica diversitatea existentă a funcțiilor proteinelor?

7. Ce este denaturarea proteinelor? Ce poate provoca denaturarea?

Gândi! A executa!

1. Folosind cunoștințele dobândite în urma studierii biologiei plantelor, explicați de ce există mult mai mulți carbohidrați în organismele vegetale decât la animale.

2. Ce boli pot duce la o încălcare a conversiei carbohidraților în corpul uman?

3. Se știe că, dacă nu există proteine ​​în dietă, chiar și în ciuda conținutului caloric suficient al alimentelor, creșterea se oprește la animale, compoziția sângelui se modifică și alte fenomene patologice. Care este motivul unor astfel de încălcări?

4. Explicați dificultățile care apar în timpul transplantului de organe, pe baza cunoașterii specificității moleculelor proteice din fiecare organism.

Lucrați cu computerul

Consultați aplicația electronică. Studiați materialul și finalizați sarcinile.

Află mai multe

Până în prezent, au fost izolate și studiate mai mult de o mie de enzime, fiecare dintre acestea fiind capabilă să influențeze viteza unei anumite reacții biochimice.

Moleculele unor enzime constau numai din proteine, altele includ o proteină și un compus non-proteic sau coenzimă. Diverse substanțe acționează ca coenzime, de regulă, vitamine și ioni anorganici ai diferitelor metale.

De regulă, enzimele sunt strict specifice, adică accelerează doar anumite reacții, deși există enzime care catalizează mai multe reacții. O astfel de selectivitate a acțiunii enzimelor este asociată cu structura lor. Activitatea unei enzime este determinată nu de întreaga sa moleculă, ci de o anumită zonă, care se numește locul activ al enzimei. Formă și structura chimica ale site-ului activ sunt de așa natură încât numai anumite molecule care se potrivesc enzimei se pot lega de aceasta, ca o cheie a unui lacăt. Substanța de care se leagă o enzimă se numește substrat. Uneori, o moleculă de enzimă are mai mulți centri activi, ceea ce accelerează în mod natural rata procesului biochimic catalizat și mai mult.

În etapa finală a reacției chimice, complexul enzimă-substrat se descompune în produși finali și o enzimă liberă. Centrul activ al enzimei eliberate în acest caz poate accepta din nou molecule noi ale substanței-substrat (Fig. 24).

Orez. 24. Schema formării complexului „enzimă-substrat”.

Repetați și amintiți-vă!

Uman

Schimbul de carbohidrați. Carbohidrații intră în organism sub formă de diverși compuși: amidon, glicogen, zaharoză, fructoză, glucoză. Carbohidrații complecși încep să fie digerați deja în cavitatea bucală. În duoden, ele sunt complet descompuse - la glucoză și alți carbohidrați simpli. În intestinul subțire, carbohidrații simpli sunt absorbiți în sânge și trimiși la ficat. Aici excesul de carbohidrați este reținut și transformat în glicogen, iar restul de glucoză este distribuit între toate celulele corpului. În organism, glucoza este în primul rând o sursă de energie. Descompunerea a 1 g de glucoză este însoțită de eliberarea a 17,6 kJ (4,2 kcal) de energie. Produse de descompunere a carbohidraților ( dioxid de carbonși apă) sunt excretate prin plămâni sau prin urină. Rolul principal în reglarea concentrației de glucoză din sânge revine hormonilor pancreasului și glandelor suprarenale.

Majoritatea carbohidraților se găsesc în alimentele vegetale. Carbohidrații care se găsesc în mod obișnuit în alimentele umane sunt amidonul, zahărul din sfeclă (zaharoză) și zahărul din fructe. Diverse cereale, pâine, cartofi sunt deosebit de bogate în amidon. Zaharul din fructe este foarte util, este usor absorbit de organism. Există mult din acest zahăr în miere, fructe și fructe de pădure. Un adult trebuie să primească cel puțin 150 g de carbohidrați pe zi cu alimente. Când efectuați o muncă fizică grea, această sumă trebuie mărită de 1,5-2 ori. Din punct de vedere al proceselor metabolice, introducerea polizaharidelor în organism este mai rațională decât mono- și dizaharidele. Într-adevăr, descompunerea relativ lentă a amidonului în sistemul digestiv duce la o eliberare treptată a glucozei în sânge. În cazul consumului excesiv de dulciuri, concentrația de glucoză din sânge crește brusc, spasmodic, ceea ce afectează negativ activitatea multor organe (inclusiv pancreasul).

Metabolismul proteinelor. Odată ajunse în organism, proteinele alimentare sub acțiunea enzimelor sunt descompuse în tractul gastrointestinal în aminoacizi individuali și în această formă sunt absorbite în sânge. Funcția principală a acestor aminoacizi este plasticul, adică toate proteinele corpului nostru sunt construite din ele. Mai rar, proteinele sunt folosite ca surse de energie: în timpul descompunerii a 1 g, se eliberează 17,6 kJ (4,2 kcal). Aminoacizii, care fac parte din proteinele corpului nostru, sunt împărțiți în interschimbabili și de neînlocuit. interschimbabile aminoacizii pot fi sintetizați în corpul nostru din alți aminoacizi care provin din alimente. Acestea includ glicina, serină și altele. Cu toate acestea, mulți dintre aminoacizii de care avem nevoie nu sunt sintetizați în corpul nostru și, prin urmare, trebuie să fie furnizați în mod constant organismului ca parte a proteinelor alimentare. Acești aminoacizi se numesc indispensabil. Printre acestea, de exemplu, valina, metionina, leucina, lizina si altele. În cazul unei deficiențe de aminoacizi esențiali, apare o stare de „foame de proteine”, care duce la o încetinire a creșterii organismului, deteriorarea proceselor de auto-reînnoire a celulelor și țesuturilor. Se numesc proteine ​​dietetice care conțin toți aminoacizii necesari unei persoane cu drepturi depline. Acestea includ animale și unele proteine ​​vegetale (leguminoase). Proteinele dietetice care nu au aminoacizi esențiali sunt numite defect(de exemplu, proteine ​​de porumb, orz, grâu).

Majoritatea alimentelor conțin proteine. Carnea, pestele, branza, branza de vaci, ouale, mazarea, nucile sunt bogate in proteine. Proteinele animale sunt deosebit de importante pentru un organism tânăr în creștere. Lipsa proteinelor complete în dietă duce la întârzierea creșterii. O persoană trebuie să mănânce 100-120 g de proteine ​​pe zi cu alimente.

În descompunere, aminoacizii formează apă, dioxid de carbon și amoniac toxic, care este transformat în uree în ficat. produse finite metabolismul proteinelor sunt excretate din organism cu urina, transpirația și aerul expirat.

Acest text este o piesă introductivă. Din cartea Despre originea speciilor de selecție naturală sau păstrarea raselor favorizate în lupta pentru viață autorul Darwin Charles

Despre natura rudeniei care leagă ființele organice. Deoarece descendenții modificați ai speciilor dominante aparținând unor genuri extinse tind să moștenească avantajele care au făcut ca grupurile cărora le aparțineau să fie extinse și progenitorii lor dominanti, atunci

Din cartea Porniți pe oricine, dar NU pe un CROCODIL! autor Orsag Mihai

Ei bine, ce zici de veverite? În anii şaizeci, am încercat în mod repetat să pun veveriţe în casă, dar fiecare astfel de încercare s-a încheiat în cel mai trist mod. După un timp, veverițele s-au slăbit, membrele posterioare le-au fost luate, iar nefericitele animale au murit în convulsii. La început eu

Din carte ultima carte fapte. Volumul 1 [Astronomie și astrofizică. Geografie și alte științe ale pământului. Biologie și Medicină] autor

Din cartea Diagnostic and Correction of Deviant Behavior in Dogs autor Nikolskaya Anastasia Vsevolodovna

3.1. Leziuni organice ale sistemului nervos central În cadrul abordării ontogenetice a cauzelor tulburărilor de comportament, trebuie remarcat faptul că leziunile organice ale sistemului nervos central pot fi cauzate de sarcina necorespunzătoare, nașterea dificilă, postpartum complicat.

Din cartea Criza civilizației agricole și a organismelor modificate genetic autor Glazko Valery Ivanovici

Plante modificate genetic cu un dat compoziție chimicăși structura moleculelor (aminoacizi, proteine, carbohidrați) Legea de bază a nutriției raționale dictează necesitatea potrivirii nivelurilor de aport și cheltuieli de energie. Reducerea consumului de energie omul modern conduce la

Din cartea Biologie [ Referință completă să se pregătească pentru examen] autor Lerner Georgy Isaakovich

Din cartea Cea mai nouă carte a faptelor. Volumul 1. Astronomie și astrofizică. Geografie și alte științe ale pământului. Biologie și medicină autor Kondrașov Anatoli Pavlovici

Ce sunt carbohidrații, de ce are nevoie organismul de ei și în ce produse se găsesc? Carbohidrații (zaharurile) sunt un grup larg de compuși naturali a căror structură chimică corespunde adesea cu formula generală Cm(H2O)n (adică carbon plus apă, de unde și numele). Carbohidrații sunt

Din cartea Genele și dezvoltarea corpului autor Neifakh Alexander Alexandrovici

2. Proteinele cromatinei Știm deja că cromatina constă din ADN și histone în cantități egale de greutate și proteine ​​non-histone (NHP), care în regiunile inactive ale cromozomului au doar 0,2 greutăți ADN, iar în regiunile active - mai mult de 1,2 ( în medie NGB este mai mic decât ADN-ul). Știm și că histones

Din cartea Biologie. Biologie generală. Clasa 10. Un nivel de bază de autor Sivoglazov Vladislav Ivanovici

7. Materia organică. caracteristici generale. Lipide Amintiți-vă! Care este particularitatea structurii atomului de carbon? Ce legătură se numește covalentă? Ce substanțe se numesc organice?

Din cartea Antropologie și concepte de biologie autor Kurchanov Nikolai Anatolievici

9. Materia organică. Acizi nucleici Amintiți-vă! De ce acizii nucleici sunt clasificați ca heteropolimeri? Ce este un monomer de acid nucleic? Ce funcții știți ale acizilor nucleici?

Din carte chimie biologică autor Lelevici Vladimir Valerianovici

2.1. Compuși organici în organismele vii Compușii organici se găsesc numai în organismele vii. Putem spune că viața pe Pământ este construită pe baza carbonului, care are o serie de proprietăți unice. Valoare primară pentru îndeplinirea rolului

Din cartea autorului

Carbohidrații Carbohidrații sunt cel mai comun grup de substanțe organice din natură. Funcția lor principală este energia. Toți carbohidrații conțin grupări hidroxil (-OH) împreună cu o grupare aldehidă sau ceto. Există trei grupe de carbohidrați (Tabelul 2.1).

Din cartea autorului

Proteine ​​Proteinele sunt de o importanță capitală în viața organismelor. Diversitatea uriașă a ființelor vii este în mare măsură determinată de diferențele de compoziție a proteinelor prezente în corpurile lor. De exemplu, mai mult de 5 milioane dintre ele sunt cunoscute în corpul uman.Proteinele sunt polimeri,

Din cartea autorului

Proteine ​​Valoarea nutritivă a proteinelor este asigurată de prezența aminoacizilor esențiali, ale căror schelete de hidrocarburi nu pot fi sintetizate în corpul uman și, în consecință, acestea trebuie aprovizionate cu alimente. Ele sunt, de asemenea, surse majore de azot. Zilnic

Din cartea autorului

Carbohidrați Principalii carbohidrați din alimente sunt monozaharidele, oligozaharidele și polizaharidele, care trebuie furnizate în cantitate de 400-500 g pe zi. Carbohidrații din alimente sunt principalul material energetic al celulei, asigurând 60-70% din consumul zilnic de energie. Pentru schimb

Din cartea autorului

Capitolul 16. Țesuturile și alimentele Carbohidrații - Metabolism și funcții Glucidele fac parte din organismele vii și, împreună cu proteinele, lipidele și acizii nucleici, determină specificitatea structurii și funcționării acestora. Carbohidrații sunt implicați în multe procese metabolice, dar înainte

Întrebarea 1. Ce compuși chimici se numesc carbohidrați?
Carbohidrați- un grup mare de compuși organici care formează celulele vii. Termenul de „carbohidrați” a fost introdus pentru prima dată de către omul de știință K. Schmidt la mijlocul secolului trecut (1844). Reflectă idei despre un grup de substanțe a căror moleculă corespunde formulei generale: Cn (H2O) n - carbon și apă.
Carbohidrații sunt de obicei împărțiți în 3 grupe: monozaharide (de exemplu, glucoză, fructoză, manoză), oligozaharide (include de la 2 până la 10 reziduuri de monozaharide: zaharoză, lactoză), polizaharide (compuși cu greutate moleculară mare, de exemplu, glicogen, amidon).
Carbohidrații îndeplinesc două funcții principale: construcție și energie. De exemplu, celuloza formează pereții celulelor vegetale: complexul polizaharid chitina este principalul componentă structurală exoschelet al artropodelor. Chitina îndeplinește și o funcție de construcție în ciuperci. Carbohidrații joacă rolul principalei surse de energie din celulă. În procesul de oxidare, se eliberează 1 g de carbohidrați
17,6 kJ de energie. Amidonul din plante și glicogenul la animale, fiind depus în celule, servește drept rezervă de energie.
Carbohidrații ființelor vii antice (procariote și plante) au devenit baza formării combustibililor fosili - petrol, gaz, cărbune.

Întrebarea 2. Ce sunt mono- și dizaharidele? Dă exemple.
Monozaharide- acestea sunt carbohidrați, numărul de atomi de carbon (n) în care este relativ mic (de la 3 la 6-10). Monozaharidele există de obicei în formă ciclică; cele mai importante dintre ele sunt hexozele
(n = 6) și pentoze (n = 5). Hexozele includ glucoza, care este cel mai important produs al fotosintezei plantelor și una dintre principalele surse de energie pentru animale; Este răspândită și fructoza, un zahăr din fructe care dă un gust dulce fructelor și mierii. Pentozele riboza și deoxiriboza sunt constituenți ai acizilor nucleici. Tetrozele conțin 4 (n = 4) și, respectiv, triozele, 3 (n = 3) atomi de carbon. Dacă două monozaharide se combină într-o moleculă, un astfel de compus se numește dizaharidă. Părțile constitutive (monomerii) unei dizaharide pot fi aceleași sau diferite. Deci, două glucoze formează maltoză, iar glucoza și fructoza formează zaharoză. Maltoza este un intermediar în digestia amidonului; Zaharoza este același zahăr pe care îl puteți cumpăra din magazin.
Toate sunt foarte solubile în apă și solubilitatea lor crește semnificativ odată cu creșterea temperaturii.

Întrebarea 3. Ce carbohidrat simplu servește ca monomer de amidon, glicogen, celuloză?
Monozaharidele se combină între ele pentru a forma polizaharide. Cele mai comune polizaharide (amidon, glicogen, celuloză) sunt lanțuri lungi de molecule de glucoză conectate într-un mod special. Glucoza este o hexoză ( formula chimica C6H12O6) și are mai multe grupe -OH -. Datorită stabilirii legăturilor între ele, moleculele individuale de glucoză sunt capabile să formeze polimeri liniari (celuloză) sau ramificați (amidon, glicogen). Dimensiunea medie un astfel de polimer - câteva mii de molecule de glucoză.

Întrebarea 4. Din ce compuși organici constau proteinele?
Proteinele sunt substanțe organice polimerice cu înaltă moleculă care determină structura și activitatea vitală a celulei și a organismului în ansamblu. Unitatea structurală, monomerul moleculei lor de biopolimer este un aminoacid. 20 de aminoacizi iau parte la formarea proteinelor. Compoziția fiecărei molecule de proteină include anumiți aminoacizi în raportul cantitativ caracteristic acestei proteine ​​și în ordinea de aranjare în lanțul polipeptidic. Aminoacizi - molecule organice având un plan general de structură: un atom de carbon legat de hidrogen, o grupare acidă (-COOH), o grupare amino
(-NH 2) și un radical. Diferiți aminoacizi (fiecare are propriul său nume) diferă doar în structura radicalului. Aminoacizii sunt compuși amfoteri care sunt legați între ei într-o moleculă de proteină folosind legături peptidice. Acest lucru se datorează capacității lor de a interacționa unul cu celălalt. Doi aminoacizi sunt combinați într-o moleculă prin stabilirea unei legături între carbonul acid și azotul principalelor grupe (- NH - CO -) cu eliberarea unei molecule de apă. Legătura dintre gruparea amino a unui aminoacid și gruparea carboxil a altuia este covalentă. LA acest caz se numește legătură peptidică.
Un compus din doi aminoacizi se numește dipeptidă, trei se numește tripeptidă etc., iar un compus format din 20 de resturi de aminoacizi sau mai multe se numește polipeptidă.
Proteinele care alcătuiesc organismele vii includ sute și mii de aminoacizi. Ordinea conexiunii lor în moleculele de proteine ​​este cea mai diversă, ceea ce determină diferența în proprietățile lor.

Întrebarea 5. Cum se formează structurile secundare și terțiare ale unei proteine?
Ordinea, cantitatea și calitatea aminoacizilor care alcătuiesc molecula proteică determină structura sa primară (de exemplu, insulina). Proteinele structurii primare pot, cu ajutorul legăturilor de hidrogen, să se unească într-o spirală și să formeze o structură secundară (de exemplu, keratina). Multe proteine, cum ar fi colagenul, funcționează sub forma unei spirale răsucite. Lanțurile polipeptidice, răsucindu-se într-un anumit fel într-o structură compactă, formează un glob (bilă), care este structura terțiară a proteinei. Înlocuirea chiar și a unui aminoacid în lanțul polipeptidic poate duce la o schimbare a configurației proteinei și la scăderea sau pierderea capacității de a participa la reacțiile biochimice. Majoritatea proteinelor au o structură terțiară. Aminoacizii sunt activi numai pe suprafața globului.

Întrebarea 6. Numiți funcțiile proteinelor cunoscute de dvs.
Proteinele îndeplinesc următoarele funcții:
enzimatic (de exemplu, amilaza, descompune carbohidrații). Enzimele acționează ca catalizatori pentru reacțiile chimice și sunt implicate în toate procesele biologice.
structurale (de exemplu, fac parte din membranele celulare). Proteinele structurale sunt implicate în formarea membranelor și a organelelor celulare. Colagenul proteic face parte din substanța intercelulară a oaselor și a țesutului conjunctiv, iar keratina este componenta principală a părului, unghiilor, pene.
receptorul (de exemplu, rodopsina, promovează vedere mai bună).
transport (de exemplu, hemoglobina, transportă oxigen sau dioxid de carbon).
protectoare (de exemplu, imunoglobulinele, sunt implicate în formarea imunității).
motorii (de exemplu, actina, miozina, sunt implicate în contracția fibrelor musculare). Funcția contractilă a proteinelor permite corpului să se miște prin contracția musculară.
hormonale (de exemplu, insulina, transformă glucoza în glicogen). Hormonii proteici asigură o funcție de reglare. Hormonul de creștere are o natură proteică (excesul său la copil duce la gigantism), hormoni care reglează funcția rinichilor etc.
energie (la împărțirea a 1 g de proteine, se eliberează 4,2 kcal de energie). Proteinele încep să îndeplinească o funcție energetică atunci când sunt în exces în alimente sau, dimpotrivă, atunci când celulele sunt sever epuizate. Mai des, observăm cum proteinele alimentare, fiind digerate, sunt descompuse în aminoacizi, din care apoi sunt create proteinele necesare organismului.

Întrebarea 7. Ce este denaturarea proteinelor? Ce poate provoca denaturarea?
Denaturarea- aceasta este pierderea unei molecule proteice a structurii sale normale ("naturale"): structura tertiara, secundara si chiar primara. În timpul denaturarii, bobina proteică și helixul se desfășoară; legăturile de hidrogen și apoi legăturile peptidice sunt rupte. Proteina denaturată nu își poate îndeplini funcțiile. Cauzele denaturării sunt temperatura ridicată, radiațiile ultraviolete, acțiunea acizilor și alcalinelor puternice, metalele grele, solvenții organici. Fierberea unui ou de pui este un exemplu de denaturare. Conținutul unui ou crud este lichid și se răspândește ușor. Dar după câteva minute de stat în apă clocotită, își schimbă consistența, se îngroașă. Motivul este denaturarea albuminei de albuș de ou: moleculele sale globulare sub formă de spirale, solubile în apă, se desfășoară și apoi se conectează între ele, formând o rețea rigidă.
Când condițiile se îmbunătățesc, proteina denaturată este capabilă să-și refacă structura din nou, dacă structura sa primară nu este distrusă. Acest proces se numește renaturare.

Întrebarea 1. Ce compuși chimici se numesc carbohidrați?

Carbohidrații sunt un grup extins de compuși organici naturali. Carbohidrații sunt împărțiți în trei clase principale: monozaharide, dizaharide și polizaharide. O dizaharidă este un compus din două monozaharide; polizaharidele sunt polimeri ai monozaharidelor. Carbohidrații îndeplinesc funcții de energie, stocare și construcție în organismele vii. Acesta din urmă este deosebit de important pentru plante, al căror perete celular constă în principal din polizaharidă de celuloză. Carbohidrații ființelor vii antice (procariote și plante) au devenit baza formării combustibililor fosili - petrol, gaz, cărbune.

Întrebarea 2. Ce sunt mono- și dizaharidele? Dă exemple.

Monozaharidele sunt carbohidrați, numărul de atomi de carbon (n) în care este relativ mic (de la 3 la 6-10). Monozaharidele există de obicei sub formă ciclică; cele mai importante dintre ele sunt hexozele (n = 6) și pentozele (n = 5). Hexozele includ glucoza, care este cel mai important produs al fotosintezei plantelor și una dintre principalele surse de energie pentru animale; Fructoza, un zahăr din fructe care dă un gust dulce fructelor și mierii, este, de asemenea, distribuită pe scară largă. Pentozele de riboză și dezoxiriboză fac parte din acizii nucleici. Dacă două monozaharide se combină într-o moleculă, un astfel de compus se numește dizaharidă. Părțile constitutive (monomerii) unei dizaharide pot fi aceleași sau diferite. Deci, două glucoze formează maltoză, iar glucoza și fructoza formează zaharoză. Maltoza este un intermediar în digestia amidonului; zaharoză - același zahăr pe care îl poți cumpăra din magazin.

Întrebarea 3. Ce carbohidrat simplu servește ca monomer de amidon, glicogen, celuloză?

Monozaharidele se combină între ele pentru a forma polizaharide. Cele mai comune polizaharide (amidon, glicogen, celuloză) sunt lanțuri lungi de molecule de glucoză conectate într-un mod special. Glucoza este o hexoză (formula chimică C 6 H 12 0 6) și are mai multe grupări OH. Datorită stabilirii legăturilor între ele, moleculele individuale de glucoză sunt capabile să formeze polimeri liniari (celuloză) sau ramificați (amidon, glicogen). Dimensiunea medie a unui astfel de polimer este de câteva mii de molecule de glucoză.

Întrebarea 4. Din ce compuși organici constau proteinele?

Proteinele sunt heteropolimeri formați din 20 de tipuri de aminoacizi interconectați prin așa-numitele legături peptidice speciale. Aminoacizii sunt molecule organice care au o structură comună: un atom de carbon conectat la hidrogen, o grupare acidă (-COOH), o grupare amino (-NH 2) și un radical. Diferiți aminoacizi (fiecare are propriul său nume) diferă doar în structura radicalului. Formarea unei legături peptidice are loc datorită combinației dintre o grupare acidă și o grupare amino a doi aminoacizi situate unul lângă altul într-o moleculă de proteină.

Întrebarea 5. Cum se formează structurile proteice secundare și terțiare?

Lanțul de aminoacizi care formează baza unei molecule proteice este structura sa primară. Între grupările amino încărcate pozitiv și grupările acide încărcate negativ ale aminoacizilor apar legături de hidrogen. Formarea acestor legături face ca molecula de proteină să se rotească într-o spirală.

O spirală proteică este o structură secundară a unei proteine. În etapa următoare, datorită interacțiunilor dintre radicalii de aminoacizi, proteina este pliată într-o bilă (globul) sau fir (fibrilă). Această structură a moleculei se numește terțiară; ea este forma biologic activă a proteinei, care are specificitate individuală și o anumită funcție.

Întrebarea 6. Numiți funcțiile proteinelor cunoscute de dvs.

Proteinele îndeplinesc funcții extrem de diverse în organismele vii.

Una dintre cele mai numeroase grupuri de proteine ​​este enzimele. Aceștia funcționează ca catalizatori ai reacțiilor chimice și participă la toate procesele biologice.

Multe proteine ​​îndeplinesc o funcție structurală participând la formarea membranelor și a organelelor celulare. Proteina colagenului face parte din substanța intercelulară a oaselor și a țesutului conjunctiv, iar keratina este componenta principală a părului, unghiilor și penelor.

Funcția contractilă a proteinelor oferă organismului capacitatea de a se mișca prin contracția musculară. Această funcție este inerentă proteinelor precum actina și miozina.

Proteinele de transport se leagă și transportă diverse substanțe atât în ​​interiorul celulei, cât și în tot corpul. Acestea includ, de exemplu, hemoglobina, care transportă oxigen și molecule de dioxid de carbon.

Hormonii proteici asigură o funcție de reglare. Hormonul de creștere are o natură proteică (excesul său la copil duce la gigantism), insulină, hormoni care reglează funcția rinichilor etc.

Proteinele care îndeplinesc o funcție de protecție sunt extrem de importante. Imunoglobulinele (anticorpii) sunt principalii participanți la reacțiile imune; ele protejează organismul de bacterii și viruși. Fibrinogenul și o serie de alte proteine ​​plasmatice asigură coagularea sângelui, oprind pierderea de sânge. material de pe site

Proteinele încep să-și îndeplinească funcția energetică atunci când sunt în exces în alimente sau, dimpotrivă, atunci când are loc o epuizare puternică a celulelor. Mai des, observăm cum proteinele alimentare, fiind digerate, sunt descompuse în aminoacizi, din care apoi sunt create proteinele necesare organismului.

Întrebarea 7. Ce este denaturarea proteinelor? Ce poate provoca denaturarea?

Denaturarea este pierderea unei molecule proteice din structura sa normală („naturală”): structura terțiară, secundară și chiar primară. În timpul denaturarii, bobina proteică și helixul se desfășoară; hidrogen, iar apoi legăturile peptidice sunt distruse. Proteina denaturată nu își poate îndeplini funcțiile. Cauzele denaturării sunt temperatura ridicată, radiațiile ultraviolete, acțiunea acizilor și alcalinelor puternice, a metalelor grele și a solvenților organici. Fierberea unui ou de pui este un exemplu de denaturare. Conținutul unui ou crud este lichid și se răspândește ușor. Dar după câteva minute de stat în apă clocotită, își schimbă consistența, se îngroașă. Motivul este denaturarea albuminei proteice din ou: moleculele sale globulare, asemănătoare bobinei, solubile în apă, se desfășoară și apoi se conectează între ele, formând o rețea rigidă.

Nu ați găsit ceea ce căutați? Utilizați căutarea

Pe această pagină, material pe teme:

  • carbohidrați pe scurt
  • ce sunt mono și dizaharide dau exemple