Aké bielkoviny sa nazývajú kyslé? Proteíny, ktoré obsahujú kyslejšie aminokyseliny, znižujú pH. Aké bielkoviny sa nazývajú neutrálne? Proteíny, ktoré majú rovnaký počet karboxylových a aminoskupín. Prečo sú proteíny výkonným pufrovacím systémom? Schopný pripojiť alebo darovať vodíkové ióny a udržiavať určitú úroveň pH. Čo je denaturácia bielkovín? Proces straty trojrozmernej konformácie vlastnej molekule proteínu sa nazýva denaturácia. Čo je renaturácia? Proces obnovy proteínovej štruktúry po denaturácii sa nazýva renaturácia. Uveďte príklady rozpustných a nerozpustných bielkovín: Rozpustné (bielkoviny krvnej plazmy – fibrinogén, protrombín, albumín, globulíny), nerozpustné bielkoviny, ktoré vykonávajú mechanické funkcie (fibroín, keratín, kolagén). Uveďte príklady bielkovín, ktoré sú odolné voči vonkajším vplyvom: Fibroín je bielkovina pavučiny, keratín je bielkovina vlasov, kolagén je bielkovina šliach.

Štruktúra proteínovŠTRUKTÚRA PROTEÍNOV
Proteíny – vysokomolekulárne organické
zlúčeniny pozostávajúce zo zvyškov a-aminokyselín.
Proteíny obsahujú uhlík, vodík, dusík,
kyslík, síra. Niektoré proteíny tvoria komplexy
s inými molekulami obsahujúcimi fosfor,
železo, zinok a meď.
Proteíny majú veľkú molekulovú hmotnosť:
vaječný albumín - 36 000, hemoglobín -
152 000, myozín - 500 000. Pre porovnanie:
molekulová hmotnosť alkoholu - 46, octová
kyseliny - 60, benzén - 78.

Aminokyselinové zloženie bielkovín

AMINOKYSELINOVÉ ZLOŽENIE PROTEÍNOV
Proteíny sú neperiodické polyméry,
ktorých monoméry sú a-aminokyseliny.
Proteínové monoméry sa zvyčajne označujú ako
20 druhov α-aminokyselín, hoci v bunkách a tkanivách
Bolo ich objavených viac ako 170.
Podľa toho, či môžu aminokyseliny
syntetizované v ľudskom tele a iné
zvieratá, rozlišujú sa: neesenciálne aminokyseliny
- možno syntetizovať; nenahraditeľný
aminokyseliny – nedajú sa syntetizovať.
Esenciálne aminokyseliny musia byť dodané
telo spolu s jedlom. Rastliny syntetizujú
všetky druhy aminokyselín.

Aminokyselinové zloženie bielkovín

AMINOKYSELINOVÉ ZLOŽENIE PROTEÍNOV
V závislosti od zloženia aminokyselín
proteíny sú:
kompletný – obsahuje celú sadu
aminokyseliny;
defektné – niektoré aminokyseliny v ich
zloženie chýba. Ak sa bielkoviny skladajú iba z
aminokyseliny, nazývajú sa jednoduché. Ak veveričky
Okrem aminokyselín obsahujú aj
neaminokyselinová zložka (protetická
skupina), nazývajú sa komplexné. Protetické
skupina môže byť reprezentovaná kovmi
(metaloproteíny), sacharidy (glykoproteíny),
lipidy (lipoproteíny), nukle
kyseliny (nukleoproteíny).

Aminokyselinové zloženie bielkovín

AMINOKYSELINOVÉ ZLOŽENIE PROTEÍNOV
Všetky aminokyseliny obsahujú: 1) karboxylovú skupinu (–
COOH), 2) aminoskupina (–NH2), 3) radikál alebo R-skupina
(zvyšok molekuly). Štruktúra radikálu sa líši
druhy aminokyselín – rôzne. Záležiac na
počet zahrnutých aminoskupín a karboxylových skupín
zloženie aminokyselín, rozlišuje sa: neutrálne
aminokyseliny, ktoré majú jednu karboxylovú skupinu a
jedna aminoskupina; zásadité aminokyseliny majúce
viac ako jednu aminoskupinu; kyslé aminokyseliny,
majúce viac ako jednu karboxylovú skupinu.
aminoskupina
karboxyl
skupina

Peptidová väzba

PEPTIDOVÁ VÄZBA
Peptidy sú organické látky pozostávajúce zo zvyškov aminokyselín,
spojené peptidovou väzbou.
K tvorbe peptidov dochádza v dôsledku kondenzačnej reakcie
aminokyseliny.
Keď aminoskupina jednej aminokyseliny interaguje s karboxylovou skupinou
iná skupina vytvára medzi nimi kovalentnú väzbu dusík-uhlík,
ktorý sa nazýva peptid. V závislosti od množstva
sa rozlišujú aminokyselinové zvyšky, ktoré tvoria peptid
dipeptidy, tripeptidy, tetrapeptidy atď. Tvorba peptidovej väzby
sa dá mnohokrát opakovať.
To vedie k tvorbe polypeptidov. Na jednom konci peptidu
existuje voľná aminoskupina (nazývaná N-koniec) a na druhej strane
- voľná karboxylová skupina (nazývaná C-koniec).

Priestorová organizácia molekúl bielkovín

PRIESTOROVÁ ORGANIZÁCIA
MOLEKULY PROTEÍNOV
Vykonávanie určitých bielkovín
konkrétne funkcie závisia od
priestorová konfigurácia ich molekúl,
okrem toho je pre bunku energeticky nepriaznivá
udržujte bielkoviny v rozloženej forme, vo forme
reťazce, teda polypeptidové reťazce
sú podrobené stylingu, získavaniu
určitú trojrozmernú štruktúru, príp
konformácia. K dispozícii sú 4 úrovne
priestorové usporiadanie bielkovín:
primárne, sekundárne, terciárne a
kvartér.

Primárna proteínová štruktúra

ŠTRUKTÚRA PRIMÁRNYCH PROTEÍNOV
Toto je poradie aminokyselín
zvyšky v polypeptidovom reťazci, ktorý tvorí molekulu
veverička. Väzba medzi aminokyselinami je peptidová väzba.
Ak molekula proteínu pozostáva iba z 10 aminokyselinových zvyškov, potom je to počet
teoreticky možné varianty proteínových molekúl líšiacich sa v poradí
striedanie aminokyselín, - 1020. Ak máte 20 aminokyselín, môžete si ich vytvoriť
ešte väčší počet rôznych kombinácií. V ľudskom tele
bolo objavených asi desaťtisíc rôznych proteínov, ktoré sa od seba líšia
navzájom a z bielkovín iných organizmov.

Sekundárna štruktúra

SEKUNDÁRNA ŠTRUKTÚRA
Toto je usporiadané skladanie polypeptidového reťazca do špirály
(vyzerá ako predĺžená pružina). Špirálové závity sú zosilnené
vodíkové väzby, ktoré sa vyskytujú medzi karboxylovými kyselinami
skupiny a aminoskupiny.
Zúčastňujú sa ho takmer všetky skupiny CO a NH
tvorba vodíkových väzieb. Sú slabšie ako peptidové, ale
opakujte mnohokrát, zadajte túto konfiguráciu
stabilita a tuhosť. Na úrovni sekundárnej štruktúry
existujú proteíny: fibroín (hodváb, pavučina), keratín (vlasy,
nechty), kolagén (šľachy).

Terciárna štruktúra

TERCIÁRNA ŠTRUKTÚRA
balenie polypeptidových reťazcov do globúl vyplývajúcich z
výskyt chemických väzieb (vodíkové, iónové, disulfidové) a
vytvorenie hydrofóbnych interakcií medzi radikálmi
aminokyselinové zvyšky.
Hlavnú úlohu pri tvorbe terciárnej štruktúry zohrávajú hydrofilno-hydrofóbne interakcie. Hydrofóbne vo vodných roztokoch
radikáli sa snažia ukryť pred vodou, zoskupujúc sa vo vnútri globule, pričom
zatiaľ čo hydrofilné radikály vznikajú hydratáciou
(interakcie s vodnými dipólmi) majú tendenciu sa objavovať na povrchu
molekuly. U niektorých proteínov je terciárna štruktúra stabilizovaná
disulfidové kovalentné väzby, ktoré vznikajú medzi atómami
síry dvoch cysteínových zvyškov.
Na úrovni terciárnej štruktúry existujú enzýmy, protilátky,
niektoré hormóny.

Kvartérna štruktúra

KVATERNÁRNA ŠTRUKTÚRA
Je charakteristický pre komplexné proteíny, ktorých molekuly
tvorené dvoma alebo viacerými globulami. Podjednotky
zadržané v molekule vďaka iónovým, hydrofóbnym a
elektrostatické interakcie. Niekedy keď
tvorba kvartérnej štruktúry medzi podjednotkami
vznikajú disulfidové väzby.
Najviac študovaný proteín má kvartér
štruktúrou je hemoglobín. Tvoria ho dve α podjednotky (141 aminokyselinových zvyškov) a dve β podjednotky (146 aminokyselinových zvyškov). S každým
Podjednotka je naviazaná na molekulu hemu obsahujúcu železo.

Vlastnosti bielkovín

VLASTNOSTI PROTEÍNOV
Bielkoviny spájajú zásadité a kyslé
vlastnosti určené radikálmi aminokyselín:
čím kyslejšie aminokyseliny v proteíne, tým jasnejšie
prejavujú sa jeho kyslé vlastnosti.
Zisťuje sa schopnosť darovať a pridať H+
pufrovacie vlastnosti proteínov; jeden z najmocnejších
pufre - hemoglobín v erytrocytoch,
udržiavanie pH krvi na konštantnej úrovni.
Existujú rozpustné proteíny (fibrinogén), existujú
nerozpustné, vykonávajúce mechanické funkcie
(fibroín, keratín, kolagén).
Existujú bielkoviny, ktoré sú chemicky aktívne
(enzýmy), existujú chemicky neaktívne, odolné voči
vystavenie rôznym podmienkam prostredia a
extrémne nestabilné.

Vlastnosti bielkovín

VLASTNOSTI PROTEÍNOV
Vonkajšie faktory (teplo, ultrafialové žiarenie, ťažké
kovy a ich soli, zmeny pH, žiarenie, dehydratácia) môže
spôsobiť narušenie štruktúrnej organizácie molekuly proteínu.
Proces straty trojrozmernej konformácie vlastnej danej molekule
proteín sa nazýva denaturácia. Dôvodom denaturácie je
lámanie väzieb, ktoré stabilizujú konkrétnu proteínovú štruktúru.
Spočiatku sú najslabšie väzby rozbité a pri utiahnutí
podmienky a silnejšie. Preto sa najskôr stráca kvartér,
potom terciárne a sekundárne štruktúry. Zmena v priestore
konfigurácia vedie k zmenám vlastností proteínu a v dôsledku toho
znemožňuje proteínu vykonávať svoju inherentnú
biologické funkcie.
Ak denaturácia nie je sprevádzaná zničením primár
štruktúre, potom môže byť reverzibilná, v tomto prípade nastáva
samoobnovenie charakteristickej konformácie proteínu. Takéto
Napríklad proteíny membránových receptorov sú denaturované.
Proces obnovy proteínovej štruktúry po denaturácii
nazývaná renaturácia. Ak obnova priestor
konfigurácia proteínu je nemožná, potom sa nazýva denaturácia
nezvratné.

Funkcie proteínov

FUNKCIE PROTEÍNOV
Funkcia
Príklady a vysvetlenia
Stavebníctvo
Proteíny sa podieľajú na tvorbe bunkových a extracelulárnych štruktúr: sú súčasťou bunkových membrán
(lipoproteíny, glykoproteíny), vlasy (keratín), šľachy (kolagén) atď.
Doprava
Krvný proteín hemoglobín viaže kyslík a transportuje ho z pľúc do všetkých tkanív a orgánov az nich do
pľúca nesú oxid uhličitý; Bunkové membrány obsahujú špeciálne proteíny, ktoré poskytujú
aktívny a prísne selektívny prenos určitých látok a iónov z bunky do vonkajšieho prostredia a späť.
Regulačné
Proteínové hormóny sa podieľajú na regulácii metabolických procesov. Napríklad hormón inzulín
reguluje hladinu glukózy v krvi, podporuje syntézu glykogénu, zvyšuje tvorbu tukov zo sacharidov.
Ochranný
V reakcii na prenikanie cudzích proteínov alebo mikroorganizmov (antigénov) do tela, špeciálne
proteíny – protilátky, ktoré ich dokážu viazať a neutralizovať. Fibrín, tvorený z fibrinogénu, podporuje
zastavenie krvácania.
Motor
Kontraktilné proteíny aktín a myozín zabezpečujú svalovú kontrakciu u mnohobunkových zvierat.
Signál
Povrchová membrána bunky obsahuje zabudované proteínové molekuly, ktoré môžu meniť svoju terciárnu štruktúru
reakciu na pôsobenie faktorov prostredia, čím prijíma signály z vonkajšieho prostredia a
prenos príkazov do bunky.
Skladovanie
V tele zvierat sa proteíny spravidla neukladajú, s výnimkou vaječného albumínu a mliečneho kazeínu. Ale vďaka
proteíny v tele môžu ukladať niektoré látky do rezervy, napríklad pri rozpade hemoglobínu, železa
sa z tela nevylučuje, ale ukladá sa a vytvára komplex s proteínom feritínom.
Keď sa 1 g bielkovín rozloží na konečné produkty, uvoľní sa 17,6 kJ. Najprv sa bielkoviny rozložia na aminokyseliny a
Energia sa potom prenáša na konečné produkty – vodu, oxid uhličitý a amoniak. Ako zdroj energie však bielkoviny
použiť len vtedy, keď sa spotrebovali iné zdroje (sacharidy a tuky).
Jedna z najdôležitejších funkcií bielkovín. Poskytujú proteíny - enzýmy, ktoré urýchľujú biochemické
Katalytické reakcie prebiehajúce v bunkách. Napríklad ribulózabifosfátkarboxyláza katalyzuje fixáciu CO2 počas
fotosyntéza.

Obsah. Úvod I. História objavenia proteínov II. Štruktúra bielkovín. 1.Štruktúra bielkovín; 2.Priestorová štruktúra; 3. Vlastnosti bielkovín; III.Funkcie bielkovín. IV.Praktická práca. 1. Denaturácia bielkovín; 2. Dôkaz fungovania bielkovín ako biokatalyzátorov 3. Farebné reakcie na bielkoviny V. Záver. VI. Literatúra.

Úvod. F. Engels napr. Proteíny sú prírodné organické zlúčeniny, ktoré zabezpečujú všetky životné procesy akéhokoľvek organizmu. "Život je spôsob existencie proteínových tiel." Na základe výdobytkov súčasnej prírodnej vedy položil F. Engels vedecké filozofické a teoretické základy predstáv o živote a bielkovine ako jej najpodstatnejšom nosiči a determinante. Správnosť teórie F. Engelsa plne potvrdzuje moderná biologická chémia, molekulárna biológia a biofyzika, ktoré disponujú komplexnejšími experimentálnymi údajmi, ako o chemickej štruktúre bielkovín, tak o ich úlohe a význame v živote.

História objavovania. Veveričky dostali svoje meno podľa vaječného bielka, ktorý ľudia používali ako neoddeliteľnú súčasť potravy už od nepamäti. Podľa opisov Plínia Staršieho sa už v starom Ríme vaječný bielok používal aj ako liečivý prostriedok. Skutočná história bielkovinových látok sa však začína, keď sa objavia prvé informácie o vlastnostiach bielkovín ako chemických zlúčenín (zrážanie pri zahrievaní, rozklad kyselinami a silnými zásadami atď.).

Začiatkom 19. storočia sa objavili prvé práce o chemickom štúdiu bielkovín. Už v roku 1803 dal J. Dalton prvé vzorce bielkovín – albumínu a želatíny – ako látky obsahujúce dusík. V roku 1810 J. Gay-Lussac vykonal chemické analýzy proteínov - krvného fibrínu, kazeínu a zaznamenal podobnosť ich elementárneho zloženia. Rozhodujúci význam pre pochopenie chemickej podstaty proteínov malo uvoľňovanie aminokyselín počas ich hydrolýzy. Prvou objavenou aminokyselinou bol zrejme asparagín, ktorý L. Vauquelin izoloval zo šťavy špargle Asparagus (1806). J. Proust zároveň dostal leucín z rozkladu syra a tvarohu. Z produktov hydrolýzy proteínov sa potom izolovalo mnoho ďalších aminokyselín.

Objav aminokyselín v bielkovinách. Zdroj aminokyselín Kto prvý izoloval želatínu Glycine 1820 A. Braconno Tyrozín 1848 Kazeín F. Bopp Serín 1865 Hodváb E. Kramer kyselina glutámová 1866 Rastlinné bielkoviny G. Ritthausen Lyzín 1895 Kazeín E. Drexel Cystín 1899 Rohová látka K. Merner Tryptofán 1902 Kazeín F. Hopkins, D. Col Isoleucine1904fibrinF. Ehrlich Treonine 1925 Ovsené proteíny S. Shriver

Štruktúra bielkovín. Proteíny sú zložité organické látky, ktoré plnia dôležité funkcie v bunke. Sú to obrovské polymérne molekuly, ktorých monoméry sú aminokyseliny. Každá aminokyselina má karboxylovú skupinu (-COOH) a aminoskupinu (-NH2). Prítomnosť kyslých a zásaditých skupín v jednej molekule určuje ich vysokú reaktivitu. Medzi spojenými aminokyselinami vzniká chemická väzba nazývaná peptidová väzba a výsledná zlúčenina niekoľkých aminokyselín sa nazýva peptid. V prírode je známych viac ako 150 rôznych aminokyselín, ale na stavbe bielkovín v živých organizmoch sa zvyčajne podieľa len 20. Pre človeka sú esenciálne valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, metionín, tryptofán, treonín, lyzín.

Sekundárny je špirála s vodíkovými väzbami. Primárna štruktúra proteínu je určená peptidovými väzbami. Terciárne - tesnejšie, špirálové so sulfidovými väzbami - globul. Proteíny začínajú plniť svoje funkcie. Kvartér - spája niekoľko guľôčok (hemoglobín).

Denaturácia závisí: 1) od času expozície 2) od charakteru proteínu 3) od sily aktívneho faktora Ovplyvňujúce faktory: a) zvýšenie teploty b) žiarenie c) zásady a kyseliny d) ťažké kovy e) alkohol f) tlak Vlastnosti bielkovín. Denaturácia je deštrukcia proteínovej štruktúry. Renaturácia je proces obnovy proteínovej štruktúry.

Funkcie proteínov. 1. Stavba – bielkoviny sú neoddeliteľnou súčasťou všetkých častí tela. 2. Enzymatické - bielkoviny urýchľujú priebeh všetkých chemických reakcií potrebných pre život organizmu. 3. Motorické - bielkoviny zabezpečujú kontrakciu svalových vlákien, pohyb mihalníc a bičíkov, pohyb chromozómov pri delení buniek, pohyb rastlinných orgánov. 4. Transport – bielkoviny transportujú rôzne látky vo vnútri tela. 5. Energia – rozklad bielkovín slúži ako zdroj energie pre organizmy. 6. Ochranné - bielkoviny rozpoznávajú a ničia telu nebezpečné látky a pod. 7. Signálne - reakcia na zmeny fyzikálnych a chemických faktorov. 8. Regulačné - hormonálne bielkoviny ovplyvňujú metabolizmus.

Praktická práca. 1. Denaturácia bielkovín alkoholom. Účel: zvážiť proces denaturácie bielkovín. Vybavenie: Proteínový roztok, skúmavka, alkohol. I. Do skúmavky nalejem 1 ml roztoku z kuracieho vajca. II.Pridajte niekoľko kvapiek etylalkoholu. Záver: pri interakcii proteínu s alkoholom pozorujeme tvorbu nerozpustnej zrazeniny, čo znamená, že dochádza k denaturácii proteínu.

2. Dôkaz fungovania proteínov ako biokatalyzátorov. Cieľ: dokázať katalytický účinok bielkovín – enzýmov, preukázať ich vysokú špecifickosť, ako aj najvyššiu aktivitu vo fyziologickom prostredí. Vybavenie: Petriho miska, naškrobené plátno, roztok sacharózy, 1% roztok jódu v jodide draselnom, vatový tampón. Záver: Slinná amyláza štiepi škrob na glukózu, glukóza s jódom nevytvára modrú farbu, takže na látke vidíme vzor bielych pásikov.

3. Detekcia bielkovín v biologických objektoch. Kvalitatívne reakcie na bielkoviny (biuret). Cieľ: dokázať prítomnosť takých dôležitých organických látok ako sú bielkoviny v biologických objektoch. Vybavenie: Skúmavka, vaječný bielok, gáza, destilovaná voda, hydroxid sodný, síran meďnatý, kyselina dusičná. CuSO 4 + 2NaOH = Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4 Cu(OH) 2 + albumín – fialové sfarbenie Záver: Vzhľad fialového sfarbenia je dôkazom prítomnosti proteínu v roztoku.

Bielkoviny sú nevyhnutnou zložkou všetkých živých buniek, hrajú dôležitú úlohu v živej prírode, sú hlavnou, hodnotnou a nenahraditeľnou zložkou výživy, základom stavebných prvkov a tkanív, podporujú látkovú výmenu a energiu, podieľajú sa na procesoch rastu a reprodukciu, zabezpečujú mechanizmy pohybu, rozvoj imunitných reakcií je nevyhnutný pre fungovanie všetkých orgánov a systémov tela. Poznatky o procese biosyntézy bielkovín v živej bunke majú veľký význam pre praktické riešenie problémov v oblasti poľnohospodárstva, priemyslu, medicíny, ochrany prírody. Ich riešenie je nemožné bez znalosti zákonov genetiky. Najnovšie pokroky v genetike sú spojené s rozvojom genetického inžinierstva. Genetické inžinierstvo umožnilo vyrobiť takmer akýkoľvek proteín relatívne lacno vo veľkých množstvách Záver.

Literatúra. 1. Beljajev D.K., Ruvinskij A.O. „Všeobecná biológia“, M., „Osvietenie“, 1991. 2.Berezin B.D., Berezin D.B. Kurz modernej organickej chémie. Učebnica pre vysoké školy. M., „Vyššia škola“, 1999. 3. Brem Z., Meinke I. „Biológia. Príručka pre školákov a študentov", M., "Drofa", 1999. 4. Zayats R.G., Rachkovskaya I.V., Stambrovskaya V.M. „Biologická príručka pre žiadateľov“, Minsk, „Vyššia škola“, 1996. 5. Zubritskaja A.V. „Molekulárna biológia“ 10. ročník, „Corypheus“; Volgograd, 2006 6. Polyansky Yu.I. „Všeobecná biológia“, M., „Osvietenie“, 2000. 7. Ponomareva I.N., Kornilova O.A., Chernova N.M. „Základy všeobecnej biológie“, M., „Ventana-Graf“, 2005. 8. Taylor D., Green N., Stout U., „Biology“ zväzok 1 Vydavateľstvo „Mir“, Moskva, 2008. 9.Traytak D.I. „Biológia. Referenčné materiály", M., "Prosveshchenie", 1994. 10. Referenčná príručka chémie pre uchádzačov a študentov. M., “AST-Folio”, 2000. 11. Encyklopédia pre deti Chémia, M., “Avanta+”, 2000. 12. Encyklopédia pre deti Biológia, M., “Avanta+”, 1998.

1 zo 16

Prezentácia na tému: Funkcie proteínov

Snímka č.1

Popis snímky:

Snímka č.2

Popis snímky:

Proteíny sú amfotérne zlúčeniny, ktoré kombinujú zásadité a kyslé vlastnosti určené radikálmi aminokyselín. Existujú kyslé, zásadité a neutrálne bielkoviny. Schopnosť darovať a pridávať H+ je určená tlmiacimi vlastnosťami proteínov, jedným z najsilnejších tlmivých roztokov je hemoglobín v červených krvinkách, ktorý udržuje pH krvi na konštantnej úrovni. Existujú rozpustné proteíny a existujú nerozpustné proteíny, ktoré vykonávajú mechanické funkcie (fibroín, keratín, kolagén). Existujú bielkoviny, ktoré sú neobvykle chemicky aktívne (enzýmy), a sú také, ktoré sú chemicky neaktívne. Existujú také, ktoré sú odolné voči rôznym podmienkam prostredia a také, ktoré sú extrémne nestabilné. Vonkajšie faktory (zmeny teploty, zloženie solí prostredia, pH, žiarenie) môžu spôsobiť narušenie štruktúrnej organizácie molekuly proteínu. 1. Vlastnosti bielkovín

Snímka č.3

Popis snímky:

5. Proces straty trojrozmernej konformácie vlastnej molekule proteínu sa nazýva denaturácia. Príčinou denaturácie je rozbitie väzieb, ktoré stabilizujú určitú proteínovú štruktúru. Denaturácia zároveň nie je sprevádzaná deštrukciou polypeptidového reťazca, zmena priestorovej konfigurácie vedie k zmene vlastností proteínu a v dôsledku toho znemožňuje proteínu vykonávať svoje prirodzené biologické funkcie . Denaturácia môže byť: reverzibilná, proces obnovy proteínovej štruktúry po denaturácii sa nazýva renaturácia. Ak obnovenie priestorovej konfigurácie proteínu nie je možné, potom sa denaturácia nazýva ireverzibilná. 6. Deštrukcia primárnej štruktúry molekuly proteínu sa nazýva degradácia. 1. Vlastnosti bielkovín

Snímka č.4

Popis snímky:

Snímka č.5

Popis snímky:

Bielkoviny pre svoju zložitosť, rozmanitosť tvarov a zloženia zohrávajú dôležitú úlohu v živote bunky a organizmu ako celku. Jedným z najdôležitejších je výstavba. Proteíny sa podieľajú na tvorbe bunkových a extracelulárnych štruktúr: sú súčasťou bunkových membrán, vlny, vlasov, šliach, cievnych stien atď. 2. Funkcie bielkovín

Snímka č.6

Popis snímky:

2. Doprava. Niektoré proteíny sú schopné pripájať rôzne látky a transportovať ich do rôznych tkanív a orgánov tela z jedného miesta v bunke do druhého. Napríklad krvný proteín hemoglobín transportuje O2 a CO2; Bunkové membrány obsahujú špeciálne proteíny, ktoré zabezpečujú aktívny a prísne selektívny prenos určitých látok a iónov z bunky do vonkajšieho prostredia a späť. 2. Funkcie bielkovín

Snímka č.7

Popis snímky:

3. Regulačné. Na regulácii metabolických procesov sa podieľa veľká skupina telových bielkovín. Takýmito proteínmi sú hormóny - biologicky aktívne látky uvoľňované do krvi žľazami s vnútornou sekréciou (hormóny hypofýzy, pankreasu). Napríklad hormón inzulín reguluje hladinu cukru v krvi zvýšením priepustnosti bunkových membrán pre glukózu a podporuje syntézu glykogénu. 4. Ochranné. V reakcii na prenikanie cudzích proteínov alebo mikroorganizmov (antigénov) do tela sa vytvárajú špeciálne proteíny - protilátky, ktoré ich dokážu viazať a neutralizovať. Fibrín, vytvorený z fibrinogénu, pomáha zastaviť krvácanie. 2. Funkcie bielkovín

Snímka č.8

Popis snímky:

5. Motor. Špeciálne kontraktilné proteíny (aktín a myozín) sa podieľajú na všetkých typoch pohybu buniek a organizmov: na tvorbe pseudopódií, blikaní mihalníc a bičíkovaní u prvokov, svalovej kontrakcii u mnohobunkových živočíchov, pohybe listov u rastlín atď. Funkcie bielkovín

Snímka č.9

Popis snímky:

6. Signalizačná funkcia bielkovín je pre život buniek veľmi dôležitá. Povrchová membrána bunky obsahuje zabudované proteínové molekuly, ktoré môžu meniť svoju terciárnu štruktúru v reakcii na faktory prostredia. Takto sa prijímajú signály z vonkajšieho prostredia a do bunky sa prenášajú príkazy. 2. Funkcie bielkovín

Snímka č.10

Popis snímky:

7. Skladovanie. Vďaka bielkovinám sa môžu v tele ukladať určité látky. Napríklad pri rozklade hemoglobínu sa železo z tela neodstraňuje, ale zostáva v tele a vytvára komplex s proteínom feritínom. Zásobné bielkoviny zahŕňajú vaječné bielky a mliečne bielkoviny. 8. Energia. Proteíny sú jedným zo zdrojov energie v bunke. Keď sa 1 g bielkovín rozloží na konečné produkty, uvoľní sa 17,6 kJ. Najprv sa proteíny rozkladajú na aminokyseliny a potom na konečné produkty - vodu, oxid uhličitý a amoniak. Bielkoviny sa však využívajú ako zdroj energie vtedy, keď sa spotrebúvajú ostatné (sacharidy a tuky). 2. Funkcie bielkovín

Snímka č.11

Popis snímky:

9. Katalytický. Jedna z najdôležitejších funkcií bielkovín. Rýchlosť enzymatických reakcií je desaťtisíc (a niekedy aj miliónkrát) vyššia ako rýchlosť reakcií prebiehajúcich za účasti anorganických katalyzátorov. Napríklad peroxid vodíka sa bez katalyzátorov pomaly rozkladá: 2H202 → 2H20 + 02. V prítomnosti solí železa (katalyzátora) prebieha táto reakcia o niečo rýchlejšie. Enzým kataláza za 1 sek. rozkladá až 100 tisíc molekúl H2O2. Hmotnosť enzýmu je oveľa väčšia ako hmotnosť substrátu; tá časť molekuly enzýmu, ktorá interaguje s molekulou substrátu, sa nazýva aktívne centrum enzýmu. 2. Funkcie bielkovín

Snímka č.12

Popis snímky:

Enzýmy sú globulárne proteíny, podľa ich štruktúrnych vlastností možno enzýmy rozdeliť do dvoch skupín: jednoduché a komplexné. Jednoduché enzýmy sú jednoduché bielkoviny, t.j. pozostávajú iba z aminokyselín. Komplexné enzýmy sú komplexné bielkoviny, t.j. Okrem bielkovinovej časti obsahujú organickú zlúčeninu nebielkovinovej povahy - koenzýmy: ióny kovov alebo vitamíny. 2. Funkcie bielkovín

Snímka č.13

Popis snímky:

Enzýmy sú špecifické – môžu katalyzovať jeden typ reakcie – špecifická molekula substrátu vstupuje do aktívneho centra. Keďže takmer všetky enzýmy sú proteíny (existujú ribozýmy, RNA, ktoré katalyzujú niektoré reakcie), ich aktivita je najvyššia za fyziologicky normálnych podmienok: väčšina enzýmov pracuje najaktívnejšie len pri určitej teplote, pH, rýchlosť závisí od koncentrácie enzýmu a substrát. Keď sa teplota zvýši na určitú hodnotu (v priemere do 50 °C), katalytická aktivita sa zvýši (na každých 10 °C sa rýchlosť reakcie zvýši približne 2-krát). 2. Funkcie bielkovín

Snímka č.14

Popis snímky:

Konštrukčná funkcia bielkovín sa prejavuje: Bielkoviny sú súčasťou všetkých bunkových membrán a bunkových organel. Steny krvných ciev, chrupaviek, šliach, vlasov a nechtov pozostávajú hlavne z bielkovín, motorickú funkciu vykonávajú špeciálne kontraktilné proteíny bičíkov, mihalníc a svalov. Transportná funkcia proteínov sa prejavuje: Transportné proteíny vo vonkajšej membráne buniek transportujú rôzne látky z prostredia do cytoplazmy, hemoglobín a myoglobín transportujú kyslík. Ochranná funkcia proteínov sa prejavuje nasledovne: Protilátky produkované lymfocytmi blokujú cudzie proteíny; fibrín a trombín chránia telo pred stratou krvi. Regulačná funkcia bielkovín: Proteínové hormóny (hormóny hypofýzy, pankreasu) sa podieľajú na raste, rozmnožovaní a iných životne dôležitých procesoch. Napríklad inzulín reguluje hladinu cukru v krvi. Poďme si to zhrnúť:

Snímka č.15

Popis snímky:

Signalizačná funkcia: Proteíny sú zabudované do bunkovej membrány, ktorá môže zmeniť svoju terciárnu štruktúru v reakcii na faktory prostredia. Takto sa prijímajú signály z vonkajšieho prostredia a informácie sa prenášajú do bunky Energetická funkcia: Pri úplnom rozklade 1 g bielkovín na konečné produkty sa uvoľní 17,6 kJ energie. Proteíny sa však ako zdroj energie používajú veľmi zriedkavo. Katalytická funkcia: Proteíny - enzýmy sú schopné urýchliť biochemické reakcie v bunke desiatky a stovky miliónov krát. Koenzým: Neproteínová zlúčenina, ktorá je súčasťou enzýmu. Ako koenzýmy pôsobia rôzne organické látky, zvyčajne vitamíny, a anorganické látky – ióny rôznych kovov. Poďme si to zhrnúť:

Snímka č.16

Popis snímky:

1 snímka

2 snímka

Kdekoľvek nájdeme život, nájdeme ho spojený s nejakým proteínovým telom. F. Engels Cieľ hodiny: Naďalej rozširovať a prehlbovať poznatky o najdôležitejších organických látkach bunky na základe štruktúry bielkovín, formovať poznatky o najdôležitejšej úlohe bielkovín v organickom svete, realizovať koncepciu jednoty prírodovedných disciplín

3 snímka

Ciele hodiny: a) vzdelávacie - aktualizovať vedomosti potrebné na štúdium témy; - oboznámiť žiakov so štruktúrou bielkovín; - viesť ich k vedomému štúdiu funkcie bielkovín; b) rozvoj - rozvoj všeobecných vzdelávacích zručností; - rozvoj schopnosti analyzovať informácie, porovnávať navrhované objekty, klasifikovať podľa rôznych kritérií, zovšeobecňovať; pracovať podľa analógie; - rozvoj kognitívneho záujmu a tvorivých schopností; c) výchova – pestovanie uvedomelého postoja k zdravému životnému štýlu; - výchova k mravnému postoju k životu ako najvyššej hodnote; - formovanie adaptačných schopností na podmienky neustále sa meniaceho života pomocou získaných vedomostí, zručností a schopností

4 snímka

O čom sa budeme baviť? Gerard Mulder je holandský biochemik, ktorý prvýkrát objavil proteín v roku 1838. Slovo "proteín" pochádza z gréckeho slova "proteios", čo znamená "prvý v poradí".

5 snímka

Naša úloha: zistiť chemickú štruktúru a biologickú úlohu bielkovín. V skutočnosti všetok život na Zemi obsahuje bielkoviny. Tvoria asi 50 % suchej telesnej hmotnosti všetkých organizmov. Vo vírusoch sa obsah bielkovín pohybuje od 45 do 95 %. V bunke baktérií E. coli je 5 tisíc molekúl organických zlúčenín, z toho 3 tisíc sú proteíny. V ľudskom tele sa nachádza viac ako 5 mil. bielkoviny

6 snímka

7 snímka

Názvy akých proteínov si pamätáte? kde sa nachádzajú? albumín myozín pepsín interferón

8 snímka

Snímka 9

Ako je štruktúrovaný proteín? Proteíny sú komplexné vysokomolekulárne prírodné zlúčeniny postavené z aminokyselín. H R1 O NH2 – aminoskupina N – C – C R – radikál H H OH COOH – karboxylová skupina

10 snímka

11 snímka

Proteíny obsahujú 20 rôznych aminokyselín (nazývajú sa magické), preto je tu obrovská rozmanitosť bielkovín.

12 snímka

Snímka 13

Laboratórne práce Pracujeme podľa inštruktážnych kariet. Farebné reakcie na proteíny: Xantoproteín; biuret; cysteín.

Snímka 14

Vymenujte proteínové štruktúry a typy chemických väzieb zodpovedajúce týmto štruktúram

15 snímka

Ako je štruktúrovaný proteín? Primárny je priamy reťazec aminokyselín držaných pohromade peptidovými väzbami. Je to primárna štruktúra molekuly proteínu, ktorá určuje vlastnosti molekúl proteínu a ich priestorovú konfiguráciu.

16 snímka

Ako je štruktúrovaný proteín? Sekundárna štruktúra je usporiadané skladanie polypeptidového reťazca do špirály. Závity špirály sú zosilnené vodíkovými väzbami, ktoré vznikajú medzi karboxylovými skupinami a aminoskupinami.Terciárna štruktúra je usporiadanie polypeptidových reťazcov do guľôčok, vznikajúce vznikom chemických väzieb (vodíkové, iónové, disulfidové)

Snímka 17

Ako je štruktúrovaný proteín? Kvartérna štruktúra je charakteristická pre komplexné proteíny, ktorých molekuly sú tvorené dvoma alebo viacerými globulami. Podjednotky sú držané v molekule iónovými, hydrofóbnymi a elektrostatickými interakciami.

18 snímka

Chemické vlastnosti bielkovín Hydrolýza bielkovín sa redukuje na štiepenie polypeptidových väzieb Denaturácia je deštrukcia prirodzenej štruktúry bielkovín vplyvom tepla a chemických činidiel.

Snímka 19

Počas denaturácie dochádza k úplnej deštrukcii proteínových štruktúr aj k čiastočnej deštrukcii. Ak primárna štruktúra nie je zničená, potom sa tento proces nazýva renaturácia Chemické vlastnosti proteínov

20 snímka

21 snímok

Funkcie bielkovín štrukturálne Podieľajú sa na tvorbe bunkových a extracelulárnych štruktúr: sú súčasťou bunkových membrán (lipoproteíny, glykoproteíny), vlasov, rohov, vlny (keratín), šliach, kože (kolagén) atď. Motor Kontraktilné proteíny aktín a myozín zabezpečujú svalovú kontrakciu u mnohobunkových živočíchov: myozín – svaly

22 snímka

Funkcie bielkovín Transport Krvná bielkovina hemoglobín viaže kyslík a transportuje ho z pľúc do všetkých tkanív a orgánov az nich prenáša oxid uhličitý do pľúc; Zloženie bunkových membrán zahŕňa špeciálne proteíny, ktoré zabezpečujú aktívny a prísne selektívny prenos určitých látok a iónov z bunky do vonkajšieho prostredia a späť.

Snímka 23

Funkcie proteínov Ochranné V reakcii na prenikanie cudzích proteínov alebo mikroorganizmov (antigénov) do tela sa vytvárajú špeciálne proteíny - protilátky, ktoré ich dokážu viazať a neutralizovať. Fibrín, vytvorený z fibrinogénu, pomáha zastaviť krvácanie. Signalizácia Molekuly proteínu sú zabudované do povrchovej membrány bunky, schopné meniť svoju terciárnu štruktúru v reakcii na faktory prostredia, čím prijímajú signály z vonkajšieho prostredia a prenášajú príkazy do bunky: rodopsín - vizuálna fialová

24 snímka

Funkcie bielkovín Regulačné hormóny bielkovinovej povahy sa podieľajú na regulácii metabolických procesov. Napríklad hormón inzulín reguluje hladinu glukózy v krvi, podporuje syntézu glykogénu a zvyšuje tvorbu tukov zo sacharidov. Energia Keď sa 1 g bielkovín rozloží na konečné produkty, uvoľní sa 17,6 kJ. Najprv sa proteíny rozkladajú na aminokyseliny a potom na konečné produkty - vodu, oxid uhličitý a amoniak. Skladovanie Bielkoviny sa v rastlinách ukladajú vo forme aleurónových zŕn, u zvierat sa neukladajú, s výnimkou vaječného albumínu a mliečneho kazeínu. Ale počas rozkladu hemoglobínu sa železo z tela neodstraňuje, ale je zadržiavané a tvorí komplex s proteínom feritín.