Ce proteine se numesc acide? Proteinele care conțin mai mulți aminoacizi acizi scad pH-ul. Ce proteine se numesc neutre? Proteine care au același număr de grupări carboxil și amino. De ce proteinele sunt sisteme tampon puternice? Capabil să atașeze sau să doneze ioni de hidrogen, menținând un anumit nivel de pH. Ce este denaturarea proteinelor? Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată se numește denaturare. Ce este renaturarea? Procesul de refacere a structurii proteinelor după denaturare se numește renaturare. Dați exemple de proteine solubile și insolubile: Solubile (proteine plasmatice din sânge - fibrinogen, protrombină, albumină, globuline), proteine insolubile care îndeplinesc funcții mecanice (fibroină, cheratina, colagen). Dați exemple de proteine care sunt rezistente la influențele externe: fibroina este proteina pânzei de păianjen, keratina este proteina părului, colagenul este proteina tendoanelor.

Structura proteinelorSTRUCTURA PROTEINELOR
Proteine - organice cu greutate moleculară mare
compuși formați din resturi de α-aminoacizi.
Proteinele conțin carbon, hidrogen, azot,
oxigen, sulf. Unele proteine formează complexe
cu alte molecule care conțin fosfor,
fier, zinc și cupru.
Proteinele au o greutate moleculară mare:
albumină de ou - 36.000, hemoglobină -
152 000, miozina - 500 000. Pentru comparație:
greutatea moleculară a alcoolului - 46, acetic
acizi - 60, benzen - 78.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

COMPOZIȚIA PROTEINELOR DE AMINOACID
Proteinele sunt polimeri neperiodici,
ai căror monomeri sunt α-aminoacizi.
Monomerii proteici sunt de obicei denumiți ca
20 de tipuri de α-aminoacizi, deși în celule și țesuturi
Peste 170 dintre ele au fost descoperite.
În funcţie de faptul dacă aminoacizii pot
sintetizate în corpul uman și altele
animale, se disting: aminoacizi neesențiali
- poate fi sintetizat; de neînlocuit
aminoacizi – nu pot fi sintetizati.
Aminoacizii esențiali trebuie să fie furnizați
corpul împreună cu mâncarea. Plantele sintetizează
toate tipurile de aminoacizi.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

COMPOZIȚIA PROTEINELOR DE AMINOACID
În funcție de compoziția de aminoacizi,
proteinele sunt:
complet - conține întregul set
aminoacizi;
defecte - unii aminoacizi din lor
compoziția lipsește. Dacă proteinele constau numai din
aminoacizi, se numesc simpli. Dacă veveriţele
Pe lângă aminoacizi, ei mai conțin
componentă non-aminoacizi (protetică
grup), ele sunt numite complexe. Protetică
grupul poate fi reprezentat prin metale
(metaloproteine), carbohidrați (glicoproteine),
lipide (lipoproteine), nucleice
acizi (nucleoproteine).

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

COMPOZIȚIA PROTEINELOR DE AMINOACID
Toți aminoacizii conțin: 1) grupare carboxil (–
COOH), 2) grupare amino (–NH2), 3) radical sau grup R
(restul moleculei). Structura radicalului variază
tipuri de aminoacizi - diferite. Depinzând de
numărul de grupări amino și grupări carboxil incluse în
compoziția de aminoacizi, distingându-se: neutru
aminoacizi care au o grupă carboxil și
o grupare amino; aminoacizi bazici având
mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi,
având mai mult de o grupare carboxil.
grupa amino
carboxil
grup

Legătură peptidică

LEGĂTURĂ PEPTIDICĂ
Peptidele sunt substanțe organice formate din reziduuri de aminoacizi,
legate printr-o legătură peptidică.
Formarea peptidelor are loc ca urmare a unei reacții de condensare
aminoacizi.
Când gruparea amino a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil
un alt grup creează o legătură covalentă azot-carbon între ele,
care se numește peptidă. In functie de cantitate
se disting resturile de aminoacizi care alcătuiesc peptida
dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Formarea legăturii peptidice
poate fi repetat de multe ori.
Acest lucru duce la formarea de polipeptide. La un capăt al peptidei
există o grupare amino liberă (numită N-terminal), iar pe de altă parte
- grupare carboxil liberă (numită C-terminal).

Organizarea spațială a moleculelor proteice

ORGANIZAREA SPAȚIALĂ
MOLECULE DE PROTEINE
Efectuarea anumitor proteine
funcţiile specifice depind de
configurația spațială a moleculelor lor,
in plus, este nefavorabil energetic pentru celula
păstrați proteinele într-o formă desfășurată, în formă
lanțuri, deci lanțuri polipeptidice
sunt supuse stilizării, dobândirii
o anumită structură tridimensională, sau
conformaţie. Sunt 4 niveluri
organizarea spațială a proteinelor:
primar, secundar, terțiar și
cuaternar.

Structura primară a proteinei

STRUCTURA PRIMARĂ A PROTEINEI
Aceasta este secvența de aminoacizi
reziduuri din lanțul polipeptidic care alcătuiește molecula
veveriţă. Legătura dintre aminoacizi este o legătură peptidică.
Dacă o moleculă de proteină este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul
variante teoretic posibile ale moleculelor proteice care diferă în ordine
alternarea aminoacizilor, - 1020. Având 20 de aminoacizi, puteți alcătui din ei
un număr și mai mare de combinații diferite. În corpul uman
au fost descoperite aproximativ zece mii de proteine diferite care diferă unele de altele
reciproc și din proteinele altor organisme.

Structura secundară

STRUCTURA SECUNDARA
Aceasta este plierea ordonată a unui lanț polipeptidic într-o spirală
(pare un arc prelungit). Întoarcerile în spirală sunt întărite
legături de hidrogen care apar între acizii carboxilici
grupuri și grupări amino.
La care participă aproape toate grupurile de CO și NH
formarea legăturilor de hidrogen. Sunt mai slabe decât cele cu peptide, dar
repetând de multe ori, dați această configurație
stabilitate si rigiditate. La nivelul structurii secundare
există proteine: fibroină (mătase, pânză de păianjen), keratina (păr,
unghii), colagen (tendoane).

Structura terțiară

STRUCTURA TERIARĂ
împachetarea lanţurilor polipeptidice în globule rezultate din
apariția legăturilor chimice (hidrogen, ionice, disulfură) și
stabilirea interacţiunilor hidrofobe între radicali
reziduuri de aminoacizi.
Rolul principal în formarea structurii terțiare îl joacă interacțiunile hidrofil-hidrofobe. Hidrofob în soluții apoase
radicalii încearcă să se ascundă de apă, grupându-se în interiorul globului, în timp ce
în timp ce radicalii hidrofili rezultă din hidratare
(interacțiunile cu dipolii de apă) tind să apară la suprafață
molecule. Pentru unele proteine, structura terțiară este stabilizată
legături covalente disulfurice care apar între atomi
sulf din două reziduuri de cisteină.
La nivelul structurii terțiare există enzime, anticorpi,
niște hormoni.

Structura cuaternară

STRUCTURA CUATERNARĂ
Este caracteristic proteinelor complexe ale căror molecule
format din două sau mai multe globule. Subunități
reținut în moleculă datorită ionice, hidrofobe și
interacțiuni electrostatice. Uneori când
formarea unei structuri cuaternare între subunităţi
apar legături disulfurice.
Cea mai studiată proteină având un cuaternar
structura este hemoglobina. Este format din două subunități α (141 de resturi de aminoacizi) și două subunități β (146 de resturi de aminoacizi). Cu fiecare
Subunitatea este legată de o moleculă de hem care conține fier.

Proprietățile proteinelor

PROPRIETĂȚI PROTEINE
Proteinele combină baza și acidul
proprietăți determinate de radicalii aminoacizi:
cu cât sunt mai mulți aminoacizi acizi într-o proteină, cu atât mai strălucitoare
proprietăţile sale acide sunt exprimate.
Se determină capacitatea de a dona și de a adăuga H+
proprietăți tampon ale proteinelor; una dintre cele mai puternice
tampon - hemoglobină în eritrocite,
menținerea pH-ului sângelui la un nivel constant.
Există proteine solubile (fibrinogen), există
insolubil, îndeplinesc funcții mecanice
(fibroina, keratina, colagen).
Există proteine care sunt active din punct de vedere chimic
(enzime), sunt inactive chimic, rezistente la
expunerea la diferite condiţii de mediu şi
extrem de instabil.

Proprietățile proteinelor

PROPRIETĂȚI PROTEINE
Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, grele
metale și sărurile lor, modificări ale pH-ului, radiații, deshidratare) pot
provoacă perturbarea organizării structurale a moleculei proteice.
Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule date
proteina se numeste denaturare. Motivul denaturarii este
ruperea legăturilor care stabilizează o anumită structură proteică.
Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte și atunci când sunt strânse
condiţii şi mai puternice. Prin urmare, cuaternarul se pierde mai întâi,
apoi structuri terţiare şi secundare. Schimbare în spațiu
configurația conduce la modificări ale proprietăților proteinei și, în consecință,
face imposibil ca proteina să-și realizeze inerente
functii biologice.
Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea primarului
structura, atunci poate fi reversibilă, în acest caz apare
auto-recuperarea conformaţiei caracteristice a proteinei. Astfel de
De exemplu, proteinele receptorilor membranari sunt denaturate.
Procesul de refacere a structurii proteinelor după denaturare
numită renaturare. Dacă refacerea spaţială
configurarea proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare
ireversibil.

Funcțiile proteinelor

FUNCȚIILE PROTEINELOR
Funcţie
Exemple și explicații
Constructie
Proteinele participă la formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare
(lipoproteine, glicoproteine), păr (keratina), tendoane (colagen), etc.
Transport
Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele și de la acestea la
plămânii transportă dioxid de carbon; Membranele celulare conțin proteine speciale care furnizează
transfer activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi.
de reglementare
Hormonii proteici iau parte la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina
reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului, crește formarea grăsimilor din carbohidrați.
De protecţie
Ca răspuns la pătrunderea proteinelor sau microorganismelor străine (antigene) în organism, special
proteine – anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, promovează
oprirea sângerării.
Motor
Proteinele contractile actina și miozina asigură contracția musculară la animalele multicelulare.
Semnal
Membrana de suprafață a celulei conține molecule de proteine încorporate care își pot schimba structura terțiară
răspuns la acţiunea factorilor de mediu, primind astfel semnale din mediul extern şi
transmiterea comenzilor către celulă.
Depozitare
În organismul animalelor, proteinele, de regulă, nu sunt stocate, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar multumesc
proteinele din organism pot stoca unele substanțe în rezervă, de exemplu, în timpul descompunerii hemoglobinei, fierului
nu este excretat din organism, ci este depozitat, formând un complex cu proteina feritina.
Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele sunt descompuse în aminoacizi și
Energia este apoi transferată către produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Cu toate acestea, ca sursă de energie, proteinele
utilizat numai atunci când s-au consumat alte surse (carbohidrați și grăsimi).
Una dintre cele mai importante funcții ale proteinelor. Furnizat de proteine - enzime care accelerează biochimic
Reacții catalitice care au loc în celule. De exemplu, ribulozobifosfat carboxilaza catalizează fixarea CO2 în timpul
fotosinteză.

Conţinut. Introducere I. Istoria descoperirii proteinelor II. Structura proteinelor. 1. Structura proteinelor; 2. Structura spațială; 3.Proprietățile proteinelor; III.Funcţiile proteinelor. IV. Lucrări practice. 1. Denaturarea proteinelor; 2. Dovada funcționării proteinelor ca biocatalizatori 3. Reacții de culoare la proteine V. Concluzie. VI. Literatură.

Introducere. F. Engels g.g. Proteinele sunt compuși organici naturali care asigură toate procesele de viață ale oricărui organism. „Viața este un mod de existență a corpurilor proteice.” Pe baza realizărilor științelor naturale contemporane, F. Engels a pus bazele științifice filozofice și teoretice ale ideilor despre viață și proteine ca purtător și determinant cel mai esențial al acesteia. Corectitudinea teoriei lui F. Engels este pe deplin confirmată de chimia biologică modernă, biologia moleculară și biofizica, care au date experimentale mai cuprinzătoare, atât despre structura chimică a proteinelor, cât și despre rolul și semnificația acestora în viață.

Istoria descoperirii. Veverițele și-au primit numele de la albușul de ou, care a fost folosit de oameni ca parte integrantă a hranei din timpuri imemoriale. Conform descrierilor lui Pliniu cel Bătrân, deja în Roma Antică albușul de ou era folosit și ca remediu medicinal. Cu toate acestea, adevărata istorie a substanțelor proteice începe atunci când apar primele informații despre proprietățile proteinelor ca compuși chimici (coagularea la încălzire, descompunerea de către acizi și alcalii puternici etc.).

La începutul secolului al XIX-lea au apărut primele lucrări privind studiul chimic al proteinelor. Deja în 1803, J. Dalton a dat primele formule de proteine - albumină și gelatină - ca substanțe care conțin azot. În 1810, J. Gay-Lussac a efectuat analize chimice ale proteinelor - fibrină din sânge, cazeină și a remarcat asemănarea compoziției lor elementare. De o importanță decisivă pentru înțelegerea naturii chimice a proteinelor a fost eliberarea de aminoacizi în timpul hidrolizei lor. Primul aminoacid descoperit a fost, se pare, sparanghelul, izolat de L. Vauquelin din sucul de sparanghel Asparagus (1806). În același timp, J. Proust a primit leucină din descompunerea brânzei și a brânzei de vaci. Mulți alți aminoacizi au fost apoi izolați din produsele hidrolizei proteinelor.

Descoperirea aminoacizilor din proteine. Sursa de aminoacizi Cine a izolat pentru prima dată gelatina A glicină 1820. Braconno Tyrosine 1848 Cazeina F. Bopp Serina 1865 Mătase E. Kramer Acid glutamic 1866 Proteine vegetale G. Ritthausen Lizina 1895 Cazeina E. Drexel Cystine 1899 Substanța corn K. Merner Triptofan 1902 Cazeina F. Hopkins, D. Col Isoleucine1904fibrinF. Ehrlich Threonine 1925 Proteine de ovăz S. Shriver

Structura proteinelor. Proteinele sunt substanțe organice complexe care îndeplinesc funcții importante în celulă. Sunt molecule polimerice gigantice ai căror monomeri sunt aminoacizi. Fiecare aminoacid are o grupare carboxil (-COOH) și o grupare amino (-NH2). Prezența grupărilor acide și bazice într-o moleculă determină reactivitatea lor ridicată. Între aminoacizii combinați apare o legătură chimică numită legătură peptidică, iar compusul rezultat al mai multor aminoacizi se numește peptidă. În natură sunt cunoscuți peste 150 de aminoacizi diferiți, dar doar 20 sunt implicați de obicei în construcția proteinelor în organismele vii.Cele esențiali pentru om sunt valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, metionina, triptofanul, treonina, lizina.

Secundarul este o spirală cu legături de hidrogen. Structura primară a unei proteine este determinată de legăturile peptidice. Terțiar - mai strâns, spiralat cu legături sulfuroase - globulă. Proteinele încep să-și îndeplinească funcțiile. Cuaternar - combină mai multe globule (hemoglobina).

Denaturarea depinde: 1) de timpul de expunere 2) de natura proteinei 3) de puterea factorului activ Factori de influență: a) creșterea temperaturii b) radiații c) alcaline și acizi d) metale grele e) alcool f) presiune Proprietăţile proteinelor. Denaturarea este distrugerea structurii proteinelor. Renaturarea este procesul de refacere a structurii proteinelor.

Funcțiile proteinelor. 1. Construcție – proteinele sunt o parte integrantă a tuturor părților corpului. 2. Enzimatice - proteinele accelerează cursul tuturor reacțiilor chimice necesare vieții organismului. 3. Motorii – proteinele asigură contracția fibrelor musculare, mișcarea cililor și flagelilor, mișcarea cromozomilor în timpul diviziunii celulare, mișcarea organelor plantelor. 4. Transport - proteinele transportă diferite substanțe în interiorul organismului. 5. Energie – descompunerea proteinelor servește ca sursă de energie pentru organisme. 6. Protectoare – proteinele recunosc si distrug substantele periculoase pentru organism etc. 7. Semnal – reactie la modificari ale factorilor fizici si chimici. 8. Reglatoare - proteinele hormonale influenteaza metabolismul.

Munca practica. 1. Denaturarea proteinelor cu alcool. Scop: a lua în considerare procesul de denaturare a proteinelor. Echipament: Soluție proteică, eprubetă, alcool. I. Turnam 1 ml de solutie de albus de pui de ou intr-o eprubeta. II.Adăugați câteva picături de alcool etilic. Concluzie: atunci când o proteină interacționează cu alcoolul, observăm formarea unui precipitat insolubil, ceea ce înseamnă că are loc denaturarea proteinei.

2. Dovezi ale funcționării proteinelor ca biocatalizatori. Scop: să demonstreze efectul catalitic al proteinelor - enzime, să arate specificitatea lor ridicată, precum și cea mai mare activitate într-un mediu fiziologic. Echipament: vas Petri, cârpă amidonată, soluție de zaharoză, soluție de iod 1% în iodură de potasiu, tampon de bumbac. Concluzie: Amilaza salivară descompune amidonul în glucoză; glucoza nu produce o culoare albastră cu iod, așa că vedem un model de dungi albe pe țesătură.

3. Detectarea proteinelor în obiecte biologice. Reacții calitative la proteine (biuret). Scop: să dovedească prezența unor substanțe organice atât de importante precum proteinele în obiectele biologice. Echipament: Eprubetă, albuș de ou, tifon, apă distilată, hidroxid de sodiu, sulfat de cupru, acid azotic. CuSO 4 + 2NaOH = Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4 Cu(OH) 2 + albumină – culoare violet Concluzie: Apariția unei culori violet este dovada proteinei în soluție.

Proteinele sunt o componentă esențială a tuturor celulelor vii, joacă un rol important în natura vie, sunt componenta principală, valoroasă și de neînlocuit a nutriției, baza elementelor structurale și a țesuturilor, susțin metabolismul și energia, participă la procesele de creștere și reproducere, oferă mecanisme de mișcare, dezvoltarea reacțiilor imune este necesară pentru funcționarea tuturor organelor și sistemelor corpului. Cunoașterea procesului de biosinteză a proteinelor într-o celulă vie este de mare importanță pentru soluționarea practică a problemelor din domeniul agriculturii, industriei, medicinei și conservării naturii. Rezolvarea lor este imposibilă fără cunoașterea legilor geneticii. Cele mai recente progrese în genetică sunt asociate cu dezvoltarea ingineriei genetice. Ingineria genetică a făcut posibil să se producă aproape orice proteină relativ ieftină în cantități mari.Concluzie.

Literatură. 1. Belyaev D.K., Ruvinsky A.O. „Biologie generală”, M., „Iluminism”, 1991. 2.Berezin B.D., Berezin D.B. Curs de chimie organică modernă. Manual pentru universități. M., „Școala superioară”, 1999. 3. Brem Z., Meinke I. „Biologie. Manual pentru școlari și elevi”, M., „Drofa”, 1999. 4. Zayats R.G., Rachkovskaya I.V., Stambrovskaya V.M. „Manual de biologie pentru solicitanți”, Minsk, „Școala superioară”, 1996. 5. Zubritskaya A.V. „Biologie moleculară” clasa a X-a, „Corypheus”; Volgograd, 2006 6. Polyansky Yu.I. „Biologie generală”, M., „Iluminism”, 2000. 7. Ponomareva I.N., Kornilova O.A., Chernova N.M. „Fundamentele Biologiei Generale”, M., „Ventana-Graf”, 2005. 8. Taylor D., Green N., Stout U., „Biologie” volumul 1 Editura „Mir”, Moscova, 2008. 9.Traytak D.I. "Biologie. Materiale de referință”, M., „Prosveshchenie”, 1994. 10. Carte de referință de chimie pentru solicitanți și studenți.” M., „AST-Folio”, 2000. 11. Enciclopedia pentru copii Chimie, M., „Avanta+”, 2000. 12.Enciclopedia pentru copii Biologie, M., „Avanta+”, 1998.

1 din 16

Prezentare pe tema: Funcțiile proteinelor

Slide nr. 1

Descriere slide:

Slide nr.2

Descriere slide:

Proteinele sunt compuși amfoteri care combină proprietățile bazice și acide determinate de radicalii aminoacizi. Există proteine acide, bazice și neutre. Capacitatea de a dona și de a adăuga H+ este determinată de proprietățile de tamponare ale proteinelor; una dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din celulele roșii din sânge, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Există proteine solubile și există proteine insolubile care îndeplinesc funcții mecanice (fibroină, cheratina, colagen). Există proteine care sunt neobișnuit de active din punct de vedere chimic (enzime) și există acelea care sunt inactive din punct de vedere chimic. Sunt cele care sunt rezistente la diverse condiții de mediu și cele care sunt extrem de instabile. Factorii externi (modificări de temperatură, compoziția de sare a mediului, pH, radiații) pot provoca perturbarea organizării structurale a moleculei proteice. 1. Proprietăţile proteinelor

Slide nr. 3

Descriere slide:

5. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată se numește denaturare. Cauza denaturarii este ruperea legaturilor care stabilizeaza o anumita structura proteica. În același timp, denaturarea nu este însoțită de distrugerea lanțului polipeptidic.O modificare a configurației spațiale duce la o modificare a proprietăților proteinei și, în consecință, face imposibil ca proteina să își îndeplinească funcțiile biologice inerente. . Denaturarea poate fi: reversibilă; procesul de refacere a structurii proteinei după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci denaturarea se numește ireversibilă. 6. Distrugerea structurii primare a unei molecule de proteine se numește degradare. 1. Proprietăţile proteinelor

Slide nr.4

Descriere slide:

Slide nr. 5

Descriere slide:

Datorită complexității, varietății de forme și compoziție, proteinele joacă un rol important în viața celulei și a organismului în ansamblu. Una dintre cele mai importante este construcția. Proteinele sunt implicate în formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare, lână, păr, tendoane, pereții vaselor etc. 2. Funcţiile proteinelor

Slide nr.6

Descriere slide:

2. Transport. Unele proteine sunt capabile să atașeze diverse substanțe și să le transporte la diferite țesuturi și organe ale corpului, dintr-un loc în celulă în altul. De exemplu, hemoglobina proteică din sânge transportă O2 și CO2; Membranele celulare conțin proteine speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi. 2. Funcţiile proteinelor

Slide nr.7

Descriere slide:

3. de reglementare. Un grup mare de proteine din organism participă la reglarea proceselor metabolice. Astfel de proteine sunt hormoni - substanțe biologic active eliberate în sânge de glandele endocrine (hormoni ai glandei pituitare, pancreasului). De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul zahărului din sânge prin creșterea permeabilității membranelor celulare la glucoză și promovează sinteza glicogenului. 4. Protectiv. Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării. 2. Funcţiile proteinelor

Slide nr.8

Descriere slide:

5. Motor. Proteinele contractile speciale (actina și miozina) sunt implicate în toate tipurile de mișcare a celulelor și organismului: formarea pseudopodiilor, pâlpâirea cililor și bătaia flagelilor la protozoare, contracția musculară la animalele multicelulare, mișcarea frunzelor la plante etc. 2 Funcţiile proteinelor

Slide nr.9

Descriere slide:

6. Funcția de semnalizare a proteinelor este foarte importantă pentru viața celulară. Membrana de suprafață a celulei conține molecule de proteine încorporate care își pot schimba structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu. Acesta este modul în care semnalele sunt primite din mediul extern și comenzile sunt transmise către celulă. 2. Funcţiile proteinelor

Slide nr.10

Descriere slide:

7. Depozitare. Datorită proteinelor, anumite substanțe pot fi stocate în organism. De exemplu, în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este reținut în organism, formând un complex cu proteina feritina. Proteinele de depozitare includ albusurile de ou si proteinele din lapte. 8. Energie. Proteinele sunt una dintre sursele de energie din celulă. Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie atunci când altele (carbohidrați și grăsimi) sunt consumate. 2. Funcţiile proteinelor

Slide nr. 11

Descriere slide:

9. Catalitic. Una dintre cele mai importante funcții ale proteinelor. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii (și uneori de milioane de ori) mai mare decât viteza reacțiilor care au loc cu participarea catalizatorilor anorganici. De exemplu, peroxidul de hidrogen se descompune lent fără catalizatori: 2H202 → 2H20 + 02. În prezența sărurilor de fier (catalizator), această reacție decurge ceva mai repede. Enzima catalaza in 1 sec. descompune până la 100 de mii de molecule de H2O2. Masa enzimei este mult mai mare decât masa substratului; acea parte a moleculei de enzimă care interacționează cu molecula de substrat este numită centrul activ al enzimei. 2. Funcţiile proteinelor

Slide nr.12

Descriere slide:

Enzimele sunt proteine globulare; în funcție de caracteristicile lor structurale, enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. Enzimele simple sunt proteine simple, adică. constau numai din aminoacizi. Enzimele complexe sunt proteine complexe, de ex. Pe lângă partea proteică, acestea conțin un compus organic de natură neproteică - coenzime: ioni metalici sau vitamine. 2. Funcţiile proteinelor

Slide nr.13

Descriere slide:

Enzimele sunt specifice - pot cataliza un tip de reacție - o moleculă specifică de substrat intră în centrul activ. Deoarece aproape toate enzimele sunt proteine (există ribozime, ARN-uri care catalizează unele reacții), activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic: majoritatea enzimelor funcționează cel mai activ doar la o anumită temperatură, pH, viteza depinde de concentrația enzimei și substrat. Când temperatura crește până la o anumită valoare (în medie până la 50°C), activitatea catalitică crește (la fiecare 10°C viteza de reacție crește de aproximativ 2 ori). 2. Funcţiile proteinelor

Slide nr.14

Descriere slide:

Funcția de construcție a proteinelor se manifestă: Proteinele fac parte din toate membranele celulare și organelele celulare. Pereții vaselor de sânge, cartilajele, tendoanele, părul și unghiile sunt formați în principal din proteine.Funcția motorie este îndeplinită de proteine contractile speciale în flageli, cili și mușchi. Funcția de transport a proteinelor se manifestă: Proteinele de transport în membrana exterioară a celulelor transportă diferite substanțe din mediu în citoplasmă, hemoglobina mioglobina transportă oxigenul. Funcția protectoare a proteinelor se manifestă prin următoarele: Anticorpii produși de limfocite blochează proteinele străine; fibrina și trombina protejează organismul de pierderea de sânge. Funcția de reglare a proteinelor: Hormonii proteici (hormonii glandei pituitare, pancreasului) sunt implicați în creștere, reproducere și alte procese vitale. De exemplu, insulina reglează glicemia. Să rezumăm:

Slide nr.15

Descriere slide:

Funcția de semnalizare: proteinele sunt încorporate în membrana celulară care își pot schimba structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu. Acesta este modul în care semnalele sunt primite din mediul extern și informațiile sunt transmise în celulă Funcția energetică: Odată cu descompunerea completă a 1 g de proteină în produse finite, se eliberează 17,6 kJ de energie. Cu toate acestea, proteinele sunt folosite extrem de rar ca sursă de energie. Funcția catalitică: Proteinele - enzimele sunt capabile să accelereze reacțiile biochimice într-o celulă de zeci și sute de milioane de ori. Coenzimă: un compus non-proteic care face parte dintr-o enzimă. Diverse substanțe organice, de obicei vitamine, și substanțe anorganice - ioni de diferite metale - acționează ca coenzime. Să rezumăm:

Slide nr.16

Descriere slide:

1 tobogan

2 tobogan

Oriunde găsim viață, o găsim asociată cu un corp proteic. F. Engels Obiectivul lecției: Continuarea extinderii și aprofundării cunoștințelor despre cele mai importante substanțe organice ale celulei bazate pe structura proteinelor, formarea cunoștințelor despre rolul cel mai important al proteinelor în lumea organică, implementarea conceptului a unităţii disciplinelor ştiinţelor naturii

3 slide

Obiectivele lecţiei: a) educative - actualizarea cunoştinţelor necesare studierii temei; - introducerea elevilor în structura proteinelor; - să-i conducă la un studiu conștient al funcției proteinelor; b) dezvoltarea - dezvoltarea deprinderilor educaţionale generale; - dezvoltarea capacitatii de analiza a informatiilor, compararea obiectelor propuse, clasificarea dupa diverse criterii, generalizarea; lucru prin analogie; - dezvoltarea interesului cognitiv și a abilităților creative; c) educarea - favorizarea unei atitudini conștiente față de un stil de viață sănătos; - educarea unei atitudini morale faţă de viaţă ca fiind cea mai înaltă valoare; - formarea abilităților de adaptare la condițiile vieții în continuă schimbare cu ajutorul cunoștințelor, aptitudinilor și abilităților dobândite

4 slide

Despre ce vom vorbi? Gerard Mulder este un biochimist olandez care a descoperit pentru prima dată proteinele în 1838. Cuvântul „proteină” provine din cuvântul grecesc „proteios”, care înseamnă „primul loc”.

5 slide

Sarcina noastră: să aflăm structura chimică și rolul biologic al proteinelor. Într-adevăr, toată viața de pe pământ conține proteine. Ele reprezintă aproximativ 50% din greutatea corporală uscată a tuturor organismelor. În viruși, conținutul de proteine variază de la 45 la 95%. În celula bacteriilor E. coli există 5 mii de molecule de compuși organici, dintre care 3 mii sunt proteine. În corpul uman există mai mult de 5 mil. proteine

6 slide

7 slide

Ce proteine iti amintesti numele? Unde sunt situate? albumină miozină pepsină interferon

8 slide

Slide 9

Cum este structurată proteina? Proteinele sunt compuși naturali complecși cu molecul mare, construiți din aminoacizi. H R1 O NH2 – grupare amino N – C – C R – radical H H OH COOH – grupare carboxil

10 diapozitive

11 diapozitiv

Proteinele conțin 20 de aminoacizi diferiți (se numesc magie), de aici și varietatea uriașă de proteine.

12 slide

Slide 13

Lucrări de laborator Lucrăm conform fișelor de instrucțiuni. Reacții de culoare la proteine: Xantoproteină; Biuret; cisteină.

Slide 14

Numiți structurile proteice și tipurile de legături chimice corespunzătoare acestor structuri

15 slide

Cum este structurată proteina? Primarul este un lanț drept de aminoacizi ținute împreună prin legături peptidice. Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială.

16 slide

Cum este structurată proteina? Structura secundară este plierea ordonată a unui lanț polipeptidic într-o spirală. Turnurile helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen care iau naștere între grupările carboxil și grupările amino.Structura terțiară este aranjarea lanțurilor polipeptidice în globule, rezultată din formarea de legături chimice (hidrogen, ionice, disulfură)

Slide 17

Cum este structurată proteina? Structura cuaternară este caracteristică proteinelor complexe, ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice.

18 slide

Proprietăţile chimice ale proteinelor Hidroliza proteinelor se reduce la scindarea legăturilor polipeptidice.Denaturarea este distrugerea structurii naturale a unei proteine sub influenţa căldurii şi a reactivilor chimici.

Slide 19

În timpul denaturarii, au loc atât distrugerea completă a structurilor proteice, cât și distrugerea parțială. Dacă structura primară nu este distrusă, atunci acest proces se numește renaturare Proprietăți chimice ale proteinelor

20 de diapozitive

21 de diapozitive

Funcțiile proteinelor Structurale Participa la formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare (lipoproteine, glicoproteine), păr, coarne, lână (keratina), tendoane, piele (colagen) etc. Proteinele contractile motorii actina si miozina asigura contractia musculara la animalele pluricelulare: miozina – muschi

22 slide

Funcțiile proteinelor Transportul Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni; Compoziția membranelor celulare include proteine speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi.

Slide 23

Funcțiile proteinelor de protecție Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării. Semnalizare Moleculele de proteine sunt încorporate în membrana de suprafață a celulei, capabile să își modifice structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu, primind astfel semnale din mediul extern și transmitând comenzi către celulă: rodopsina - violet vizual

24 slide

Funcțiile proteinelor de reglare Hormonii de natură proteică participă la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați. Energie Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Depozitare Proteinele sunt stocate în plante sub formă de boabe de aleuronă; ele nu sunt depozitate la animale, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este reținut, formând un complex cu proteina feritina.