1 tobogan
2 tobogan
Oriunde găsim viață, o găsim asociată cu un corp proteic. F. Engels Obiectivul lecției: Continuarea extinderii și aprofundării cunoștințelor despre cele mai importante substanțe organice ale celulei bazate pe structura proteinelor, formarea cunoștințelor despre rolul cel mai important al proteinelor în lumea organică, implementarea conceptului a unităţii disciplinelor ştiinţelor naturii
3 slide
Obiectivele lecţiei: a) educative - actualizarea cunoştinţelor necesare studierii temei; - introducerea elevilor în structura proteinelor; - să-i conducă la un studiu conștient al funcției proteinelor; b) dezvoltarea - dezvoltarea deprinderilor educaţionale generale; - dezvoltarea capacitatii de analiza a informatiilor, compararea obiectelor propuse, clasificarea dupa diverse criterii, generalizarea; lucru prin analogie; - dezvoltarea interesului cognitiv și a abilităților creative; c) educarea - favorizarea unei atitudini conștiente față de un stil de viață sănătos; - educarea unei atitudini morale faţă de viaţă ca fiind cea mai înaltă valoare; - formarea abilităților de adaptare la condițiile vieții în continuă schimbare cu ajutorul cunoștințelor, aptitudinilor și abilităților dobândite
4 slide
Despre ce vom vorbi? Gerard Mulder este un biochimist olandez care a descoperit pentru prima dată proteinele în 1838. Cuvântul „proteină” provine din cuvântul grecesc „proteios”, care înseamnă „primul loc”.
5 slide
Sarcina noastră: să aflăm structura chimică și rolul biologic al proteinelor. Într-adevăr, toată viața de pe pământ conține proteine. Ele reprezintă aproximativ 50% din greutatea corporală uscată a tuturor organismelor. În viruși, conținutul de proteine variază de la 45 la 95%. În celula bacteriilor E. coli există 5 mii de molecule de compuși organici, dintre care 3 mii sunt proteine. În corpul uman există mai mult de 5 mil. proteine
6 slide
7 slide
Ce proteine iti amintesti numele? Unde sunt situate? albumină miozină pepsină interferon
8 slide
Slide 9
Cum este structurată proteina? Proteinele sunt compuși naturali complecși cu molecul mare, construiți din aminoacizi. H R1 O NH2 – grupare amino N – C – C R – radical H H OH COOH – grupare carboxil
10 diapozitive
11 diapozitiv
Proteinele conțin 20 de aminoacizi diferiți (se numesc magie), de aici și varietatea uriașă de proteine.
12 slide
Slide 13
Lucrări de laborator Lucrăm conform fișelor de instrucțiuni. Reacții de culoare la proteine: Xantoproteină; Biuret; cisteină.
Slide 14
Numiți structurile proteice și tipurile de legături chimice corespunzătoare acestor structuri
15 slide
Cum este structurată proteina? Primarul este un lanț drept de aminoacizi ținute împreună prin legături peptidice. Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială.
16 slide
Cum este structurată proteina? Structura secundară este plierea ordonată a unui lanț polipeptidic într-o spirală. Turnurile helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen care iau naștere între grupările carboxil și grupările amino.Structura terțiară este aranjarea lanțurilor polipeptidice în globule, rezultată din formarea de legături chimice (hidrogen, ionice, disulfură)
Slide 17
Cum este structurată proteina? Structura cuaternară este caracteristică proteinelor complexe, ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice.
18 slide
Proprietăţile chimice ale proteinelor Hidroliza proteinelor se reduce la scindarea legăturilor polipeptidice.Denaturarea este distrugerea structurii naturale a unei proteine sub influenţa căldurii şi a reactivilor chimici.
Slide 19
În timpul denaturarii, au loc atât distrugerea completă a structurilor proteice, cât și distrugerea parțială. Dacă structura primară nu este distrusă, atunci acest proces se numește renaturare Proprietăți chimice ale proteinelor
20 de diapozitive
21 de diapozitive
Funcțiile proteinelor Structurale Participa la formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare (lipoproteine, glicoproteine), păr, coarne, lână (keratina), tendoane, piele (colagen) etc. Proteinele contractile motorii actina si miozina asigura contractia musculara la animalele pluricelulare: miozina – muschi
22 slide
Funcțiile proteinelor Transportul Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni; Compoziția membranelor celulare include proteine speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi.
Slide 23
Funcțiile proteinelor de protecție Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării. Semnalizare Moleculele de proteine sunt încorporate în membrana de suprafață a celulei, capabile să își modifice structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu, primind astfel semnale din mediul extern și transmitând comenzi către celulă: rodopsina - violet vizual
24 slide
Funcțiile proteinelor de reglare Hormonii de natură proteică participă la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați. Energie Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Depozitare Proteinele sunt stocate în plante sub formă de boabe de aleuronă; ele nu sunt depozitate la animale, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este reținut, formând un complex cu proteina feritina.
Subiectul LECȚIEI:
"Vverite"
Ce este viața ?
Ideea filozofică și teoretică a lui F. Engels despre esența vieții: „Oriunde unde întâlnim viața, descoperim că aceasta este asociată cu un fel de corp proteic și peste tot unde întâlnim orice corp proteic care nu se află în procesul de descompunere, fără excepție, întâlnim și fenomenele vieții.”
Definiția vieții
„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice, al cărui punct esențial este schimbul constant de substanțe cu natura exterioară care le înconjoară, iar odată cu încetarea acestui metabolism, viața însăși încetează, ceea ce duce la descompunerea proteinei. ” (F. Engels)
Problema lecției
Astăzi trebuie să dezvăluim secretul substanțelor care stau la baza conceptului de „viață”, adică. trebuie să răspundă la întrebarea „Ce este proteina?”
Vă invit în lumea vieții sălbatice,
Unde interesul este ghidul nostru principal.
Vom învăța că totul aici nu este întâmplător,
Să găsim răspunsuri, să rezolvăm misterele...
Uneori, pentru ca toate îndoielile să fie rezolvate,
Observația ne va fi suficientă.
Întrebarea a apărut sau ne îndoim din nou -
Apoi trecem la experiment.
Tema lecției:
"Vverite"
Educational:
- extinde cunoștințele despre proteine - polimeri biologici.
- aflați structura, compoziția și proprietățile proteinelor.
- Clasificarea proteinelor în funcție de funcțiile lor în organism.
- cu ajutorul conexiunilor interdisciplinare, contribuie la formarea unei imagini științifice a lumii.
Educational:
- formarea competențelor educaționale de bază: educaționale, comunicative, personale;
- dezvoltarea abilităților și abilităților de muncă educațională independentă cu surse de informații;
- dezvoltarea abilităților de a analiza, compara, generaliza, trage concluzii, vorbi în fața unui public;
- formarea unui nivel ridicat de activitate mentală.
Educational:
- formarea unei independente adecvate ELEVI ;
- cultivarea nevoii de cunoaștere, creșterea intereselor cognitive;
- trezirea interesului pentru științele naturii.
Probleme abordate la LECŢIE :
- Conceptul de proteine. Compoziția și structura moleculelor proteice.
- Importanța proteinelor în natură, în industria alimentară și în viața umană.
Întrebarea nr. 1
Conceptul de proteine. Compoziția și structura moleculelor proteice
Proteinele sunt baza vieții
Compoziția chimică a corpului uman:
- apă 65%,
- grăsimi 10%,
- carbohidrați 5%,
- proteine 18%,
- alte substanțe anorganice și organice 2%.
Componenta predominantă în celulele tisulare este proteină
- Proteinele reprezintă mai mult decât 50% masa de celule uscate.
- Conținutul de proteine din masa uscată a diferitelor țesuturi variază foarte mult:
- în mușchi - 80%,
În piele - 63%,
În ficat - 57%,
În creier - 45%,
- în oase -20%.
Proteinele au o greutate moleculară mare:
Masa moleculara:
- albumina de ou este de 36.000,
- hemoglobină - 152.000,
- miozina (una dintre proteinele musculare) - 500.000.
Aceasta este de mii și zeci de mii de ori mai mare decât greutățile moleculare ale compușilor anorganici.
„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice...”
F. Engels
Acolo unde există proteine, există viață, așa că al doilea nume pentru proteine este proteine (din grecescul „primul”, „cel mai important”).
„Pentru a înțelege infinitul, trebuie mai întâi să se despartă,
și apoi conectează-te"
Goethe
Compoziția elementară a proteinelor :
- carbon - 50-55%,
- oxigen - 21-23%,
- azot - 15-17%,
- hidrogen - 6-7%,
- sulf - 0,3-2,5%.
- Fosfor, iod, fier, magneziu și alte elemente au fost găsite în proteinele individuale. Proteinele sunt clasificate ca compuși organici care conțin azot.
Un rol imens în studiul proteinelor îi revine:
J. Beccari
Frederick Sanger
Pescar
A.Ya.Danilevsky
În 1888, el a exprimat ideea că proteinele constau din reziduuri de aminoacizi conectate prin legături peptidice.
Prima proteină purificată a fost obținută în 1728.
L. Pauling
a dezvoltat idei despre structura lanțului polipeptidic în proteine, a exprimat mai întâi ideea structurii sale elicoidale și a oferit o descriere a helixului alfa (1951, împreună cu biochimistul american R.B. Corey).
În 1902 a prezentat teoria polipeptidică a structurii proteinelor.
În 1945 a stabilit structura insulinei și
în 1953 l-a sintetizat
- Peste 170 de aminoacizi diferiți au fost găsiți în celule și țesuturi. Toate proteinele conțin numai
20 α -aminoacizi.
- din ele se pot forma 2 432 902 008 176 640 000 combinații de proteine diferite care vor avea exact aceeași compoziție, dar structură diferită și...
Structura aminoacizilor:
Toți aminoacizii care alcătuiesc moleculele proteice au o grupă amino în α -poziție, adică la al doilea atom de carbon.
- Scrieți formula unei tripeptide formate din aminoacizi: valină, cisteină, tirozină .
aminoacizi neesențiali. aminoacizi esentiali.
Majoritatea aminoacizilor care alcătuiesc proteinele pot fi sintetizați în organism în timpul metabolismului (din alți aminoacizi furnizați în exces). Au primit numele aminoacizi neesențiali. Unii aminoacizi nu pot fi sintetizați în organism și trebuie obținuți din alimente. Au primit numele aminoacizi esentiali. Sunt 8 dintre ele; nu pot fi sintetizate în corpul uman, dar intră în el cu alimente vegetale. Care sunt acești aminoacizi? Acestea sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, lizina, fenilalanina, triptofanul. Uneori, acestea includ histidina și arginina. Ultimele două nu sunt sintetizate în corpul copilului.
Majoritatea aminoacizilor care alcătuiesc proteinele pot fi sintetizați în organism în timpul metabolismului (din alți aminoacizi furnizați în exces). Au primit numele aminoacizi neesențiali .
Unii aminoacizi nu pot fi sintetizați în organism și trebuie să fie furnizați corpului nostru prin alimente vegetale. Au primit numele aminoacizi esentiali . Sunt 8. Aceasta este valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lizină, fenilalanină, triptofan . Uneori ele includ histidină și arginină . Ultimele două nu sunt sintetizate în corpul copilului
Performanța anumitor funcții specifice de către proteine depinde de configurația spațială a moleculelor acestora.
Există 4 niveluri de organizare structurală a proteinelor
Structura primară
Structura primară O proteină este o secvență de resturi de aminoacizi legate prin legături peptidice.
Structura secundară a proteinei numită lanț polipeptidic pliat ordonat. Varianta principală a structurii secundare este α - o spirală care arată ca un arc prelungit. Se formează datorită legăturilor de hidrogen intramoleculare
Structura terțiară
Un rol important în formarea structurii terțiare
aparține radicalilor, datorită cărora se formează punți disulfură, legături esterice și legături de hidrogen.
Structura cuaternară
Structura cuaternară este combinarea mai multor structuri tridimensionale într-un singur întreg.
Exemplu clasic: hemoglobina, clorofila.
În hemoglobină, hemul este partea neproteică, globina este partea proteică.
Caracteristicile a trei structuri ale moleculelor de proteine
Structura unei molecule de proteine
Primar - liniar
Caracteristicile structurii
Ordinea de alternanță a aminoacizilor într-un lanț polipeptidic - structură liniară
Secundar - spirală
Tipul de conexiune care definește structura
Legătură peptidică
- NH- CO-
Răsucirea unui lanț polipeptidic liniar într-o structură helix - elicoidal
Grafic imagine
Terțiar - globular
Ambalarea helixului secundar într-o bilă - structură glomerulară (globulară) sau fibrile
Legături de hidrogen intramoleculare
Legături disulfurice și ionice
Exercițiu
Marcați în tabel caracteristicile corespunzătoare structurilor moleculelor de proteine.
Din literele corespunzătoare celor corecte răspunsuri, veți scrie numele unei reacții calitative la proteine :
reacţie
- reacţie
Caracteristicile structurilor moleculelor proteice
CARACTERISTICĂ
primar
secundar
Structura globulară
terţiar
Modificări la denaturare
Structura liniară
Structură în spirală
Răspuns corect
CARACTERISTICĂ
primar
Structură formată datorită legăturilor de hidrogen intramoleculare
secundar
Distrus în timpul hidrolizei proteinelor
terţiar
Structura globulară
Modificări la denaturare
Structura liniară
Ordinea de alternanță a aminoacizilor dintr-un lanț polipeptidic
Structură în spirală
Nu se modifică la denaturare
Structura este determinată de legături ionice și disulfurice
reacţie
- reacţie
Veverițe – electroliți amfoteri. La o anumită valoare a pH-ului mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este același. Aceasta este una dintre proprietățile proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor ating neutralitatea electrică este folosită pentru a le izola de soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.
Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, iar acestea prezintă proprietăți hidrofile:
- Se umflă, le crește masa și volumul.
Umflarea proteinei este însoțită de dizolvarea parțială a acesteia.
- Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine formează sisteme complexe numite jeleuri.
- Proteinele globulare pot deveni complet hidratate prin dizolvarea în apă (de exemplu proteinele din lapte).
- Proteinele fibrilare nu se dizolvă în apă.
Denaturarea proteinelor
- Denaturarea proteinelor- perturbarea structurilor naturale secundare și terțiare și cuaternare ale proteinei sub influența diverșilor factori (temperatură, radiații, substanțe chimice etc.)
Tipuri de denaturare :
- reversibil
(adică sărare)
- ireversibil
Proteina denaturată își pierde proprietățile biologice.
Procesul de refacere a structurilor secundare și terțiare ale unei proteine se numește renaturare.
Procesul de spumare se referă la capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate numite spume.
Proteinele sunt folosite ca agenți de spumare în industria cofetăriei (marshmallows, marshmallows, sufleuri).
Pâinea are o structură de spumă, iar acest lucru îi afectează gustul.
Pentru industria alimentară se pot distinge două proprietăți foarte importante ale proteinelor:
1) Hidroliza proteinelor sub acţiunea enzimelor;
2) Reacția de formare a melanoidului.
Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în general poate fi scrisă după cum urmează:
Conversia proteinelor în organism
În organismele animale și umane, sub influența enzimelor (pepsină, tripsină, eripsină etc.), are loc hidroliza proteinelor. Ca rezultat, se formează aminoacizi, care sunt absorbiți de vilozitățile intestinale în sânge. În timpul acestor procese, energia este eliberată în organism.
Formarea melanoidului
Formarea melanoidinei este înțeleasă ca interacțiunea zaharurilor reducătoare (monoze și dizaharide reducătoare, atât conținute în produs, cât și cele formate în timpul hidrolizei carbohidraților mai complecși) cu aminoacizi, peptide și proteine, ducând la formarea de produse de culoare închisă - melanoidine
Lapte copt
Ryazhenka, Varenets, chefir, iaurt cu lapte copt
- biuret , în care soluțiile slab alcaline de proteine interacționează cu o soluție de sulfat de cupru ( II ) cu formarea de compuși complecși între ioni Cu 2+ și polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.
Demonstrează prezența legăturilor peptidice în proteine
- xantoproteină , în care are loc interacțiunea ciclurilor aromatice și heteroatomice într-o moleculă proteică cu acid azotic concentrat, însoțită de apariția unei culori galbene;
- Reacția cisteinei (sulfhidril):
Prezența sulfului în proteine este dovedită prin acțiunea unei soluții de alcali și acetat de plumb. Formarea unui precipitat negru indică prezența unui anion sulfură în soluția rezultată:
Amfoteritate
N.H. 3
N.H. 2
Misiunea de grup:
Număr de grup
Obiect de studiu
Grupa nr. 1
Alimente proteice
Grupa nr. 2
Proteine din mătase și lână
1.Demonstrați prezența proteinelor în lapte și produse lactate.
2. Determinați fracția de masă a proteinelor din lapte.
3. Analizați conținutul de proteine din produsele lactate.
Grupa nr. 3
1. Investigați compoziția și proprietățile proteinelor din mătase și lână.
2. Studiați datele din tabel și răspundeți la întrebarea: „Ce schimbări au loc în lână și mătase în timpul utilizării produselor realizate din acestea?”
Proteinele pielii
1. Examinați proteinele pielii.
2. Studiați datele din tabel și răspundeți la întrebarea: „Ce schimbări apar în piele atunci când utilizați produse fabricate din ea?”
Stocare (backup)
Acumularea de proteine în organism ca nutrienți de rezervă
Energie
Capacitatea moleculelor de proteine de a se oxida, eliberând energia necesară pentru funcționarea organismului. Când 1 g de proteină este descompus, se eliberează 17,6 kJ de energie
Transport
De exemplu, hemoglobina este o proteină care face parte din celulele roșii din sânge și asigură transportul oxigenului și dioxidului de carbon
De protecţie
Anticorpi, fibrinogen, trombina - proteine implicate în dezvoltarea imunității și coagularea sângelui
Motor (contractil)
Actina și miozina sunt proteine care alcătuiesc fibrele musculare și asigură contracția acestora.
Constructie
Proteinele sunt elemente ale tuturor țesuturilor și organelor, membrana plasmatică a celulei, precum și oase, cartilaj, pene, unghii, păr
hormonal
Hormonii sunt substanțe care, împreună cu sistemul nervos, asigură reglarea umorală a funcțiilor din organism
Catalitic sau enzimatic
Proteine - catalizatori, crescând viteza reacțiilor chimice în celulele corpului
Receptor
Reacția la stimuli externi
Funcțiile proteinelor în celulă
Numele funcției
Explicații
catalitic
Majoritatea enzimelor sunt proteine
Constructie
Baza organitelor celulare, părului, vaselor de sânge
Motor
Flagelii protozoarelor sunt proteine contractile; proteine musculare - actina si miozina
Transport
Hemoglobina - transport de oxigen și dioxid de carbon
De protecţie
Anticorpi (asigură imunitate la boli)
Energie
Unele proteine servesc ca sursă de energie
Exercițiu
Folosind cunoștințele din chimie, biologie și viața de zi cu zi, potriviți tipurile de proteine și funcțiile acestora în corpul uman.
Pe mese sunt foi cu tipuri de proteine imprimate pe ele. În coloana din mijloc, determinați-le funcțiile, iar în coloana din dreapta, selectați un exemplu de unul sau altul tip de proteină.
FUNCȚIA BIOLOGICĂ
Proteinele structurale ale mușchilor
EXEMPLU DE PROTEINE
Motor
Proteinele țesutului conjunctiv
Miozina, actina
Constructie
Proteine cromozomiale
Keratină (piele, păr, unghii); colagen (tendon)
Constructie
Proteinele de control
Purtători de oxigen și alte substanțe
Control asupra fluxului de substanțe în și în afara corpului, transmiterea de informații în interiorul corpului (receptor)
Histone (parte a structurii cromozomiale)
Proteinele receptorilor membranari
Transport
Enzime
Hemoglobină
catalitic
Hormonii
Proteaze
Reglarea proceselor vitale (reglare)
Proteine protectoare
Insulina, hormoni sexuali
De protecţie
Gamaglobulina, anticorpi
Criteriu de evaluare:
8 - 10 răspunsuri corecte - „3”
11 - 13 răspunsuri corecte - „4”
14 - 16 răspunsuri corecte - „5”
După compoziție(după gradul de complexitate) proteinele se disting:
- proteine simple – proteine formate numai din aminoacizi
- proteine complexe - proteine - care conțin o parte neproteică, care poate include carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine), acid fosforic (fosfoproteine) (cazeina)
- complet – conține întregul set de aminoacizi
- defecte - unii aminoacizi lipsesc din compoziția lor
După forma moleculelor:
- globular
- fibrilară
În funcție de solubilitatea în solvenți individuali:
- solubil în apă, solubil în soluții saline slabe (albumină)
- solubile în alcool (prolamine)
- solubile în alcali (gluteline)
Întrebarea nr. 4
Importanța proteinelor în natură, în industria alimentară și în viața umană
Proteinele alcătuiesc aproximativ 20 % greutatea corpului uman și 50 % masa de celule uscate. În țesuturile umane, proteinele nu sunt stocate „în rezervă”, astfel încât aportul lor zilnic cu alimente este necesar.
Numele produsului
Carne
18–22%
Numele produsului
Peşte
Mazăre
20–36%
17–20%
ouă
Cartof
Lapte
1,5–2%
pâine de secara
Merele
Mei
0,3–0,4%
Varză
Morcov
Sfeclă
0,8–1%
Paste
Hrişcă
Rezolvarea problemelor cu conținut practic
Sarcină. Cele mai multe proteine sunt în brânză (până la 25%), produse din carne (porc 8 - 15, miel - 16-17, carne de vită 16 - 20%), carne de pasăre (21%), pește (13 - 21%), ouă ( 13%), brânză de vaci (14%). Laptele conține 3% proteine, iar pâinea - 7-8%.Calculați masa fiecăruia dintre aceste produse, oferind necesarul zilnic de proteine al unui adult egal cu 200 g.
Proteinele sunt o componentă esențială a tuturor celulelor vii; ele joacă un rol important în natura vie și sunt componenta principală și indispensabilă a nutriției. Acest lucru se datorează rolului enorm pe care îl joacă în procesele dezvoltării și vieții umane. Proteinele sunt baza elementelor structurale și țesuturilor, susțin metabolismul și energia, participă la procesele de creștere și reproducere, asigură mecanisme de mișcare, dezvoltarea reacțiilor imune și sunt necesare pentru funcționarea tuturor organelor și sistemelor corpului.
Se poate spune fără exagerare că proteinele joacă cel mai important rol în organism. Întregul nostru organism este construit din proteine. Fiecare proteină determină anumite proprietăți ale corpului: culoarea ochilor, părul, structura organelor interne etc. Există proteine care percep și căldura, mirosul, gustul și vibrațiile mecanice. Stimulii „trag” vârful „mingii” proteice, începând să o desfacă. Ca rezultat, excitația este transmisă celulelor nervoase. Proteina hemoglobinei funcționează pe același principiu, transportând oxigen în tot corpul nostru.
Substanțele proteice constituie o clasă uriașă de compuși organici carbon-azot care se găsesc inevitabil în fiecare organism. Rolul proteinelor în organism este enorm.
Consolidarea materialului nou:
Răspunde la întrebările testului
Răspunsuri la test
Opțiunea 1:
- 1 - b,
- 2 - b,
- 3 - a,
- 4 - g,
- 5 B,
- 6 – 1 -a,c; 2 - b, d,
- 7-b,
- 8-a,
- 9-b,
- 10 -v
Opțiunea 2 :
- 1 - b,
- 2 - g,
- 3 - a,
- 4 - a,
- 5 - în,
- 6 – 1b, 2 -b, 3 -a, 4 -a;
- 7 - g,
- 8 - b,
- 9 - în,
- 10 - g
Criteriu de evaluare:
6 – 7 răspunsuri corecte – „3”
8 - 10 răspunsuri corecte - „4”
11 - 13 răspunsuri corecte - „5”
« Mereu am spus și nu mă obosesc să repet că lumea nu ar putea exista dacă ar fi atât de simplu structurată.”
Teme pentru acasă:
- Studiați paginile manualului:
A.P. Nechaev „Chimie organică” pp. 291-296
2 . Pregătiți-vă pentru lucrul de laborator.
F. Engels
Subiect: „Funcțiile proteinelor”
- Scopul lecției:
- 1. Aflați dacă proteinele sunt cu adevărat „baza vieții”
- 2. Demonstrați că proteinele sunt „baza vieții” pe baza studierii proprietăților și funcțiilor proteinelor
- 1. Structura proteinelor
- 2.Clasificarea și proprietățile proteinelor
Încălzire biologică 1.Structura unei molecule de proteine
- 1. Compus organic cu greutate moleculară mare constând din unități repetate
- 2. Încălcarea structurii naturale a proteinei
- 3. Unitățile care se repetă sunt molecule simple
- 4. Biopolimeri; monomeri - aminoacizi
- 5. Polar covalent puternic; între aminoacizii dintr-o proteină
- 6. Denaturarea reversibilă
- 7. Încălcarea structurii primare a proteinei
- 1.De ce recomandă medicii să luați medicamente antipiretice dacă temperatura pacientului depășește 38 o C?
- 2. De ce un ou fiert nu produce niciodată un pui?
- 3. De ce lucrătorii chimiști care sunt otrăviți cu sărurile metalelor grele (Cu, Pb, Pg) dau lapte victimelor? Oferiți o justificare igienă pentru studierea funcțiilor proteinelor?
- 1.Ce sunt enzimele?
- 2. Care sunt funcțiile lor?
- 3. Care este esența unei reacții catalitice?
- 4. Care este diferența dintre o enzimă și un catalizator?
- 5. Cum afectează factorii funcționarea enzimei?
- 6. Ce ai aflat despre enzima catalaza?
Substanța asupra căreia acționează enzima se numește substrat. Substanțele rezultate dintr-o reacție enzimatică se numesc produse reactii
Sarcina de căutare
1. Rezumat de bază
2. Manual pentru clasa a 10-a (profil) - p. 98-99
3. Manual de referință – pp. 107 - 110
- Constructie
- Receptor
- de reglementare
- Transport
- De protecţie
- Toxine
- Motor
- Energie
- Depozitare
- catalitic
- 1. Structurale- proteinele participă la formarea structurilor celulare și extracelulare, de exemplu, fac parte din membranele celulare, păr (keratina), tendoane (colagen) etc.
2. Semnal (receptor) -încorporate în membranele celulare sunt molecule de proteine care își pot schimba structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu și astfel transmit semnale în celulă.
3. de reglementare Unii hormoni sunt de natură proteică. De exemplu, insulina, care reglează nivelul de glucoză din sânge
4. Transport Membranele celulare contin proteine speciale de transport care pot lega anumite substante (glucoza, aminoacizi) si le pot transporta in interiorul celulelor. Hemoglobină transportă oxigen și parțial dioxid de carbon
5. Protectiv Imunoglobulinele (anticorpii) au capacitatea de a recunoaște proteinele străine sau microorganismele care au pătruns în organism și de a le neutraliza. Fibrinogenul și protrombina sunt implicate în procesul de coagulare a sângelui și protejează organismul de pierderea de sânge.
6. Toxine clasificate și ca proteine care îndeplinesc o funcție de protecție
7. Motor Proteine contractile - actina si miozina- asigura contractii musculare la animalele pluricelulare
8. Energie Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, aceasta este eliberată 17,6 kJ energie
9. Depozitare Albumina de ou și cazeina din lapte sunt proteine de rezervă animală
1. Selectați o funcție care este îndeplinită aproape exclusiv de proteinele din organism.
energie
de reglementare
informativ
enzimatic
2. Funcție pe care proteinele nu o pot îndeplini:
transport
catalitic
matrice
energie
3. Se numesc enzimele
catalizatori proteici
proteine reglatoare
substraturi
alcooli denaturati
4. Alegeți o proteină care îndeplinește în primul rând o funcție motorie
colagen
mioglobina
5. Selectați proteina care realizează enzima
funcţie activă
6. Alegeți o proteină care îndeplinește o funcție de protecție
albumină
glucagon
anticorp
Sarcină: Stabiliți o corespondență între proteine și funcțiile acestora
Proteine: Funcții
A. Keratina
B. Hemoglobina B. Actina G. Anticorpi D. Miozina E. Fibrinogen
Z. Albumină
I. Catalase
K. Pepsina
L. Insulină
1. Construcție 2. Depozitare
3. Protectiv
4. Motor
5. Transport
6. Enzimatic
7. de reglementare
D.Z: s. 95 – 99(1) Cu. 44-47(2)
Slide 2
Veverițe
- Proteinele (proteine, polipeptide) sunt substanțe organice cu molecul înalt, formate din alfa-aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică.
- Proteinele sunt o parte importantă a nutriției animalelor și oamenilor, deoarece corpul lor nu poate sintetiza toți aminoacizii necesari, iar unii dintre ei provin din alimente proteice. În timpul procesului de digestie, enzimele descompun proteinele consumate în aminoacizi, care sunt utilizați în biosinteza proteinelor din organism sau sunt supuși unei defalcări suplimentare pentru a produce energie.
Slide 3
- Enzime
- De protecţie
- Antibiotice
- Structural
- Motor
- De protecţie
- Toxine
- Piese de schimb
- Receptor
- Hormonii
- catalitic
- Transport
- Contractive
Slide 4
- Funcțiile proteinelor din celulele organismelor vii sunt mai diverse decât funcțiile altor biopolimeri - polizaharide și ADN. Astfel, proteinele enzimatice catalizează apariția reacțiilor biochimice și joacă un rol important în metabolism. Citoscheletul eucariotelor (Fig. 1) Unele proteine îndeplinesc o funcție structurală sau mecanică, formând un citoschelet (Fig. 1) care menține forma celulelor. Proteinele joacă, de asemenea, un rol important în sistemele de semnalizare celulară, răspunsul imun și ciclul celular.
Slide 5
Funcția structurală
- Funcția structurală a proteinelor este aceea că proteinele participă la formarea aproape tuturor organitelor celulare, determinând în mare măsură structura (forma);
- formează citoscheletul, care dă formă celulelor și multor organite și oferă forma mecanică a unui număr de țesuturi;
- fac parte din substanța intercelulară, care determină în mare măsură structura țesuturilor și forma corpului animalelor. Proteinele structurale includ:
Colagen-actină
Elastină-miozină
Keratină-tubulină
Slide 6
Funcția catalitică (enzimatică)
- Cel mai cunoscut rol al proteinelor în organism este cataliza diferitelor reacții chimice.
- Enzimele sunt un grup de proteine care au proprietăți catalitice specifice, adică fiecare enzimă catalizează una sau mai multe reacții similare, accelerându-le.
- Exemplu: 2Н202 → 2Н20 + 02
- În prezența sărurilor de fier (catalizator), această reacție decurge ceva mai repede.
- Enzima catalaza in 1 sec. descompune până la 100 de mii de molecule de H2O2.
- Moleculele care se atașează de o enzimă și se modifică ca urmare a reacției se numesc substraturi.
- Masa enzimei este mult mai mare decât masa substratului. Partea enzimei care atașează substraturile conține aminoacizi catalitici se numește locul activ al enzimei.
Slide 7
Funcția motorului
- Contracția musculară este un proces în timpul căruia energia chimică stocată sub formă de legături pirofosfat de înaltă energie în moleculele de ATP este transformată în lucru mecanic. Participanții direcți la procesul de contracție sunt două proteine - actina și miozina.
- Proteinele contractile speciale (actina și miozina) sunt implicate în toate tipurile de mișcare a celulelor și organismului: formarea pseudopodiilor, pâlpâirea cililor și bătaia flagelilor la protozoare, contracția musculară la animalele multicelulare, mișcarea frunzelor la plante etc. .
Slide 8
Funcția de transport
- Funcția de transport a proteinelor este participarea proteinelor la transferul de substanțe în și în afara celulelor, la mișcările lor în interiorul celulelor, precum și la transportul lor prin sânge și alte fluide în organism.
- Există diferite tipuri de transport care se efectuează folosind proteine.
- Transportul substanțelor prin membrana celulară
- Transportul substanțelor în interiorul celulei
- Transportul substanțelor în organism
- De exemplu, hemoglobina din sânge transportă oxigen
Slide 9
Funcție de protecție
- Protejați corpul de invazia organismelor străine și daune
- Anticorpii blochează proteinele străine
- De exemplu, fibrinogenul și protrombina asigură coagularea sângelui
Slide 10
- Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza.
Slide 11
Funcția energetică
- Funcția energetică - proteinele servesc ca una dintre sursele de energie din celulă.
- Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ de energie.
- În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi și apoi în produse finali:
Dioxid de carbon,
Amoniac.
- Dar proteinele sunt folosite extrem de rar ca sursă de energie.
Slide 12
Funcția receptorului
- Proteinele receptorilor sunt molecule proteice încorporate în membrană care își pot schimba structura ca răspuns la adăugarea unei anumite substanțe chimice.
Slide 13
Funcția imunitară (antibiotice)
- În momentul în care agenții patogeni - viruși sau bacterii - intră în organism, organele specializate încep să producă proteine speciale - anticorpi care leagă și neutralizează agenții patogeni. Particularitatea sistemului imunitar este că, datorită anticorpilor, poate lupta cu aproape orice tip de agent patogen.
- Interferonii aparțin și proteinelor protectoare ale sistemului imunitar. Aceste proteine sunt produse de celulele infectate cu virusuri. Efectul lor asupra celulelor învecinate oferă rezistență antivirală prin blocarea înmulțirii virușilor sau a asamblarii particulelor virale în celulele țintă. Interferonii au și alte mecanisme de acțiune, de exemplu, afectează activitatea limfocitelor și a altor celule ale sistemului imunitar.
Slide 14
Toxine
- Toxine, substanțe toxice de origine naturală. În mod obișnuit, toxinele includ compuși cu molecule înalte (proteine, polipeptide etc.), atunci când intră în organism, sunt produși anticorpi.
- În funcție de ținta acțiunii, toxinele sunt împărțite în
- -Otrăvurile hematice sunt otrăvuri care afectează sângele.
- -Neurotoxinele sunt otravuri care afecteaza sistemul nervos si creierul.
- -Otrăvurile mioxice sunt otrăvuri care dăunează mușchilor.
- -Hemotoxinele sunt toxine care afectează vasele de sânge și provoacă sângerare.
- -Toxinele hemolitice sunt toxine care dăunează celulelor roșii din sânge.
- -Nefrotoxinele sunt toxine care dăunează rinichilor.
- -Cardiotoxinele sunt toxine care dăunează inimii.
- -Necrotoxinele sunt toxine care distrug țesuturile, provocând moartea acestora (necroză).
- Luați în considerare otrăvurile plantelor:
- Falotoxinele și amatoxinele se găsesc la diferite specii: ciupercă, agaric de muscă împuțit, agaric de mușcă de primăvară.
- Toadstool white (Fig. 1) este o ciupercă otrăvitoare care conține otrăvuri amanitină și virozină. Pentru oameni, doza letală de a-amanitin este de 5-7 mg, faloidină
- 20-30 mg (o ciupercă conține în medie până la 10 mg de faloidină, 8 mg de L-amanitin și 5 mg de B-amanitin). În caz de otrăvire, apare moartea.
Slide 15
Funcția contractilă
- Proteine - participă la contracția fibrelor musculare.
- Funcția contractilă. Multe substanțe proteice sunt implicate în actul de contracție și relaxare musculară. Cu toate acestea, rolul principal în aceste procese vitale este jucat de actina și miozina, proteine specifice țesutului muscular. Funcția contractilă este inerentă nu numai proteinelor musculare, ci și proteinelor citoscheletice, ceea ce asigură cele mai fine procese de activitate celulară (divergența cromozomilor în timpul mitozei).
- Actina și miozina sunt proteine musculare
Slide 16
Funcția hormonală
- Funcția hormonală. Metabolismul în organism este reglat prin diferite mecanisme. În această reglementare, un loc important îl ocupă hormonii sintetizați nu numai în glandele endocrine, ci și în multe alte celule ale corpului (vezi mai jos). O serie de hormoni sunt reprezentați de proteine sau polipeptide, de exemplu, hormoni ai glandei pituitare, pancreasului etc. Unii hormoni sunt derivați ai aminoacizilor.
Slide 17
Funcția nutrițională (rezervă)
- Funcția nutrițională (rezervă). Această funcție este îndeplinită de așa-numitele proteine de rezervă, care sunt surse de nutriție pentru făt, de exemplu proteinele din ou (ovalbumină). Proteina principală din lapte (cazeina) are și o funcție în primul rând nutrițională. O serie de alte proteine sunt folosite în organism ca sursă de aminoacizi, care la rândul lor sunt precursori ai substanțelor biologic active care reglează procesele metabolice.
- Cazeina din lapte Albumina de ou
Slide 18
Funcția de reglementare
- Unele proteine sunt hormoni. Hormonii sunt substanțe biologic active eliberate în sânge de diferite glande care participă la reglarea proceselor metabolice.
- Hormonul insulina reglează nivelul de carbohidrați din sânge.
Slide 19
Vă mulțumim pentru atenție
Completat de: Fedotova V.
Vizualizați toate diapozitivele
Funcțiile proteinelor
1. Funcția structurală.
Proteinele fac parte din toate
celular
organele:
membrana - plasmalema,
nuclear
coajă,
endoplasmatic
sau
reticular
net
(ER),
complex Golgi, lizozomi,
peroxizomi,
vacuol,
mitocondrii, plastide - și
nonmembranare - cromozomi,
ribozomi, centru celular
(centrioli),
cili
Și
flageli, microfilamente.
Toate enzimele sunt proteine. Această funcție a încetat în 1982
fi considerat unic. S-a dovedit că și unii ARN
au activitate catalitică. Ei sunt numiti, cunoscuti
ARNzime.
3. Funcție de protecție (deocamdată
unic).
Anticorpi
Acest
proteine.
„clei” de imunoglobuline
antigene
Și
este format
precipitat 4. Funcția de reglementare.
La nivel celular: proteine - represoare și proteine activatoare ale transcripției.
La nivel organism: unii hormoni
proteine.
De exemplu, insulina este un hormon al pancreasului.
Reglează trecerea glucozei prin plasmalemă. La
se dezvoltă o secreție insuficientă de insulină
greu
boala
zahăr
Diabet.
Somatotropina este un hormon de creștere. Format în față
acțiune
glanda pituitară
Acolo
la fel
este format
Și
hormonul adrenocorticotrop (ACTH). El actioneaza
asupra cortexului suprarenal, reglând sinteza steroizilor
hormoni. 5. Transformarea energiei.
Proteinele retiniene ale ochiului transformă rodopsina și retinena
energie luminoasă în energie electrică. Actino-miozină
complexele din mușchi transformă energia chimică
conexiuni în mecanic.
6. Funcția de transport.
Hemoglobină
efectueaza
transport
O2,
CO2.
Transferrina
transport
glandă.
Sistemele de permează sunt proteine de membrană care
transportă compuși polari prin membrană ca
și împotriva unui gradient de concentrație. 7. Funcția energetică.
11 din cei 20 de aminoacizi care alcătuiesc proteinele sunt
corpul uman „arde” cu eliberarea de energie.
Aceștia sunt aminoacizi neesențiali. Ei pot fi
sintetizat în celulă din produse de degradare
carbohidrați și lipide
8. Funcția tampon.
Orice proteină este un polielectrolit amfoter. Veverițe
ajuta la mentinerea anumitor valori ale pH-ului
în diferite compartimente ale celulei, oferind acest lucru
compartimentare. 9. Funcția nutrițională.
a) Aprovizionarea cu aminoacizi esentiali. O persoană are 9 din
20 de aminoacizi nu pot fi sintetizați în
corp. Trebuie să vină din afară.
Conceptul de „aminoacizi esențiali și esențiali” este specific speciei și se aplică numai animalelor și
ciuperci
b) Proteine de depozitare pentru dezvoltarea embrionului şi
hrănind un copil. De exemplu, cazeina este o proteină
lapte, ovalbumină - albuș de ou, gliadină - proteină
boabe de grau.
AMINO ACID
Formula este corectă pentru 19 din20
aminoacizi,
găsite în proteine. ÎN
compoziţia altor proteine decât acestea
19 aminoacizi, incluși
un aminoacid prolină.
În toți aminoacizii
disponibil
grupa amino
De aici și numele - „α
aminoacizi."
În natură, există două forme de stereoizomeri: L (stângaci) și
D (dextrogir). Pe lângă L - aminoacizii incluși în proteine,
De asemenea, organismul conține D-aminoacizi care nu sunt incluși în proteine.
Formula generală a aminoacizilor este prezentată în figură AMINOACIZI PROTEINOGENICI SUNT CLASIFICAȚI:
- în funcție de structura lanțului lateral (grupul R)
aminoacizi alifatici, aromatici și heterociclici;
- prin grupări suplimentare în radical
diaminomonocarboxilic (două grupe NH2 și o grupă COOH),
monoaminodicarbonic (unul
gruparea NH2 și două grupe COOH),
hidroxiaminoacizi, care conțin sulf, iminoacizi (NH)
- prin pozitia punctului izoelectric
neutru, bazic și acid
- în funcție de polaritatea grupurilor R, i.e. capacitatea grupurilor R de a interacționa cu apa
în condiții adecvate de pH intracelular (pH în jur de 7,0),
cu grupări R nepolare sau hidrofobe, polare dar nu
grupuri R încărcate, grupuri R încărcate negativ și
grupări R încărcate pozitiv
- în funcţie de capacitatea de sinteză la un organism animal
și înlocuibile și de neînlocuit. 1. Radicali nepolari sau hidrofobi.
Alifatice - alanină, valină, leucină, izoleucină.
Metionină care conține sulf. Aromatic - fenilalanina,
triptofan. Iminoacid prolină.
2. Radicali polari dar neîncărcați. Glicina.
Hidroxiaminoacizi
serină,
treonina,
tirozină
Conținând
sulfhidril
grup
cisteină.
Conținând o grupă amidă: asparagină, glutamină.
3. Radicali încărcați negativ. Aspartic
acid, acid glutamic.
4. Radicali încărcați pozitiv.
Lizină, arginină, histidină.
Legătură peptidică
Polipeptidă
H2N- CH - CO - (NH - CH - CO) n - NH - CH - COOH│
│
│
R
R
R
(capătul N)
(capătul N)
STRUCTURA PRIMARĂ este liniară, reprezentată
secvenţă
aminoacizi,
legate prin legături peptidice STRUCTURA SECUNDARA
Structura secundară este spațială, ea
format numai din legăturile de hidrogen ale scheletului peptidic
între grupările C=O și N-H ale diferiților aminoacizi.
Există α-helix, folie β-pliată și colagen
spirală Clasificarea după tipul structurii
Proteine fibrilare
Proteine globulare
Proteinele membranare Tipuri de aranjare a structurii secundare în globule STRUCTURA TERIARĂ
Structura terțiară a unei proteine este spațială
conformația unei polipeptide având o structură secundară,
și cauzate de interacțiunile dintre radicali.
STRUCTURA TERIARĂ ESTE COMPLET DETERMINATĂ DE PRIMAR