Funcția de transport a prezentării proteinelor. Prezentare „Structura și funcțiile proteinelor” prezentare pentru o lecție de biologie (clasa a IX-a) pe tema. Ce explică efectul de accelerare al enzimelor?

1 tobogan

2 tobogan

Oriunde găsim viață, o găsim asociată cu un corp proteic. F. Engels Obiectivul lecției: Continuarea extinderii și aprofundării cunoștințelor despre cele mai importante substanțe organice ale celulei bazate pe structura proteinelor, formarea cunoștințelor despre rolul cel mai important al proteinelor în lumea organică, implementarea conceptului a unităţii disciplinelor ştiinţelor naturii

3 slide

Obiectivele lecţiei: a) educative - actualizarea cunoştinţelor necesare studierii temei; - introducerea elevilor în structura proteinelor; - să-i conducă la un studiu conștient al funcției proteinelor; b) dezvoltarea - dezvoltarea deprinderilor educaţionale generale; - dezvoltarea capacitatii de analiza a informatiilor, compararea obiectelor propuse, clasificarea dupa diverse criterii, generalizarea; lucru prin analogie; - dezvoltarea interesului cognitiv și a abilităților creative; c) educarea - favorizarea unei atitudini conștiente față de un stil de viață sănătos; - educarea unei atitudini morale faţă de viaţă ca fiind cea mai înaltă valoare; - formarea abilităților de adaptare la condițiile vieții în continuă schimbare cu ajutorul cunoștințelor, aptitudinilor și abilităților dobândite

4 slide

Despre ce vom vorbi? Gerard Mulder este un biochimist olandez care a descoperit pentru prima dată proteinele în 1838. Cuvântul „proteină” provine din cuvântul grecesc „proteios”, care înseamnă „primul loc”.

5 slide

Sarcina noastră: să aflăm structura chimică și rolul biologic al proteinelor. Într-adevăr, toată viața de pe pământ conține proteine. Ele reprezintă aproximativ 50% din greutatea corporală uscată a tuturor organismelor. În viruși, conținutul de proteine ​​variază de la 45 la 95%. În celula bacteriilor E. coli există 5 mii de molecule de compuși organici, dintre care 3 mii sunt proteine. În corpul uman există mai mult de 5 mil. proteine

6 slide

7 slide

Ce proteine ​​iti amintesti numele? Unde sunt situate? albumină miozină pepsină interferon

8 slide

Slide 9

Cum este structurată proteina? Proteinele sunt compuși naturali complecși cu molecul mare, construiți din aminoacizi. H R1 O NH2 – grupare amino N – C – C R – radical H H OH COOH – grupare carboxil

10 diapozitive

11 diapozitiv

Proteinele conțin 20 de aminoacizi diferiți (se numesc magie), de aici și varietatea uriașă de proteine.

12 slide

Slide 13

Lucrări de laborator Lucrăm conform fișelor de instrucțiuni. Reacții de culoare la proteine: Xantoproteină; Biuret; cisteină.

Slide 14

Numiți structurile proteice și tipurile de legături chimice corespunzătoare acestor structuri

15 slide

Cum este structurată proteina? Primarul este un lanț drept de aminoacizi ținute împreună prin legături peptidice. Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială.

16 slide

Cum este structurată proteina? Structura secundară este plierea ordonată a unui lanț polipeptidic într-o spirală. Turnurile helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen care iau naștere între grupările carboxil și grupările amino.Structura terțiară este aranjarea lanțurilor polipeptidice în globule, rezultată din formarea de legături chimice (hidrogen, ionice, disulfură)

Slide 17

Cum este structurată proteina? Structura cuaternară este caracteristică proteinelor complexe, ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice.

18 slide

Proprietăţile chimice ale proteinelor Hidroliza proteinelor se reduce la scindarea legăturilor polipeptidice.Denaturarea este distrugerea structurii naturale a unei proteine ​​sub influenţa căldurii şi a reactivilor chimici.

Slide 19

În timpul denaturarii, au loc atât distrugerea completă a structurilor proteice, cât și distrugerea parțială. Dacă structura primară nu este distrusă, atunci acest proces se numește renaturare Proprietăți chimice ale proteinelor

20 de diapozitive

21 de diapozitive

Funcțiile proteinelor Structurale Participa la formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare (lipoproteine, glicoproteine), păr, coarne, lână (keratina), tendoane, piele (colagen) etc. Proteinele contractile motorii actina si miozina asigura contractia musculara la animalele pluricelulare: miozina – muschi

22 slide

Funcțiile proteinelor Transportul Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni; Compoziția membranelor celulare include proteine ​​speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi.

Slide 23

Funcțiile proteinelor de protecție Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine ​​speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării. Semnalizare Moleculele de proteine ​​sunt încorporate în membrana de suprafață a celulei, capabile să își modifice structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu, primind astfel semnale din mediul extern și transmitând comenzi către celulă: rodopsina - violet vizual

24 slide

Funcțiile proteinelor de reglare Hormonii de natură proteică participă la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați. Energie Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Depozitare Proteinele sunt stocate în plante sub formă de boabe de aleuronă; ele nu sunt depozitate la animale, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este reținut, formând un complex cu proteina feritina.

Subiectul LECȚIEI:

"Vverite"


Ce este viața ?

Ideea filozofică și teoretică a lui F. Engels despre esența vieții: „Oriunde unde întâlnim viața, descoperim că aceasta este asociată cu un fel de corp proteic și peste tot unde întâlnim orice corp proteic care nu se află în procesul de descompunere, fără excepție, întâlnim și fenomenele vieții.”


Definiția vieții

„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice, al cărui punct esențial este schimbul constant de substanțe cu natura exterioară care le înconjoară, iar odată cu încetarea acestui metabolism, viața însăși încetează, ceea ce duce la descompunerea proteinei. ” (F. Engels)


Problema lecției

Astăzi trebuie să dezvăluim secretul substanțelor care stau la baza conceptului de „viață”, adică. trebuie să răspundă la întrebarea „Ce este proteina?”


Vă invit în lumea vieții sălbatice,

Unde interesul este ghidul nostru principal.

Vom învăța că totul aici nu este întâmplător,

Să găsim răspunsuri, să rezolvăm misterele...

Uneori, pentru ca toate îndoielile să fie rezolvate,

Observația ne va fi suficientă.

Întrebarea a apărut sau ne îndoim din nou -

Apoi trecem la experiment.


Tema lecției:

"Vverite"



Educational:

  • extinde cunoștințele despre proteine ​​- polimeri biologici.
  • aflați structura, compoziția și proprietățile proteinelor.
  • Clasificarea proteinelor în funcție de funcțiile lor în organism.
  • cu ajutorul conexiunilor interdisciplinare, contribuie la formarea unei imagini științifice a lumii.

Educational:

  • formarea competențelor educaționale de bază: educaționale, comunicative, personale;
  • dezvoltarea abilităților și abilităților de muncă educațională independentă cu surse de informații;
  • dezvoltarea abilităților de a analiza, compara, generaliza, trage concluzii, vorbi în fața unui public;
  • formarea unui nivel ridicat de activitate mentală.

Educational:

  • formarea unei independente adecvate ELEVI ;
  • cultivarea nevoii de cunoaștere, creșterea intereselor cognitive;
  • trezirea interesului pentru științele naturii.

Probleme abordate la LECŢIE :

  • Conceptul de proteine. Compoziția și structura moleculelor proteice.
  • Importanța proteinelor în natură, în industria alimentară și în viața umană.

Întrebarea nr. 1

Conceptul de proteine. Compoziția și structura moleculelor proteice


Proteinele sunt baza vieții

Compoziția chimică a corpului uman:

  • apă 65%,
  • grăsimi 10%,
  • carbohidrați 5%,
  • proteine ​​18%,
  • alte substanțe anorganice și organice 2%.

Componenta predominantă în celulele tisulare este proteină

  • Proteinele reprezintă mai mult decât 50% masa de celule uscate.
  • Conținutul de proteine ​​din masa uscată a diferitelor țesuturi variază foarte mult:

- în mușchi - 80%,

În piele - 63%,

În ficat - 57%,

În creier - 45%,

- în oase -20%.


Proteinele au o greutate moleculară mare:

Masa moleculara:

  • albumina de ou este de 36.000,
  • hemoglobină - 152.000,
  • miozina (una dintre proteinele musculare) - 500.000.

Aceasta este de mii și zeci de mii de ori mai mare decât greutățile moleculare ale compușilor anorganici.


„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice...”

F. Engels


Acolo unde există proteine, există viață, așa că al doilea nume pentru proteine ​​este proteine (din grecescul „primul”, „cel mai important”).


„Pentru a înțelege infinitul, trebuie mai întâi să se despartă,

și apoi conectează-te"

Goethe


Compoziția elementară a proteinelor :

  • carbon - 50-55%,
  • oxigen - 21-23%,
  • azot - 15-17%,
  • hidrogen - 6-7%,
  • sulf - 0,3-2,5%.
  • Fosfor, iod, fier, magneziu și alte elemente au fost găsite în proteinele individuale. Proteinele sunt clasificate ca compuși organici care conțin azot.

Un rol imens în studiul proteinelor îi revine:

J. Beccari

Frederick Sanger

Pescar

A.Ya.Danilevsky

În 1888, el a exprimat ideea că proteinele constau din reziduuri de aminoacizi conectate prin legături peptidice.

Prima proteină purificată a fost obținută în 1728.

L. Pauling

a dezvoltat idei despre structura lanțului polipeptidic în proteine, a exprimat mai întâi ideea structurii sale elicoidale și a oferit o descriere a helixului alfa (1951, împreună cu biochimistul american R.B. Corey).

În 1902 a prezentat teoria polipeptidică a structurii proteinelor.

În 1945 a stabilit structura insulinei și

în 1953 l-a sintetizat



  • Peste 170 de aminoacizi diferiți au fost găsiți în celule și țesuturi. Toate proteinele conțin numai

20 α -aminoacizi.

  • din ele se pot forma 2 432 902 008 176 640 000 combinații de proteine ​​diferite care vor avea exact aceeași compoziție, dar structură diferită și...

Structura aminoacizilor:

Toți aminoacizii care alcătuiesc moleculele proteice au o grupă amino în α -poziție, adică la al doilea atom de carbon.


  • Scrieți formula unei tripeptide formate din aminoacizi: valină, cisteină, tirozină .





aminoacizi neesențiali. aminoacizi esentiali.

Majoritatea aminoacizilor care alcătuiesc proteinele pot fi sintetizați în organism în timpul metabolismului (din alți aminoacizi furnizați în exces). Au primit numele aminoacizi neesențiali. Unii aminoacizi nu pot fi sintetizați în organism și trebuie obținuți din alimente. Au primit numele aminoacizi esentiali. Sunt 8 dintre ele; nu pot fi sintetizate în corpul uman, dar intră în el cu alimente vegetale. Care sunt acești aminoacizi? Acestea sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, lizina, fenilalanina, triptofanul. Uneori, acestea includ histidina și arginina. Ultimele două nu sunt sintetizate în corpul copilului.


Majoritatea aminoacizilor care alcătuiesc proteinele pot fi sintetizați în organism în timpul metabolismului (din alți aminoacizi furnizați în exces). Au primit numele aminoacizi neesențiali .


Unii aminoacizi nu pot fi sintetizați în organism și trebuie să fie furnizați corpului nostru prin alimente vegetale. Au primit numele aminoacizi esentiali . Sunt 8. Aceasta este valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lizină, fenilalanină, triptofan . Uneori ele includ histidină și arginină . Ultimele două nu sunt sintetizate în corpul copilului


Performanța anumitor funcții specifice de către proteine ​​depinde de configurația spațială a moleculelor acestora.

Există 4 niveluri de organizare structurală a proteinelor


Structura primară

Structura primară O proteină este o secvență de resturi de aminoacizi legate prin legături peptidice.


Structura secundară a proteinei numită lanț polipeptidic pliat ordonat. Varianta principală a structurii secundare este α - o spirală care arată ca un arc prelungit. Se formează datorită legăturilor de hidrogen intramoleculare


Structura terțiară

Un rol important în formarea structurii terțiare

aparține radicalilor, datorită cărora se formează punți disulfură, legături esterice și legături de hidrogen.


Structura cuaternară

Structura cuaternară este combinarea mai multor structuri tridimensionale într-un singur întreg.

Exemplu clasic: hemoglobina, clorofila.

În hemoglobină, hemul este partea neproteică, globina este partea proteică.


Caracteristicile a trei structuri ale moleculelor de proteine

Structura unei molecule de proteine

Primar - liniar

Caracteristicile structurii

Ordinea de alternanță a aminoacizilor într-un lanț polipeptidic - structură liniară

Secundar - spirală

Tipul de conexiune care definește structura

Legătură peptidică

- NH- CO-

Răsucirea unui lanț polipeptidic liniar într-o structură helix - elicoidal

Grafic imagine

Terțiar - globular

Ambalarea helixului secundar într-o bilă - structură glomerulară (globulară) sau fibrile

Legături de hidrogen intramoleculare

Legături disulfurice și ionice


Exercițiu

Marcați în tabel caracteristicile corespunzătoare structurilor moleculelor de proteine.

Din literele corespunzătoare celor corecte răspunsuri, veți scrie numele unei reacții calitative la proteine :

reacţie

  • reacţie

Caracteristicile structurilor moleculelor proteice

CARACTERISTICĂ

primar

secundar

Structura globulară

terţiar

Modificări la denaturare

Structura liniară

Structură în spirală


Răspuns corect

CARACTERISTICĂ

primar

Structură formată datorită legăturilor de hidrogen intramoleculare

secundar

Distrus în timpul hidrolizei proteinelor

terţiar

Structura globulară

Modificări la denaturare

Structura liniară

Ordinea de alternanță a aminoacizilor dintr-un lanț polipeptidic

Structură în spirală

Nu se modifică la denaturare

Structura este determinată de legături ionice și disulfurice

reacţie

  • reacţie


Veverițe – electroliți amfoteri. La o anumită valoare a pH-ului mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este același. Aceasta este una dintre proprietățile proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor ating neutralitatea electrică este folosită pentru a le izola de soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.


Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, iar acestea prezintă proprietăți hidrofile:

  • Se umflă, le crește masa și volumul.

Umflarea proteinei este însoțită de dizolvarea parțială a acesteia.

  • Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine ​​formează sisteme complexe numite jeleuri.
  • Proteinele globulare pot deveni complet hidratate prin dizolvarea în apă (de exemplu proteinele din lapte).
  • Proteinele fibrilare nu se dizolvă în apă.

Denaturarea proteinelor

  • Denaturarea proteinelor- perturbarea structurilor naturale secundare și terțiare și cuaternare ale proteinei sub influența diverșilor factori (temperatură, radiații, substanțe chimice etc.)

Tipuri de denaturare :

  • reversibil

(adică sărare)

  • ireversibil

Proteina denaturată își pierde proprietățile biologice.

Procesul de refacere a structurilor secundare și terțiare ale unei proteine ​​se numește renaturare.


Procesul de spumare se referă la capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate numite spume.

Proteinele sunt folosite ca agenți de spumare în industria cofetăriei (marshmallows, marshmallows, sufleuri).

Pâinea are o structură de spumă, iar acest lucru îi afectează gustul.


Pentru industria alimentară se pot distinge două proprietăți foarte importante ale proteinelor:

1) Hidroliza proteinelor sub acţiunea enzimelor;

2) Reacția de formare a melanoidului.

Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în general poate fi scrisă după cum urmează:



Conversia proteinelor în organism

În organismele animale și umane, sub influența enzimelor (pepsină, tripsină, eripsină etc.), are loc hidroliza proteinelor. Ca rezultat, se formează aminoacizi, care sunt absorbiți de vilozitățile intestinale în sânge. În timpul acestor procese, energia este eliberată în organism.








Formarea melanoidului

Formarea melanoidinei este înțeleasă ca interacțiunea zaharurilor reducătoare (monoze și dizaharide reducătoare, atât conținute în produs, cât și cele formate în timpul hidrolizei carbohidraților mai complecși) cu aminoacizi, peptide și proteine, ducând la formarea de produse de culoare închisă - melanoidine


Lapte copt

Ryazhenka, Varenets, chefir, iaurt cu lapte copt






  • biuret , în care soluțiile slab alcaline de proteine ​​interacționează cu o soluție de sulfat de cupru ( II ) cu formarea de compuși complecși între ioni Cu 2+ și polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.

Demonstrează prezența legăturilor peptidice în proteine


  • xantoproteină , în care are loc interacțiunea ciclurilor aromatice și heteroatomice într-o moleculă proteică cu acid azotic concentrat, însoțită de apariția unei culori galbene;

  • Reacția cisteinei (sulfhidril):

Prezența sulfului în proteine ​​este dovedită prin acțiunea unei soluții de alcali și acetat de plumb. Formarea unui precipitat negru indică prezența unui anion sulfură în soluția rezultată:


Amfoteritate

N.H. 3

N.H. 2



Misiunea de grup:

Număr de grup

Obiect de studiu

Grupa nr. 1

Alimente proteice

Grupa nr. 2

Proteine ​​din mătase și lână

1.Demonstrați prezența proteinelor în lapte și produse lactate.

2. Determinați fracția de masă a proteinelor din lapte.

3. Analizați conținutul de proteine ​​din produsele lactate.

Grupa nr. 3

1. Investigați compoziția și proprietățile proteinelor din mătase și lână.

2. Studiați datele din tabel și răspundeți la întrebarea: „Ce schimbări au loc în lână și mătase în timpul utilizării produselor realizate din acestea?”

Proteinele pielii

1. Examinați proteinele pielii.

2. Studiați datele din tabel și răspundeți la întrebarea: „Ce schimbări apar în piele atunci când utilizați produse fabricate din ea?”



Stocare (backup)

Acumularea de proteine ​​în organism ca nutrienți de rezervă


Energie

Capacitatea moleculelor de proteine ​​de a se oxida, eliberând energia necesară pentru funcționarea organismului. Când 1 g de proteină este descompus, se eliberează 17,6 kJ de energie


Transport

De exemplu, hemoglobina este o proteină care face parte din celulele roșii din sânge și asigură transportul oxigenului și dioxidului de carbon


De protecţie

Anticorpi, fibrinogen, trombina - proteine ​​implicate în dezvoltarea imunității și coagularea sângelui


Motor (contractil)

Actina și miozina sunt proteine ​​care alcătuiesc fibrele musculare și asigură contracția acestora.


Constructie

Proteinele sunt elemente ale tuturor țesuturilor și organelor, membrana plasmatică a celulei, precum și oase, cartilaj, pene, unghii, păr


hormonal

Hormonii sunt substanțe care, împreună cu sistemul nervos, asigură reglarea umorală a funcțiilor din organism


Catalitic sau enzimatic

Proteine ​​- catalizatori, crescând viteza reacțiilor chimice în celulele corpului


Receptor

Reacția la stimuli externi


Funcțiile proteinelor în celulă

Numele funcției

Explicații

catalitic

Majoritatea enzimelor sunt proteine

Constructie

Baza organitelor celulare, părului, vaselor de sânge

Motor

Flagelii protozoarelor sunt proteine ​​contractile; proteine ​​musculare - actina si miozina

Transport

Hemoglobina - transport de oxigen și dioxid de carbon

De protecţie

Anticorpi (asigură imunitate la boli)

Energie

Unele proteine ​​servesc ca sursă de energie


Exercițiu

Folosind cunoștințele din chimie, biologie și viața de zi cu zi, potriviți tipurile de proteine ​​și funcțiile acestora în corpul uman.

Pe mese sunt foi cu tipuri de proteine ​​imprimate pe ele. În coloana din mijloc, determinați-le funcțiile, iar în coloana din dreapta, selectați un exemplu de unul sau altul tip de proteină.


FUNCȚIA BIOLOGICĂ

Proteinele structurale ale mușchilor

EXEMPLU DE PROTEINE

Motor

Proteinele țesutului conjunctiv

Miozina, actina

Constructie

Proteine ​​cromozomiale

Keratină (piele, păr, unghii); colagen (tendon)

Constructie

Proteinele de control

Purtători de oxigen și alte substanțe

Control asupra fluxului de substanțe în și în afara corpului, transmiterea de informații în interiorul corpului (receptor)

Histone (parte a structurii cromozomiale)

Proteinele receptorilor membranari

Transport

Enzime

Hemoglobină

catalitic

Hormonii

Proteaze

Reglarea proceselor vitale (reglare)

Proteine ​​protectoare

Insulina, hormoni sexuali

De protecţie

Gamaglobulina, anticorpi


Criteriu de evaluare:

8 - 10 răspunsuri corecte - „3”

11 - 13 răspunsuri corecte - „4”

14 - 16 răspunsuri corecte - „5”



După compoziție(după gradul de complexitate) proteinele se disting:

  • proteine ​​simple – proteine ​​formate numai din aminoacizi
  • proteine ​​complexe - proteine ​​- care conțin o parte neproteică, care poate include carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine), acid fosforic (fosfoproteine) (cazeina)
  • complet – conține întregul set de aminoacizi
  • defecte - unii aminoacizi lipsesc din compoziția lor

După forma moleculelor:

  • globular
  • fibrilară

În funcție de solubilitatea în solvenți individuali:

  • solubil în apă, solubil în soluții saline slabe (albumină)
  • solubile în alcool (prolamine)
  • solubile în alcali (gluteline)


Întrebarea nr. 4

Importanța proteinelor în natură, în industria alimentară și în viața umană


Proteinele alcătuiesc aproximativ 20 % greutatea corpului uman și 50 % masa de celule uscate. În țesuturile umane, proteinele nu sunt stocate „în rezervă”, astfel încât aportul lor zilnic cu alimente este necesar.


Numele produsului

Carne

18–22%

Numele produsului

Peşte

Mazăre

20–36%

17–20%

ouă

Cartof

Lapte

1,5–2%

pâine de secara

Merele

Mei

0,3–0,4%

Varză

Morcov

Sfeclă

0,8–1%

Paste

Hrişcă


Rezolvarea problemelor cu conținut practic

Sarcină. Cele mai multe proteine ​​sunt în brânză (până la 25%), produse din carne (porc 8 - 15, miel - 16-17, carne de vită 16 - 20%), carne de pasăre (21%), pește (13 - 21%), ouă ( 13%), brânză de vaci (14%). Laptele conține 3% proteine, iar pâinea - 7-8%.Calculați masa fiecăruia dintre aceste produse, oferind necesarul zilnic de proteine ​​al unui adult egal cu 200 g.






Proteinele sunt o componentă esențială a tuturor celulelor vii; ele joacă un rol important în natura vie și sunt componenta principală și indispensabilă a nutriției. Acest lucru se datorează rolului enorm pe care îl joacă în procesele dezvoltării și vieții umane. Proteinele sunt baza elementelor structurale și țesuturilor, susțin metabolismul și energia, participă la procesele de creștere și reproducere, asigură mecanisme de mișcare, dezvoltarea reacțiilor imune și sunt necesare pentru funcționarea tuturor organelor și sistemelor corpului.

Se poate spune fără exagerare că proteinele joacă cel mai important rol în organism. Întregul nostru organism este construit din proteine. Fiecare proteină determină anumite proprietăți ale corpului: culoarea ochilor, părul, structura organelor interne etc. Există proteine ​​care percep și căldura, mirosul, gustul și vibrațiile mecanice. Stimulii „trag” vârful „mingii” proteice, începând să o desfacă. Ca rezultat, excitația este transmisă celulelor nervoase. Proteina hemoglobinei funcționează pe același principiu, transportând oxigen în tot corpul nostru.

Substanțele proteice constituie o clasă uriașă de compuși organici carbon-azot care se găsesc inevitabil în fiecare organism. Rolul proteinelor în organism este enorm.


Consolidarea materialului nou:

Răspunde la întrebările testului


Răspunsuri la test

Opțiunea 1:

  • 1 - b,
  • 2 - b,
  • 3 - a,
  • 4 - g,
  • 5 B,
  • 6 – 1 -a,c; 2 - b, d,
  • 7-b,
  • 8-a,
  • 9-b,
  • 10 -v

Opțiunea 2 :

  • 1 - b,
  • 2 - g,
  • 3 - a,
  • 4 - a,
  • 5 - în,
  • 6 – 1b, 2 -b, 3 -a, 4 -a;
  • 7 - g,
  • 8 - b,
  • 9 - în,
  • 10 - g

Criteriu de evaluare:

6 – 7 răspunsuri corecte – „3”

8 - 10 răspunsuri corecte - „4”

11 - 13 răspunsuri corecte - „5”


« Mereu am spus și nu mă obosesc să repet că lumea nu ar putea exista dacă ar fi atât de simplu structurată.”


Teme pentru acasă:

  • Studiați paginile manualului:

A.P. Nechaev „Chimie organică” pp. 291-296

2 . Pregătiți-vă pentru lucrul de laborator.

F. Engels


Subiect: „Funcțiile proteinelor”

  • Scopul lecției:
  • 1. Aflați dacă proteinele sunt cu adevărat „baza vieții”
  • 2. Demonstrați că proteinele sunt „baza vieții” pe baza studierii proprietăților și funcțiilor proteinelor

  • 1. Structura proteinelor
  • 2.Clasificarea și proprietățile proteinelor

Încălzire biologică 1.Structura unei molecule de proteine

  • 1. Compus organic cu greutate moleculară mare constând din unități repetate
  • 2. Încălcarea structurii naturale a proteinei
  • 3. Unitățile care se repetă sunt molecule simple
  • 4. Biopolimeri; monomeri - aminoacizi
  • 5. Polar covalent puternic; între aminoacizii dintr-o proteină
  • 6. Denaturarea reversibilă
  • 7. Încălcarea structurii primare a proteinei

  • 1.De ce recomandă medicii să luați medicamente antipiretice dacă temperatura pacientului depășește 38 o C?
  • 2. De ce un ou fiert nu produce niciodată un pui?
  • 3. De ce lucrătorii chimiști care sunt otrăviți cu sărurile metalelor grele (Cu, Pb, Pg) dau lapte victimelor? Oferiți o justificare igienă pentru studierea funcțiilor proteinelor?

  • 1.Ce sunt enzimele?
  • 2. Care sunt funcțiile lor?
  • 3. Care este esența unei reacții catalitice?
  • 4. Care este diferența dintre o enzimă și un catalizator?
  • 5. Cum afectează factorii funcționarea enzimei?
  • 6. Ce ai aflat despre enzima catalaza?

Substanța asupra căreia acționează enzima se numește substrat. Substanțele rezultate dintr-o reacție enzimatică se numesc produse reactii


Sarcina de căutare

1. Rezumat de bază

2. Manual pentru clasa a 10-a (profil) - p. 98-99

3. Manual de referință – pp. 107 - 110


  • Constructie
  • Receptor
  • de reglementare
  • Transport
  • De protecţie
  • Toxine
  • Motor
  • Energie
  • Depozitare
  • catalitic

  • 1. Structurale- proteinele participă la formarea structurilor celulare și extracelulare, de exemplu, fac parte din membranele celulare, păr (keratina), tendoane (colagen) etc.

2. Semnal (receptor) -încorporate în membranele celulare sunt molecule de proteine ​​care își pot schimba structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu și astfel transmit semnale în celulă.


3. de reglementare Unii hormoni sunt de natură proteică. De exemplu, insulina, care reglează nivelul de glucoză din sânge


4. Transport Membranele celulare contin proteine ​​speciale de transport care pot lega anumite substante (glucoza, aminoacizi) si le pot transporta in interiorul celulelor. Hemoglobină transportă oxigen și parțial dioxid de carbon


5. Protectiv Imunoglobulinele (anticorpii) au capacitatea de a recunoaște proteinele străine sau microorganismele care au pătruns în organism și de a le neutraliza. Fibrinogenul și protrombina sunt implicate în procesul de coagulare a sângelui și protejează organismul de pierderea de sânge.



6. Toxine clasificate și ca proteine ​​care îndeplinesc o funcție de protecție


7. Motor Proteine ​​contractile - actina si miozina- asigura contractii musculare la animalele pluricelulare


8. Energie Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, aceasta este eliberată 17,6 kJ energie


9. Depozitare Albumina de ou și cazeina din lapte sunt proteine ​​de rezervă animală


1. Selectați o funcție care este îndeplinită aproape exclusiv de proteinele din organism.

energie

de reglementare

informativ

enzimatic

2. Funcție pe care proteinele nu o pot îndeplini:

transport

catalitic

matrice

energie

3. Se numesc enzimele

catalizatori proteici

proteine ​​reglatoare

substraturi

alcooli denaturati


4. Alegeți o proteină care îndeplinește în primul rând o funcție motorie

colagen

mioglobina

5. Selectați proteina care realizează enzima

funcţie activă

6. Alegeți o proteină care îndeplinește o funcție de protecție

albumină

glucagon

anticorp


Sarcină: Stabiliți o corespondență între proteine ​​și funcțiile acestora

Proteine: Funcții

A. Keratina

B. Hemoglobina B. Actina G. Anticorpi D. Miozina E. Fibrinogen

Z. Albumină

I. Catalase

K. Pepsina

L. Insulină

1. Construcție 2. Depozitare

3. Protectiv

4. Motor

5. Transport

6. Enzimatic

7. de reglementare


D.Z: s. 95 – 99(1) Cu. 44-47(2)

Slide 2

Veverițe

  • Proteinele (proteine, polipeptide) sunt substanțe organice cu molecul înalt, formate din alfa-aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică.
  • Proteinele sunt o parte importantă a nutriției animalelor și oamenilor, deoarece corpul lor nu poate sintetiza toți aminoacizii necesari, iar unii dintre ei provin din alimente proteice. În timpul procesului de digestie, enzimele descompun proteinele consumate în aminoacizi, care sunt utilizați în biosinteza proteinelor din organism sau sunt supuși unei defalcări suplimentare pentru a produce energie.
  • Slide 3

    • Enzime
    • De protecţie
    • Antibiotice
    • Structural
    • Motor
    • De protecţie
    • Toxine
    • Piese de schimb
    • Receptor
    • Hormonii
    • catalitic
    • Transport
    • Contractive
  • Slide 4

    • Funcțiile proteinelor din celulele organismelor vii sunt mai diverse decât funcțiile altor biopolimeri - polizaharide și ADN. Astfel, proteinele enzimatice catalizează apariția reacțiilor biochimice și joacă un rol important în metabolism. Citoscheletul eucariotelor (Fig. 1) Unele proteine ​​îndeplinesc o funcție structurală sau mecanică, formând un citoschelet (Fig. 1) care menține forma celulelor. Proteinele joacă, de asemenea, un rol important în sistemele de semnalizare celulară, răspunsul imun și ciclul celular.
  • Slide 5

    Funcția structurală

    • Funcția structurală a proteinelor este aceea că proteinele participă la formarea aproape tuturor organitelor celulare, determinând în mare măsură structura (forma);
    • formează citoscheletul, care dă formă celulelor și multor organite și oferă forma mecanică a unui număr de țesuturi;
    • fac parte din substanța intercelulară, care determină în mare măsură structura țesuturilor și forma corpului animalelor. Proteinele structurale includ:

    Colagen-actină

    Elastină-miozină

    Keratină-tubulină

    Slide 6

    Funcția catalitică (enzimatică)

    • Cel mai cunoscut rol al proteinelor în organism este cataliza diferitelor reacții chimice.
    • Enzimele sunt un grup de proteine ​​care au proprietăți catalitice specifice, adică fiecare enzimă catalizează una sau mai multe reacții similare, accelerându-le.
    • Exemplu: 2Н202 → 2Н20 + 02
    • În prezența sărurilor de fier (catalizator), această reacție decurge ceva mai repede.
    • Enzima catalaza in 1 sec. descompune până la 100 de mii de molecule de H2O2.
    • Moleculele care se atașează de o enzimă și se modifică ca urmare a reacției se numesc substraturi.
    • Masa enzimei este mult mai mare decât masa substratului. Partea enzimei care atașează substraturile conține aminoacizi catalitici se numește locul activ al enzimei.
  • Slide 7

    Funcția motorului

    • Contracția musculară este un proces în timpul căruia energia chimică stocată sub formă de legături pirofosfat de înaltă energie în moleculele de ATP este transformată în lucru mecanic. Participanții direcți la procesul de contracție sunt două proteine ​​- actina și miozina.
    • Proteinele contractile speciale (actina și miozina) sunt implicate în toate tipurile de mișcare a celulelor și organismului: formarea pseudopodiilor, pâlpâirea cililor și bătaia flagelilor la protozoare, contracția musculară la animalele multicelulare, mișcarea frunzelor la plante etc. .
  • Slide 8

    Funcția de transport

    • Funcția de transport a proteinelor este participarea proteinelor la transferul de substanțe în și în afara celulelor, la mișcările lor în interiorul celulelor, precum și la transportul lor prin sânge și alte fluide în organism.
    • Există diferite tipuri de transport care se efectuează folosind proteine.
      • Transportul substanțelor prin membrana celulară
      • Transportul substanțelor în interiorul celulei
      • Transportul substanțelor în organism
    • De exemplu, hemoglobina din sânge transportă oxigen
  • Slide 9

    Funcție de protecție

    • Protejați corpul de invazia organismelor străine și daune
    • Anticorpii blochează proteinele străine
    • De exemplu, fibrinogenul și protrombina asigură coagularea sângelui
  • Slide 10

    • Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine ​​speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza.
  • Slide 11

    Funcția energetică

    • Funcția energetică - proteinele servesc ca una dintre sursele de energie din celulă.
    • Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ de energie.
    • În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi și apoi în produse finali:

    Dioxid de carbon,

    Amoniac.

    • Dar proteinele sunt folosite extrem de rar ca sursă de energie.
  • Slide 12

    Funcția receptorului

    • Proteinele receptorilor sunt molecule proteice încorporate în membrană care își pot schimba structura ca răspuns la adăugarea unei anumite substanțe chimice.
  • Slide 13

    Funcția imunitară (antibiotice)

    • În momentul în care agenții patogeni - viruși sau bacterii - intră în organism, organele specializate încep să producă proteine ​​speciale - anticorpi care leagă și neutralizează agenții patogeni. Particularitatea sistemului imunitar este că, datorită anticorpilor, poate lupta cu aproape orice tip de agent patogen.
    • Interferonii aparțin și proteinelor protectoare ale sistemului imunitar. Aceste proteine ​​sunt produse de celulele infectate cu virusuri. Efectul lor asupra celulelor învecinate oferă rezistență antivirală prin blocarea înmulțirii virușilor sau a asamblarii particulelor virale în celulele țintă. Interferonii au și alte mecanisme de acțiune, de exemplu, afectează activitatea limfocitelor și a altor celule ale sistemului imunitar.
  • Slide 14

    Toxine

    • Toxine, substanțe toxice de origine naturală. În mod obișnuit, toxinele includ compuși cu molecule înalte (proteine, polipeptide etc.), atunci când intră în organism, sunt produși anticorpi.
    • În funcție de ținta acțiunii, toxinele sunt împărțite în
      • -Otrăvurile hematice sunt otrăvuri care afectează sângele.
      • -Neurotoxinele sunt otravuri care afecteaza sistemul nervos si creierul.
      • -Otrăvurile mioxice sunt otrăvuri care dăunează mușchilor.
      • -Hemotoxinele sunt toxine care afectează vasele de sânge și provoacă sângerare.
      • -Toxinele hemolitice sunt toxine care dăunează celulelor roșii din sânge.
      • -Nefrotoxinele sunt toxine care dăunează rinichilor.
      • -Cardiotoxinele sunt toxine care dăunează inimii.
      • -Necrotoxinele sunt toxine care distrug țesuturile, provocând moartea acestora (necroză).
    • Luați în considerare otrăvurile plantelor:
      • Falotoxinele și amatoxinele se găsesc la diferite specii: ciupercă, agaric de muscă împuțit, agaric de mușcă de primăvară.
      • Toadstool white (Fig. 1) este o ciupercă otrăvitoare care conține otrăvuri amanitină și virozină. Pentru oameni, doza letală de a-amanitin este de 5-7 mg, faloidină
      • 20-30 mg (o ciupercă conține în medie până la 10 mg de faloidină, 8 mg de L-amanitin și 5 mg de B-amanitin). În caz de otrăvire, apare moartea.
  • Slide 15

    Funcția contractilă

    • Proteine ​​- participă la contracția fibrelor musculare.
    • Funcția contractilă. Multe substanțe proteice sunt implicate în actul de contracție și relaxare musculară. Cu toate acestea, rolul principal în aceste procese vitale este jucat de actina și miozina, proteine ​​specifice țesutului muscular. Funcția contractilă este inerentă nu numai proteinelor musculare, ci și proteinelor citoscheletice, ceea ce asigură cele mai fine procese de activitate celulară (divergența cromozomilor în timpul mitozei).
    • Actina și miozina sunt proteine ​​musculare
  • Slide 16

    Funcția hormonală

    • Funcția hormonală. Metabolismul în organism este reglat prin diferite mecanisme. În această reglementare, un loc important îl ocupă hormonii sintetizați nu numai în glandele endocrine, ci și în multe alte celule ale corpului (vezi mai jos). O serie de hormoni sunt reprezentați de proteine ​​sau polipeptide, de exemplu, hormoni ai glandei pituitare, pancreasului etc. Unii hormoni sunt derivați ai aminoacizilor.
  • Slide 17

    Funcția nutrițională (rezervă)

    • Funcția nutrițională (rezervă). Această funcție este îndeplinită de așa-numitele proteine ​​de rezervă, care sunt surse de nutriție pentru făt, de exemplu proteinele din ou (ovalbumină). Proteina principală din lapte (cazeina) are și o funcție în primul rând nutrițională. O serie de alte proteine ​​sunt folosite în organism ca sursă de aminoacizi, care la rândul lor sunt precursori ai substanțelor biologic active care reglează procesele metabolice.
    • Cazeina din lapte Albumina de ou
  • Slide 18

    Funcția de reglementare

    • Unele proteine ​​sunt hormoni. Hormonii sunt substanțe biologic active eliberate în sânge de diferite glande care participă la reglarea proceselor metabolice.
    • Hormonul insulina reglează nivelul de carbohidrați din sânge.
  • Slide 19

    Vă mulțumim pentru atenție

    Completat de: Fedotova V.

    Vizualizați toate diapozitivele

    Funcțiile proteinelor
    1. Funcția structurală.
    Proteinele fac parte din toate
    celular
    organele:
    membrana - plasmalema,
    nuclear
    coajă,
    endoplasmatic
    sau
    reticular
    net
    (ER),
    complex Golgi, lizozomi,
    peroxizomi,
    vacuol,
    mitocondrii, plastide - și
    nonmembranare - cromozomi,
    ribozomi, centru celular
    (centrioli),
    cili
    Și
    flageli, microfilamente.

    2. Funcția catalitică.
    Toate enzimele sunt proteine. Această funcție a încetat în 1982
    fi considerat unic. S-a dovedit că și unii ARN
    au activitate catalitică. Ei sunt numiti, cunoscuti
    ARNzime.
    3. Funcție de protecție (deocamdată
    unic).
    Anticorpi
    Acest
    proteine.
    „clei” de imunoglobuline
    antigene
    Și
    este format
    precipitat

    4. Funcția de reglementare.
    La nivel celular: proteine ​​- represoare și proteine ​​activatoare ale transcripției.
    La nivel organism: unii hormoni
    proteine.
    De exemplu, insulina este un hormon al pancreasului.
    Reglează trecerea glucozei prin plasmalemă. La
    se dezvoltă o secreție insuficientă de insulină
    greu
    boala
    zahăr
    Diabet.
    Somatotropina este un hormon de creștere. Format în față
    acțiune
    glanda pituitară
    Acolo
    la fel
    este format
    Și
    hormonul adrenocorticotrop (ACTH). El actioneaza
    asupra cortexului suprarenal, reglând sinteza steroizilor
    hormoni.

    5. Transformarea energiei.
    Proteinele retiniene ale ochiului transformă rodopsina și retinena
    energie luminoasă în energie electrică. Actino-miozină
    complexele din mușchi transformă energia chimică
    conexiuni în mecanic.
    6. Funcția de transport.
    Hemoglobină
    efectueaza
    transport
    O2,
    CO2.
    Transferrina
    transport
    glandă.
    Sistemele de permează sunt proteine ​​de membrană care
    transportă compuși polari prin membrană ca
    și împotriva unui gradient de concentrație.

    7. Funcția energetică.
    11 din cei 20 de aminoacizi care alcătuiesc proteinele sunt
    corpul uman „arde” cu eliberarea de energie.
    Aceștia sunt aminoacizi neesențiali. Ei pot fi
    sintetizat în celulă din produse de degradare
    carbohidrați și lipide
    8. Funcția tampon.
    Orice proteină este un polielectrolit amfoter. Veverițe
    ajuta la mentinerea anumitor valori ale pH-ului
    în diferite compartimente ale celulei, oferind acest lucru
    compartimentare.

    9. Funcția nutrițională.
    a) Aprovizionarea cu aminoacizi esentiali. O persoană are 9 din
    20 de aminoacizi nu pot fi sintetizați în
    corp. Trebuie să vină din afară.
    Conceptul de „aminoacizi esențiali și esențiali” este specific speciei și se aplică numai animalelor și
    ciuperci
    b) Proteine ​​de depozitare pentru dezvoltarea embrionului şi
    hrănind un copil. De exemplu, cazeina este o proteină
    lapte, ovalbumină - albuș de ou, gliadină - proteină
    boabe de grau.

    AMINO ACID

    Formula este corectă pentru 19 din
    20
    aminoacizi,
    găsite în proteine. ÎN
    compoziţia altor proteine ​​decât acestea
    19 aminoacizi, incluși
    un aminoacid prolină.
    În toți aminoacizii
    disponibil
    grupa amino
    De aici și numele - „α
    aminoacizi."
    În natură, există două forme de stereoizomeri: L (stângaci) și
    D (dextrogir). Pe lângă L - aminoacizii incluși în proteine,
    De asemenea, organismul conține D-aminoacizi care nu sunt incluși în proteine.
    Formula generală a aminoacizilor este prezentată în figură

    AMINOACIZI PROTEINOGENICI SUNT CLASIFICAȚI:
    - în funcție de structura lanțului lateral (grupul R)
    aminoacizi alifatici, aromatici și heterociclici;
    - prin grupări suplimentare în radical
    diaminomonocarboxilic (două grupe NH2 și o grupă COOH),
    monoaminodicarbonic (unul
    gruparea NH2 și două grupe COOH),
    hidroxiaminoacizi, care conțin sulf, iminoacizi (NH)
    - prin pozitia punctului izoelectric
    neutru, bazic și acid
    - în funcție de polaritatea grupurilor R, i.e. capacitatea grupurilor R de a interacționa cu apa
    în condiții adecvate de pH intracelular (pH în jur de 7,0),
    cu grupări R nepolare sau hidrofobe, polare dar nu
    grupuri R încărcate, grupuri R încărcate negativ și
    grupări R încărcate pozitiv
    - în funcţie de capacitatea de sinteză la un organism animal
    și înlocuibile și de neînlocuit.

    1. Radicali nepolari sau hidrofobi.
    Alifatice - alanină, valină, leucină, izoleucină.
    Metionină care conține sulf. Aromatic - fenilalanina,
    triptofan. Iminoacid prolină.
    2. Radicali polari dar neîncărcați. Glicina.
    Hidroxiaminoacizi
    serină,
    treonina,
    tirozină
    Conținând
    sulfhidril
    grup
    cisteină.
    Conținând o grupă amidă: asparagină, glutamină.
    3. Radicali încărcați negativ. Aspartic
    acid, acid glutamic.
    4. Radicali încărcați pozitiv.
    Lizină, arginină, histidină.

    Legătură peptidică

    Polipeptidă

    H2N- CH - CO - (NH - CH - CO) n - NH - CH - COOH



    R
    R
    R
    (capătul N)
    (capătul N)
    STRUCTURA PRIMARĂ este liniară, reprezentată
    secvenţă
    aminoacizi,
    legate prin legături peptidice

    STRUCTURA SECUNDARA
    Structura secundară este spațială, ea
    format numai din legăturile de hidrogen ale scheletului peptidic
    între grupările C=O și N-H ale diferiților aminoacizi.
    Există α-helix, folie β-pliată și colagen
    spirală

    Clasificarea după tipul structurii
    Proteine ​​fibrilare
    Proteine ​​globulare
    Proteinele membranare

    Tipuri de aranjare a structurii secundare în globule

    STRUCTURA TERIARĂ
    Structura terțiară a unei proteine ​​este spațială
    conformația unei polipeptide având o structură secundară,
    și cauzate de interacțiunile dintre radicali.
    STRUCTURA TERIARĂ ESTE COMPLET DETERMINATĂ DE PRIMAR