Які білки називаються кислими? Білки, у яких більше кислих амінокислот, що знижують рН. Які білки називаються нейтральними? Білки, в яких однакова кількість карбоксильних та аміногруп. Чому білки є потужними буферними системами? Чи здатні приєднувати або віддавати іони водню, підтримуючи певний рівень рН. Що таке денатурація білка? Процес втрати тривимірної конформації, властивої цій молекулі білка, називають денатурацією. Що таке ренатурація? Процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацією. Наведіть приклади розчинних та нерозчинних білків: Розчинні (білки плазми крові – фібриноген, протромбін, альбумін, глобуліни), нерозчинні білки, що виконують механічні функції (фіброїн, кератин, колаген). Наведіть приклади білків, стійких до зовнішніх впливів: Фіброїн – білок павутини, кератин – білки волосся, колаген – білок сухожиль.

Будова білківБУДОВА БІЛКІВ
Білки – високомолекулярні органічні
сполуки, що складаються із залишків αамінокислот.
До складу білків входять вуглець, водень, азот,
кисень, сірка. Частина білків утворює комплекси
з іншими молекулами, що містять фосфор,
залізо, цинк та мідь.
Білки мають велику молекулярну масу:
яєчний альбумін - 36 000, гемоглобін -
152 000, міозин – 500 000. Для порівняння:
молекулярна маса спирту - 46, оцтовий
кислоти – 60, бензолу – 78.

Амінокислотний склад білків

АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ
Білки - неперіодичні полімери,
мономерами яких є α-амінокислоти.
Зазвичай як мономери білків називають
20 видів α-амінокислот, хоча в клітинах та тканинах
їх виявлено понад 170.
Залежно від того, чи можуть амінокислоти
синтезуватися в організмі людини та інших
тварин, розрізняють: замінні амінокислоти
- Можуть синтезуватися; незамінні
амінокислоти – не можуть синтезуватися.
Незамінні амінокислоти повинні надходити в
організм разом із їжею. Рослини синтезують
всі види амінокислот.

Амінокислотний склад білків

АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ
Залежно від амінокислотного складу,
білки бувають:
повноцінними - містять весь набір
амінокислот;
неповноцінними - якісь амінокислоти в них
складі відсутні. Якщо білки складаються тільки з
амінокислот, їх називають простими. Якщо білки
містять крім амінокислот ще й
неамінокислотний компонент (простетичний
групу), їх називають складними. Простетична
група може бути представлена металами
(металопротеїни), вуглеводами (глікопротеїни),
ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими
кислотами (нуклеопротеїни).

Амінокислотний склад білків

АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ
Усі амінокислоти містять: 1) карбоксильну групу (–
СООН), 2) аміногрупу (-NH2), 3) радикал або R-групу
(Інша частина молекули). Будова радикала у різних
видів амінокислот – різне. Залежно від
кількості аміногруп і карбоксильних груп, що входять до
склад амінокислот, розрізняють: нейтральні
амінокислоти, що мають одну карбоксильну групу та
одну аміногрупу; основні амінокислоти, що мають
більше однієї аміногрупи; кислі амінокислоти,
мають більше однієї карбоксильної групи.
аміногрупа
карбоксильна
група

Пептидна зв'язок

ПЕПТИДНИЙ ЗВ'ЯЗОК
Пептиди - органічні речовини, що складаються із залишків амінокислот,
з'єднаних пептидним зв'язком.
Утворення пептидів відбувається в результаті реакції конденсації
амінокислот.
При взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною
іншою групою між ними виникає ковалентний азот-вуглецевий зв'язок,
яку і називають пептидною. Залежно від кількості
амінокислотних залишків, що входять до складу пептиду, розрізняють
дипептиди, трипептиди, тетрапептиди та ін. Освіта пептидного зв'язку
може повторюватися багаторазово.
Це призводить до утворення поліпептидів. На одному кінці пептиду
знаходиться вільна аміногрупа (його називають N-кінцем), а на іншому
- вільна карбоксильна група (його називають С-кінцем).

Просторова організація білкових молекул

ПРОСТОРА ОРГАНІЗАЦІЯ
БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ
Виконання певних білками
специфічних функцій залежить від
просторової конфігурації їх молекул,
крім того, клітині енергетично невигідно
тримати білки у розгорнутій формі, у вигляді
ланцюжки, тому поліпептидні ланцюги
піддаються укладання, купуючи
певну тривимірну структуру, або
конформацію. Виділяють 4 рівні
просторової організації білків:
первинний, вторинний, третинний та
четвертинний.

Первинна структура білка

ПЕРВИННА СТРУКТУРА БІЛКУ
Це послідовність розташування амінокислотних
залишків у поліпептидному ланцюгу, що становить молекулу
білка. Зв'язок між амінокислотами – пептидна.
Якщо молекула білка складається з 10 амінокислотних залишків, то число
теоретично можливих варіантів білкових молекул, що відрізняються порядком
чергування амінокислот - 1020. Маючи 20 амінокислот, можна скласти з них
ще більше різноманітних комбінацій. В організмі людини
виявлено близько десяти тисяч різних білків, які відрізняються як один від
друга, і від білків інших організмів.

Вторинна структура

ВТОРИНА СТРУКТУРА
Це впорядковане згортання поліпептидного ланцюга у спіраль
(має вигляд розтягнутої пружини). Витки спіралі зміцнюються
водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними
групами та аміногрупами.
Практично всі СО- і NН-групи беруть участь у
утворенні водневих зв'язків. Вони слабші за пептидні, але,
повторюючись багаторазово, надають цієї зміни
стійкість та жорсткість. На рівні вторинної структури
існують білки: фіброїн (шовк, павутина), кератин (волосся,
нігті), колаген (сухожилля).

Третинна структура

ТРЕТИЧНА СТРУКТУРА
укладання поліпептидних ланцюгів у глобули, що виникає в результаті
виникнення хімічних зв'язків (водневих, іонних, дисульфідних) та
встановлення гідрофобних взаємодій між радикалами
амінокислотних залишків.
Основну роль освіті третинної структури грають гидрофильногидрофобные взаємодії. У водних розчинах гідрофобні
радикали прагнуть сховатися від води, групуючись усередині глобули,
час як гідрофільні радикали внаслідок гідратації
(взаємодії з диполями води) прагнуть опинитися на поверхні
молекули. У деяких білків третинна структура стабілізується
дисульфідними ковалентними зв'язками, що виникають між атомами
сірки двох залишків цистеїну.
На рівні третинної структури існують ферменти, антитіла,
деякі гормони.

Четвертична структура

ЧЕТВЕРТИЧНА СТРУКТУРА
Вона характерна для складних білків, молекули яких
утворені двома та більше глобулами. Субодиниці
утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним і
електростатичні взаємодії. Іноді при
утворення четвертинної структури між субодиницями
виникають дисульфідні зв'язки.
Найбільш вивченим білком, що має четвертинну
структуру є гемоглобін. Він утворений двома α-субодиницями (141 амінокислотний залишок) і двома β-субодиницями (146 амінокислотних залишків). З кожною
субодиницею пов'язана молекула гема, що містить залізо.

Властивості білків

ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ
Білки поєднують у собі основні та кислотні
властивості, що визначаються радикалами амінокислот:
що більше кислих амінокислот у білку, то яскравіше
виражені його кислотні властивості.
Здатність віддавати та приєднувати Н+ визначають
буферні властивості білків; один із найпотужніших
буферів - гемоглобін в еритроцитах,
що підтримує рН крові на постійному рівні.
Є розчинні білки (фібриноген), є
нерозчинні, що виконують механічні функції
(Фіброїн, кератин, колаген).
Є білки активні у хімічному відношенні
(ферменти), є хімічно неактивні, стійкі до
впливу різних умов зовнішнього середовища та
вкрай нестійкі.

Властивості білків

ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ
Зовнішні фактори (нагрівання, ультрафіолетове випромінювання, тяжкі
метали та їх солі, зміни рН, радіація, зневоднення) можуть
викликати порушення структурної організації молекули білка.
Процес втрати тривимірної конформації, властивої даної молекули
білка називають денатурацією. Причиною денатурації є
розрив зв'язків, що стабілізують певну структуру білка
Спочатку рвуться найслабші зв'язки, а за жорсткості
умов та сильніші. Тому спочатку втрачається четвертинна,
потім третинна та вторинна структури. Зміна просторової
конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок,
унеможливлює виконання білком властивих йому
біологічні функції.
Якщо денатурація не супроводжується руйнуванням первинної
структури, то вона може бути оборотною, у цьому випадку відбувається
самовідновлення властивої білку конформації Такий
денатурації зазнають, наприклад, рецепторні білки мембрани.
Процес відновлення структури білка після денатурації
називається ренатурацією. Якщо відновлення просторової
конфігурації білка неможливо, то денатурація називається
незворотній.

Функції білків

ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
Функція
Приклади та пояснення
Будівельна
Білки беруть участь в утворенні клітинних та позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран
(ліпопротеїни, глікопротеїни), волосся (кератин), сухожиль (колаген) і т.д.
Транспортна
Білок крові гемоглобін приєднує кисень і транспортує його від легень до всіх тканин та органів, а від них до
легені переносить вуглекислий газ; до складу клітинних мембран входять спеціальні білки, які забезпечують
активне і строго вибіркове перенесення деяких речовин та іонів з клітини у зовнішнє середовище і назад.
Регуляторна
Гормони білкової природи беруть участь у регулюванні процесів обміну речовин. Наприклад, гормон інсулін
регулює рівень глюкози у крові, сприяє синтезу глікогену, збільшує утворення жирів із вуглеводів.
Захисна
У відповідь на проникнення в організм чужорідних білків або мікроорганізмів (антигенів) утворюються спеціальні
білки - антитіла, здатні пов'язувати та знешкоджувати їх. Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє
зупинки кровотеч.
Двигуна
Скорочувальні білки актин та міозин забезпечують скорочення м'язів у багатоклітинних тварин.
Сигнальна
У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру
відповідь на дію факторів зовнішнього середовища, таким чином здійснюючи прийом сигналів із зовнішнього середовища та
передачу команд у клітку.
Запасаюча
В організмі тварин білки, як правило, не запасаються, виняток: альбумін яєць, казеїн молока. Але завдяки
білкам в організмі можуть відкладатися про запас деякі речовини, наприклад, при розпаді гемоглобіну залізо
не виводиться з організму, а зберігається, утворюючи комплекс із білком феритином.
При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 176 кДж. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а
Енергетична потім до кінцевих продуктів - води, вуглекислого газу та аміаку. Однак як джерело енергії білки
використовуються лише тоді, коли інші джерела (вуглеводи та жири) витрачені.
Одна з найважливіших функцій білків. Забезпечується білками - ферментами, що прискорюють біохімічні
Каталітична реакція, що відбувається в клітинах. Наприклад, рибульозобіфосфаткарбоксилаза каталізує фіксацію СО2 при
фотосинтез.

Зміст. I. Історія відкриття білків II. Будова білків. 1.Структура білків; 2.Просторова структура; 3.Властивості білків; III.Функції білків. IV.Практична робота. 1. Денатурація білка; 2.Доказ функціонування білків як біокаталізаторів 3.Кольорові реакції на білки V. Висновок. VI. Література

Вступ. Ф. Енгельс р.р. Білки – це природні органічні сполуки, які забезпечують усі життєві процеси будь-якого організму. "Життя - це спосіб існування білкових тіл". Спираючись на досягнення сучасного йому природознавства, Ф.Енгельс заклав наукові філософсько-теоретичні основи уявлень про життя і білок як про його найістотніший носій та визначник. Правильність теорії Ф.Енгельса повністю підтверджується сучасною біологічною хімією, молекулярною біологією і біофізикою, що мають більш різнобічні експериментальні дані, як про хімічну будову білків, так і про їх роль і значення в життєдіяльності.

Історія відкриття. Свою назву білки отримали від яєчного білка, який з давніх-давен використовувався людиною як складова частина їжі. Згідно з описами Плінія Старшого, вже в Стародавньому Римі яєчний білок застосовувався як лікувальний засіб. Однак справжня історія білкових речовин починається тоді, коли з'являються перші відомості про властивості білків як хімічних сполук (згортання при нагріванні, розкладання кислотами та міцними лугами тощо).

На початку ХІХ століття з'являються перші роботи з хімічного вивчення білків. Вже 1803 р. Дж. Дальтон дає перші формули білків - альбуміну і желатину - як речовин, містять азот. У 1810 р. Ж. Гей-Люссак проводить хімічні аналізи білків - фібрину крові, казеїну та відзначає подібність їх елементного складу. Вирішальне значення розуміння хімічної природи білків мало виділення за її гидролизе амінокислот. Першою відкритою амінокислотою був, мабуть, аспарагін, виділений Л. Вокленом із соку спаржі Asparagus (1806). У цей час Ж. Пруст отримав лейцин під час розкладання сиру і сиру. Потім з продуктів гідролізу білка було виділено багато інших амінокислот.

Відкриття амінокислот у складі білка. АмінокислотагодисточникХто вперше виділив Гліцин1820желатинуА. Браконно Тирозін1848КазеїнФ.Бопп Серін1865ШовкЕ. Крамер Глутамінова кислота 1866 Рослинні білки Г. Ріттхаузен Лізін1895 КазеїнЕ. Дрексель Цистін1899Речовина рогу К. Мернер Триптофан1902КазеїнФ. Гопкінс, Д.Кол Ізолейцін1904фібринФ. Ерліх Треонін1925Білки вівсаС.Шрайвер

Структура білків. Білки – це складні органічні речовини, що виконують у клітині важливі функції. Вони є гігантські полімерні молекули, мономерами яких є амінокислоти. У кожної амінокислоти є карбоксильна група (-СООН) та аміногрупа (-NH 2). Наявність в одній молекулі кислотної та основної груп зумовлює їхню високу реактивність. Між амінокислотами, що з'єдналися, виникає хімічний зв'язок, званий пептидний, а з'єднання декількох амінокислот, що утворилося, називають пептидом. У природі відомо більше 150 різних амінокислот, але в побудові білків живих організмів зазвичай беруть участь лише 20. Незамінними для людини є валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, метіонін, триптофан, треонін, лізин.

Вторинна представляє спіраль із водневими зв'язками. Первинна структура білка зумовлена пептидними зв'язками. Третинна-тугіша, спіраль з сульфідними зв'язками - глобула. Білки починають виконувати свої функції. Четвертична - поєднує кілька глобул (гемоглобін).

Денатурація залежить: 1) від часу впливу 2) від природи білка 3) від сили фактора, що діє: а) підвищення температури; б) радіація; в) луг і кислоти; Денатурація – руйнування структури білка. Ренатурація – процес відновлення структури білка.

Функції білків. 1.Будівельна - білки є складовою всіх частин організму. 2.Ферментативна – білки прискорюють перебіг всіх хімічних реакцій, необхідні життя організму. 3.Двигуна - білки забезпечують скорочення м'язових волокон, рух вій і джгутиків, переміщення хромосом при розподілі клітини, рух органів рослини. 4.Транспортна - білки переносять різні речовини всередині організму. 5.Енергетична – розщеплення білка є джерелом енергії для організмів. 6.Захистна – білки розпізнають та знищують небезпечні для організму речовини та ін. 7.Сигнальна – реакція на зміну фізичних, хімічних факторів. 8.Регуляторна - білки-гормони впливають на обмін речовин.

Практична робота. 1. Денатурація білків спиртом. Ціль: розглянути процес денатурації білка. Обладнання: розчин білка, пробірка, спирт. I.Наливаю у пробірку 1 мл розчину білка курячого яйця. II.Додаємо кілька крапель етилового спирту. Висновок: при взаємодії білка зі спиртом спостерігаємо випадання нерозчинного осаду, отже, відбувається денатурація білка.

2. Докази функціонування білків як біокаталізаторів. Мета: довести каталітичну дію білків – ферментів, показати їхню високу специфічність, а також найвищу активність у фізіологічному середовищі. Обладнання: Чаша Петрі, крохмалена тканина, розчин сахарози, 1% розчин йоду в йодиді калію, ватяна паличка. Висновок: Амілаза слини розщеплює крохмаль на глюкозу, глюкоза синього фарбування з йодом не дає, тому на тканині спостерігаємо малюнок із білих смуг.

3. Виявлення білків у біологічних об'єктах. Якісні реакції на білки (біуретова). Мета: довести присутність у біологічних об'єктах таких важливих органічних речовин, як білки. Обладнання: Пробірка, яєчний білок, марля, дистильована вода, гідроксид натрію, сульфат міді, азотна кислота. CuSO 4 + 2NaOH = Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4 Cu(OH) 2 + альбумін – фіолетове фарбування Висновок: Поява фіолетового фарбування доказ білка у розчині.

Білки – це обов'язкова складова частина всіх живих клітин, вони відіграють важливу роль у живій природі, є головним, цінним та незамінним компонентом харчування, основою структурних елементів та тканин, підтримують обмін речовин та енергії, беруть участь у процесах росту та розмноження, забезпечують механізми рухів, розвиток імунних реакцій, необхідних функціонування всіх органів прокуратури та систем організму. Знання процесу біосинтезу білків у живої клітині має значення для практичного вирішення завдань у сфері сільського господарства, промисловості, медицини, охорони навколишнього середовища. Вирішення їх неможливе без знання законів генетики. Найновіші досягнення генетики пов'язані з розвитком генної інженерії. Генна інженерія забезпечила можливість порівняно дешево виробляти у великих кількостях практично будь-які білки.

Література 1. Бєляєв Д.К., Рувінський А.О. "Загальна біологія", М., "Освіта", 1991р. 2.Березін Б.Д., Березін Д.Б. Курс сучасної органічної хімії. Навчальний посібник для вишів. М., «Вища школа», 1999р. 3.Брем З., Мейнке І. «Біологія. Довідник школяра та студента», М., «Дрофа», 1999р. 4. Заєць Р.Г., Рачковська І.В., Стамбровська В.М. «Посібник з біології для абітурієнтів», Мінськ, «Вища школа», 1996р. 5.Зубрицька О.В. "Молекулярна біологія" 10 клас, "Корифей"; Волгоград, 2006р. 6.Полянський Ю.І. "Загальна біологія", М., "Освіта", 2000р. 7. Пономарьова І.М., Корнілова О.А., Чернова Н.М. "Основи загальної біології", М., "Вентана-Граф", 2005р. 8. Тейлор Д., Грін Н., Стаут У., «Біологія» том 1 Видавництво «Світ», Москва, 2008р. 9.Трайтак Д.І. “Біологія. Довідкові матеріали», М., «Освіта», 1994р. 10.Хіміядовідник для абітурієнтів та студентів». М., "АСT-Фоліо", 2000 р. 11. Енциклопедія для дітей Хімія, М., "Аванта +", 2000р. 12. Енциклопедія для дітей Біологія, М., "Аванта +", 1998р.

1 із 16

Презентація на тему:Функції білків

№ слайду 1

Опис слайду:

№ слайду 2

Опис слайду:

Білки є амфотерними сполуками, поєднують у собі основні та кислотні властивості, що визначаються радикалами амінокислот. Розрізняють кислі, основні та нейтральні білки. Здатність віддавати і приєднувати Н+ визначають буферні властивості білків, один із найпотужніших буферів - гемоглобін в еритроцитах, що підтримує рН крові на постійному рівні. Є розчинні білки, є нерозчинні білки, що виконують механічні функції (фіброїн, кератин, колаген). Є білки надзвичайно хімічно активні (ферменти), хімічно неактивні. Є стійкі до впливу різних умов довкілля і вкрай нестійкі. Зовнішні чинники (зміна температури, сольового складу середовища, рН, радіація) можуть спричинити порушення структурної організації молекули білка. 1. Властивості білків

№ слайду 3

Опис слайду:

5. Процес втрати тривимірної конформації, властивої цій молекулі білка, називають денатурацією. Причиною денатурації є розрив зв'язків, що стабілізують певну структуру білка. Разом з тим, денатурація не супроводжується руйнуванням поліпептидного ланцюга. Зміна просторової конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок, унеможливлює виконання білком властивих йому біологічних функцій. Денатурація може бути: оборотною, процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацією. Якщо відновлення просторової конфігурації білка неможливе, то денатурація називається незворотною. 6. Руйнування первинної структури білкової молекули називається деградацією. 1. Властивості білків

№ слайда 4

Опис слайду:

№ слайду 5

Опис слайду:

Завдяки складності, різноманітності форм та складу, білки відіграють важливу роль у життєдіяльності клітини та організму в цілому. Одна з найважливіших – будівельна. Білки беруть участь у освіті клітинних і позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран, вовни, волосся, сухожиль, стінок судин тощо. 2. Функції білків

№ слайду 6

Опис слайду:

2. Транспортна. Деякі білки здатні приєднувати різні речовини та переносити їх до різних тканин та органів тіла, з одного місця клітини до іншого. Наприклад, білок крові гемоглобін транспортує О2 та СО2; до складу клітинних мембран входять особливі білки, забезпечують активне і строго вибіркове перенесення деяких речовин та іонів з клітини у зовнішнє середовище і назад. 2. Функції білків

№ слайду 7

Опис слайду:

3. Регуляторна. Велика група білків організму бере участь у регулюванні процесів обміну речовин. Такими білками є гормони – біологічно активні речовини, що виділяються в кров залозами внутрішньої секреції (гормони гіпофіза, підшлункової залози). Наприклад, гормон інсулін регулює рівень цукру в крові шляхом підвищення проникності клітинних мембран для глюкози, сприяє синтезу глікогену. 4. Захисна. У у відповідь проникнення в організм чужорідних білків чи мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки - антитіла, здатні пов'язувати і знешкоджувати їх. Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє зупинці кровотеч. 2. Функції білків

№ слайду 8

Опис слайду:

5. Двигун. Особливі скорочувальні білки (актин і міозин) беруть участь у всіх видах руху клітини та організму: утворення псевдоподій, мерехтіння вій і биття джгутиків у найпростіших, скорочення м'язів у багатоклітинних тварин, рух листя у рослин та ін. 2. Функції білків

№ слайду 9

Опис слайду:

6. Дуже важлива життя клітини сигнальна функція білків. У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь дію чинників довкілля. Так відбувається прийом сигналів із зовнішнього середовища та передача команд у клітину. 2. Функції білків

№ слайду 10

Опис слайду:

7. Запасаюча. Завдяки білкам в організмі можуть відкладатися про запас деякі речовини. Наприклад, при розпаді гемоглобіну залізо не виводиться з організму, а зберігається в організмі, утворюючи комплекс із білком феритином. До запасних білків належать білки яйця, білки молока. 8. Енергетична. Білки є одним із джерел енергії в клітині. При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 176 кДж. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів – води, вуглекислого газу та аміаку. Однак як джерело енергії білки використовуються тоді, коли інші (вуглеводи та жири) витрачені. 2. Функції білків

№ слайду 11

Опис слайду:

9. Каталітична. Одна з найважливіших функцій білків. Швидкість ферментативних реакцій у десятки тисяч (а іноді й у мільйони разів) вища за швидкість реакцій, що йдуть за участю неорганічних каталізаторів. Наприклад, пероксид водню без каталізаторів розкладається повільно: 2Н202 → 2Н20 + 02. У присутності солей заліза (каталізатора) ця реакція дещо швидше. Фермент каталазу за 1 сек. розщеплює до 100 тис. молекул Н202. Маса ферменту набагато більша за масу субстрату, та частина молекули ферменту, яка взаємодіє з молекулою субстрату отримала назву – активний центр ферменту. 2. Функції білків

№ слайду 12

Опис слайду:

Ферменти - глобулярні білки, за особливостями будови ферменти можна розділити на дві групи: прості та складні. Прості ферменти є найпростішими білками, тобто. складаються лише з амінокислот. Складні ферменти складні білки, тобто. до їх складу, крім білкової частини, входить органічна сполука небілкової природи - коферменти: іони металів або вітаміни. 2. Функції білків

№ слайду 13

Опис слайду:

Ферменти специфічні – можуть каталізувати один тип реакцій – до активного центру потрапляє певна молекула субстрату. Оскільки майже всі ферменти є білками (є рибозими, РНК, які каталізують деякі реакції), їх активність найбільш висока за фізіологічно нормальних умов: більшість ферментів найбільш активно працює тільки за певної температури, рН, швидкість залежить від концентрації ферменту та субстрату. При підвищенні температури до деякого значення (в середньому до 50 ° С) каталітична активність зростає (на кожні 10 ° С швидкість реакції підвищується приблизно в 2 рази). 2. Функції білків

№ слайду 14

Опис слайду:

Будівельна функція білків проявляється: Білки входять до складу всіх клітинних мембран та органоїдів клітини. Переважно з білка складаються стінки кровоносних судин, хрящі, сухожилля, волосся і нігті. Транспортна функція білків проявляється: Транспортні білки у зовнішній мембрані клітин переносять різні речовини з довкілля в цитоплазму, гемоглобін міоглобін транспортують кисень. Захисна функція білків проявляється у тому, що: Антитіла, що виробляються лімфоцитами, блокують чужорідні білки; фібрин та тромбін оберігають організм від крововтрати. Регуляторна функція білків: Білки-гормони (гормони гіпофіза, підшлункової залози) беруть участь у зростанні, розмноженні та інших життєво важливих процесах. Наприклад, інсулін регулює вміст цукру у крові. Підведемо підсумки:

№ слайду 15

Опис слайду:

Сигнальна функція: У мембрану клітини вбудовані білки, здатні змінювати свою третинну структуру у відповідь дію чинників довкілля. Так відбувається прийом сигналів із зовнішнього середовища та передача інформації в клітину. Енергетична функція: При повному розщепленні 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 17,6 кДж енергії. Однак як джерело енергії білки використовуються дуже рідко. Каталітична функція: Білки - ферменти здатні прискорювати біохімічні реакції в клітині в десятки та сотні мільйонів разів. Кофермент: Небілкова сполука, що входить до складу ферменту. Як коферменти виступають різні органічні речовини, як правило вітаміни, і неорганічні - іони різних металів. Підведемо підсумки:

№ слайду 16

Опис слайду:

1 слайд

2 слайд

Усюди, де ми зустрічаємо життя, ми бачимо, що вона пов'язані з якимось білковим тілом. Ф.Енгельс Мета уроку: Продовжити розширення та поглиблення знань про найважливіші органічні речовини клітини на основі будови білків, сформувати знання про найважливішу роль білків в органічному світі, реалізацію поняття про єдність природничих дисциплій

3 слайд

Завдання уроку: а) освітні - актуалізувати знання, необхідних вивчення теми; - познайомити учнів із будовою білків; - підвести їх до свідомого вивчення функції білків; б) розвиваючі - розвиток загальнонавчальних умінь та навичок; - Розвиток вміння аналізувати інформацію, порівнювати запропоновані об'єкти, класифікувати за різними ознаками, узагальнювати; працювати за аналогією; - розвиток пізнавального інтересу та творчих здібностей; в) які виховують - виховання свідомого ставлення до здорового способу життя; - виховання морального ставлення до життя як найвищої цінності; - формування навичок адаптації до умов постійно змінного життя за допомогою набутих знань, умінь та навичок

4 слайд

Про що йтиметься? Жерар Мюльдер – голландський біохімік, який уперше у 1838 році відкрив протеїн. Слово "протеїн" походить від грецького слова "протейос", що означає "що займає перше місце".

5 слайд

Наше завдання: з'ясувати хімічну будову та біологічну роль білків. І справді, все живе землі містить білки. Вони становлять близько 50% сухої ваги тіла усіх організмів. У вірусів вміст білків коливається не більше від 45 до 95 %. У клітині бактерій кишкової палички - 5 тис. молекул органічних сполук, їх – 3 тис. - білки. В організмі людини понад 5 міл. білків

6 слайд

7 слайд

Назви яких білків Ви пам'ятаєте? Де вони знаходяться? альбумін міозин пепсин інтерферон

8 слайд

9 слайд

Як улаштований білок? Білки – це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані з амінокислот. H R1 O NH2 – аміногрупа N – C – C R – радикал H H OH COOH – карбоксильна група

10 слайд

11 слайд

До складу білків входить 20 різних амінокислот (їх називають чарівними), звідси випливає величезне різноманіття білків.

12 слайд

13 слайд

Лабораторна робота Працюємо за інструктивними картками. Кольорові реакції на білки: Ксантопротеїнова; Біуретова; Цистеїнова.

14 слайд

Назвіть структури білка та види хімічних зв'язків, що відповідають цим структурам

15 слайд

Як улаштований білок? Первинний - прямий ланцюжок з амінокислот, утримується пептидними зв'язками. Саме первинна структура білкової молекули визначає властивості молекул білка та її просторову конфігурацію.

16 слайд

Як улаштований білок? Вторинна структура - упорядковане згортання поліпептидного ланцюга у спіраль. Витки спіралі зміцнюються водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними групами та аміногрупами Третинна структура - укладання поліпептидних ланцюгів у глобули, що виникає внаслідок виникнення хімічних зв'язків (водневих, іонних, дисульфідних)

17 слайд

Як улаштований білок? Четвертична структура й у складних білків, молекули яких утворені двома і більше глобулами. Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним та електростатичним взаємодіям.

18 слайд

Хімічні властивості білків Гідроліз білків зводиться до розщеплення поліпептидних зв'язків Денатурація – порушення природної структури білка під дією нагрівання та хімічних реагентів

19 слайд

При денатурації відбувається повне руйнування структур білка, і часткове. Якщо первинна структура не зруйнована, цей процес називається ренатурація Хімічні властивості білків

20 слайд

21 слайд

Функції білків Структурна Беруть участь у освіті клітинних та позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран (ліпопротеїни, глікопротеїни), волосся, роги, шерсть (кератин), сухожиль, шкіра (колаген) тощо. Двигуна Скорочувальні білки актин та міозин забезпечують скорочення м'язів у багатоклітинних тварин: міозин – м'язи

22 слайд

Функції білків Транспортна Білок крові гемоглобін приєднує кисень і транспортує його від легень до всіх тканин та органів, а від них у легені переносить вуглекислий газ; До складу клітинних мембран входять особливі білки, які забезпечують активне і строго вибіркове перенесення деяких речовин та іонів з клітини у зовнішнє середовище і назад.

23 слайд

У відповідь на проникнення в організм чужорідних білків або мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки - антитіла, здатні зв'язувати і знешкоджувати їх. Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє зупинці кровотеч. Сигнальна У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища, таким чином здійснюючи прийом сигналів із зовнішнього середовища та передачу команд у клітину: родопсин - зоровий пурпур

24 слайд

Функції білків Регуляторна Гормони білкової природи беруть участь у регулюванні процесів обміну речовин. Наприклад, гормон інсулін регулює рівень глюкози в крові, сприяє синтезу глікогену, збільшує утворення жирів із вуглеводів. Енергетична: При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 17,6 кДж. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів – води, вуглекислого газу та аміаку. У рослинах білки запасаються у вигляді алейронових зерен, в організмі тварин не запасаються, виняток: альбумін яєць, казеїн молока. Але при розпаді гемоглобіну залізо не виводиться з організму, а зберігається, утворюючи комплекс із білком феритином.