1 слайд

2 слайд

Усюди, де ми зустрічаємо життя, ми бачимо, що вона пов'язані з якимось білковим тілом. Ф.Енгельс Мета уроку: Продовжити розширення та поглиблення знань про найважливіші органічні речовини клітини на основі будови білків, сформувати знання про найважливішу роль білків в органічному світі, реалізацію поняття про єдність природничих дисциплій

3 слайд

Завдання уроку: а) освітні - актуалізувати знання, необхідних вивчення теми; - познайомити учнів із будовою білків; - підвести їх до свідомого вивчення функції білків; б) розвиваючі - розвиток загальнонавчальних умінь та навичок; - Розвиток вміння аналізувати інформацію, порівнювати запропоновані об'єкти, класифікувати за різними ознаками, узагальнювати; працювати за аналогією; - розвиток пізнавального інтересу та творчих здібностей; в) які виховують - виховання свідомого ставлення до здорового способу життя; - виховання морального ставлення до життя як найвищої цінності; - формування навичок адаптації до умов постійно змінного життя за допомогою набутих знань, умінь та навичок

4 слайд

Про що йтиметься? Жерар Мюльдер – голландський біохімік, який уперше у 1838 році відкрив протеїн. Слово "протеїн" походить від грецького слова "протейос", що означає "що займає перше місце".

5 слайд

Наше завдання: з'ясувати хімічну будову та біологічну роль білків. І справді, все живе землі містить білки. Вони становлять близько 50% сухої ваги тіла усіх організмів. У вірусів вміст білків коливається не більше від 45 до 95 %. У клітині бактерій кишкової палички - 5 тис. молекул органічних сполук, їх – 3 тис. - білки. В організмі людини понад 5 міл. білків

6 слайд

7 слайд

Назви яких білків Ви пам'ятаєте? Де вони знаходяться? альбумін міозин пепсин інтерферон

8 слайд

9 слайд

Як улаштований білок? Білки – це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані з амінокислот. H R1 O NH2 – аміногрупа N – C – C R – радикал H H OH COOH – карбоксильна група

10 слайд

11 слайд

До складу білків входить 20 різних амінокислот (їх називають чарівними), звідси випливає величезне різноманіття білків.

12 слайд

13 слайд

Лабораторна робота Працюємо за інструктивними картками. Кольорові реакції на білки: Ксантопротеїнова; Біуретова; Цистеїнова.

14 слайд

Назвіть структури білка та види хімічних зв'язків, що відповідають цим структурам

15 слайд

Як улаштований білок? Первинний - прямий ланцюжок з амінокислот, утримується пептидними зв'язками. Саме первинна структура білкової молекули визначає властивості молекул білка та її просторову конфігурацію.

16 слайд

Як улаштований білок? Вторинна структура - упорядковане згортання поліпептидного ланцюга у спіраль. Витки спіралі зміцнюються водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними групами та аміногрупами Третинна структура - укладання поліпептидних ланцюгів у глобули, що виникає внаслідок виникнення хімічних зв'язків (водневих, іонних, дисульфідних)

17 слайд

Як улаштований білок? Четвертична структура й у складних білків, молекули яких утворені двома і більше глобулами. Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним та електростатичним взаємодіям.

18 слайд

Хімічні властивості білків Гідроліз білків зводиться до розщеплення поліпептидних зв'язків Денатурація – порушення природної структури білка під дією нагрівання та хімічних реагентів

19 слайд

При денатурації відбувається повне руйнування структур білка, і часткове. Якщо первинна структура не зруйнована, цей процес називається ренатурація Хімічні властивості білків

20 слайд

21 слайд

Функції білків Структурна Беруть участь у освіті клітинних та позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран (ліпопротеїни, глікопротеїни), волосся, роги, шерсть (кератин), сухожиль, шкіра (колаген) тощо. Двигуна Скорочувальні білки актин та міозин забезпечують скорочення м'язів у багатоклітинних тварин: міозин – м'язи

22 слайд

Функції білків Транспортна Білок крові гемоглобін приєднує кисень і транспортує його від легень до всіх тканин та органів, а від них у легені переносить вуглекислий газ; До складу клітинних мембран входять особливі білки, які забезпечують активне і строго вибіркове перенесення деяких речовин та іонів з клітини у зовнішнє середовище і назад.

23 слайд

У відповідь на проникнення в організм чужорідних білків або мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки - антитіла, здатні зв'язувати і знешкоджувати їх. Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє зупинці кровотеч. Сигнальна У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища, таким чином здійснюючи прийом сигналів із зовнішнього середовища та передачу команд у клітину: родопсин - зоровий пурпур

24 слайд

Функції білків Регуляторна Гормони білкової природи беруть участь у регулюванні процесів обміну речовин. Наприклад, гормон інсулін регулює рівень глюкози в крові, сприяє синтезу глікогену, збільшує утворення жирів із вуглеводів. Енергетична: При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 17,6 кДж. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів – води, вуглекислого газу та аміаку. У рослинах білки запасаються у вигляді алейронових зерен, в організмі тварин не запасаються, виняток: альбумін яєць, казеїн молока. Але при розпаді гемоглобіну залізо не виводиться з організму, а зберігається, утворюючи комплекс із білком феритином.

Тема урока:

«Білки»

Що таке життя ?

Філософсько-теоретичне уявлення Ф. Енгельса про сутність життя: «Повсюди, де ми зустрічаємо життя, ми знаходимо, що вона пов'язана з будь-яким білковим тілом, і всюди, де ми зустрічаємо якесь білкове тіло, що не знаходиться в процесі розкладання, ми без винятку зустрічаємо та явища життя».

Визначення життя

"Життя є спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин з навколишньою їх зовнішньою природою, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і саме життя, що призводить до розкладання білка". (Ф.Енгельс)

Проблема уроку

Сьогодні маємо розкрити таємницю речовин, які у основі поняття “життя”, тобто. повинні відповісти на запитання "Що таке білок?"

Я запрошую вас у живій природі світ,

Де інтерес – наш головний орієнтир.

Дізнаємося ми, що все тут не випадково,

Знайдемо відповіді, розгадаємо таємниці.

Деколи, щоб вирішилися всі сумніви,

Достатньо нам буде спостереження.

Питання виникло, чи знову сумніваємось –

Тоді до експерименту звертаємось.

Тема заняття:

«Білки»

Освітні:

• розширити знання про білки - біологічні полімери.
• з'ясувати будову, склад та властивості білків.
• класифікувати білки за їх функціями в організмі.
• за допомогою міжпредметних зв'язків сприятиме формуванню наукової картини світу.

Розвиваючі:

• формування основних навчальних компетенцій: навчальної, комунікативної, особистісної;
• розвиток умінь та навичок самостійної навчальної праці з інформаційними джерелами;
• розвиток умінь аналізувати, порівнювати, узагальнювати, робити висновки, виступати перед аудиторією;
• формування високого рівня мисленнєвої діяльності.

Виховні:

• формування адекватної самостійностіУЧНІВ ;
• виховання потреби у знаннях, підвищення пізнавальних інтересів;
• прищеплення інтересу до природничих наук.

Питання, що розглядаються на УРОКУ :

• Концепція білки. Склад та будова білкових молекул.
• Значення білків у природі, у харчовій промисловості та у житті людини.

Питання №1

Концепція білки. Склад та будова білкових молекул

Білки – основа життя

Хімічний склад організму людини:

• вода 65%,
• жири 10%,
• вуглеводи 5%,
• білки 18%,
• інші неорганічні та органічні речовини 2%.

Переважним компонентом у клітинах тканин є білок

• На долю білків припадає більше 50% сухої маси клітини.
• Вміст білків у сухій масі різних тканин сильно відрізняється:

- у м'язах - 80%,

У шкірі – 63%,

У печінці – 57%,

У мозку – 45%,

- у кістках -20%.

Білки мають велику молекулярну масу:

Молекулярна маса:

• яєчного альбуміну становить 36 000,
• гемоглобіну - 152 000,
• міозину (одного з білків м'язів) – 500 000.

Це в тисячі та десятки тисяч разів більше молекулярних мас неорганічних сполук.

"Життя є спосіб існування білкових тіл ...".

Ф. Енгельс

Де є білки, там є і життя, тому друга назва білків – протеїни (Від грецької «перший», «найважливіший»).

«Щоб осягнути нескінченне, треба спочатку роз'єднати,

а потім з'єднати»

Гете

Елементарний склад білків :

• вуглець - 50-55%,
• кисень - 21-23%,
• азот – 15-17%,
• водень – 6-7%,
• сірка – 0,3-2,5%.
• У складі окремих білків виявлено також фосфор, йод, залізо, магній та деякі інші елементи. Білки відносять до азотовмісних органічних сполук.

Величезна роль дослідженні білків належить:

Я. Беккарі

Фредерік Сенджер

Фішер

А.Я.Данілевський

В 1888 висловив думку про те, що білки складаються з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.

Перший очищений білок отримано 1728 р.

Л. Полінг

розробив уявлення про структуру поліпептидного ланцюга в білках, вперше висловив думку про її спіральну будову та дав опис альфа-спіралі (1951 р., спільно з американським біохіміком Р. Б. Корі).

1902 року висунув поліпептидну теорію будови білків.

У 1945 р. встановив структуру інсуліну, а

1953 р синтезував його

• У клітинах та тканинах виявлено понад 170 різних амінокислот. У складі всіх білків входить лише

20 α -Амінокислот.

• з них може бути утворено 2 432 902 008 176 640 000 комбінацій різних білків, які володітимуть абсолютно однаковим складом, але різною будовою та …

Будова амінокислот:

у всіх амінокислот, що входять до складу білкових молекул, аміногрупа знаходиться в α -положенні, тобто. у другого вуглецевого атома.

• Напишіть формулу трипептиду, утвореного амінокислотами: валіном, цистеїном, тирозином .

замінних амінокислот. незамінних амінокислот.

Більшість амінокислот, що входять до складу білків, можуть синтезуватися в організмі в процесі обміну (з інших амінокислот, що надлишають). Вони отримали назву замінних амінокислот.Деякі амінокислоти не можуть синтезуватися в організмі і повинні надходити до нашого організму з їжею. Вони отримали назву незамінних амінокислот.Їх 8, вони не здатні синтезуватися в організмі людини, але надходять до нього з рослинною їжею. Які ж це амінокислоти? Це валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, лізин, фенілаланін, триптофан. Іноді до них включають гістидин і аргінін. Дві останні не синтезуються в організмі дитини.

Більшість амінокислот, що входять до складу білків, можуть синтезуватися в організмі в процесі обміну (з інших амінокислот, що надлишають). Вони отримали назву замінних амінокислот .

Деякі амінокислоти не можуть синтезуватися в організмі і повинні надходити в наш організм із рослинною їжею. Вони отримали назву незамінних амінокислот . Їх 8. Це валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, лізин, фенілаланін, триптофан . Іноді до них включають гістидин та аргінін . Дві останні не синтезуються в організмі дитини

Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової зміни їх молекул.

Виділяють 4 рівні структурної організації білка

Первинна структура

Первинною структурою білка називають послідовність амінокислотних залишків, пов'язаних пептидними зв'язками

Вторинною структурою білка називають упорядковано згорнутий поліпептидний ланцюг. Основним варіантом вторинної структури є α -спіраль, що має вигляд розтягнутої пружини. Вона утворюється за рахунок внутрішньомолекулярних водневих зв'язків

Третинна структура

В утворенні третинної структури велика роль

належить радикалам, рахунок яких утворюються дисульфідні містки, сложноэфирные зв'язку, водневі зв'язку.

Четвертична структура

Четвертична структура- Це об'єднання кількох тривимірних структур в одне ціле.

Класичний приклад: гемоглобін, хлорофіл.

У гемоглобіні гем – небілкова частина, глобін – білкова частина.

Характеристика трьох структур білкових молекул

Структура білкової молекули

Первинна – лінійна

Характеристика структури

Порядок чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі - лінійна структура

Вторинна – спіралеподібна

Тип зв'язку, що визначає структуру

Пептидна зв'язок

- NH- СО-

Закручування поліпептидного лінійного ланцюга в спіраль - спіралеподібна структура

Графічне зображення

Третинна – глобулярна

Упаковка вторинної спіралі в клубок - клубочкоподібна (глобулярна) структура або фібрили

Внутрішньомолекулярні водневі зв'язки

Дисульфідні та іонні зв'язки

Завдання

Зазначте у таблиці характеристики, що відповідають структурам молекул білків.

З літер, що відповідають правильним відповідям, ви складете назву якісної реакції на білки :

реакція

• реакція

Характеристика структур молекул білка

ХАРАКТЕРИСТИКА

первинна

вторинна

Глобулярна структура

третинна

Змінюється під час денатурації

Лінійна структура

Спіралеподібна структура

Правильну відповідь

ХАРАКТЕРИСТИКА

первинна

Структура, що утворюється з допомогою внутрішньомолекулярних водневих зв'язків

вторинна

Руйнується при гідролізі білка

третинна

Глобулярна структура

Змінюється під час денатурації

Лінійна структура

Порядок чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі

Спіралеподібна структура

Не змінюється під час денатурації

Структуру визначають іонні та дисульфідні зв'язки

реакція

• реакція

Білки - Амфотерні електроліти. При певному значенні рН середовища (вона називається ізоелектричною точкою) число позитивних та негативних зарядів у молекулі білка однаково. Це одна з властивостей білка. Білки в цій точці електронейтральні, а їхня розчинність у воді найменша. Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності їх молекул використовується виділення їх з розчинів, наприклад, у технології отримання білкових продуктів.

Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони виявляють гідрофільні властивості:

• Набухають, їх маса та обсяг збільшуються.

Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням.

• При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називаються холодцями.
• Глобулярні білки можуть повністю гідратуватись, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока).
• Фібрилярні білки не розчиняються у воді.

Денатурація білка

• Денатурація білка- Порушення природної вторинної та третинної та четвертинної структур білка під дією різних факторів (температури, радіації, хімічних речовин, і т.д.)

Види денатурації :

• оборотна

(Тобто висолювання)

• незворотня

Денатурований білок втрачає свої біологічні властивості.

Процес відновлення вторинної та третинної структур білка називається ренатурації.

Під процесом піноутворення розуміють здатність білків утворювати висококонцентровані системи «рідина-газ», які називаються пінами.

Білки як піноутворювачі використовуються в кондитерській промисловості (пастилу, зефір, суфле).

Структуру піни має хліб, але це впливає його смакові властивості.

Для харчової промисловості можна виділити дві дуже дві дуже важливі властивості білків:

1) Гідроліз білків під впливом ферментів;

2) Реакція меланоїдиноутворення.

Реакцію гідролізу з утворенням амінокислот у загальному вигляді можна записати так:

Перетворення білків в організмі

В організмах тварин і людини під впливом ферментів (пепсин, трипсин, ерипсин тощо) відбувається гідроліз білків. Внаслідок цього утворюються амінокислоти, які всмоктуються ворсинками кишечника в кров. За цих процесів в організмі виділяється енергія.

Меланоїдиноутворення

Під меланоїдиноутворенням розуміють взаємодію відновлювальних цукрів (монози та відновлювальні дисахариди, як містяться в продукті, так і утворюються під гідроліз більш складних вуглеводів) з амінокислотами, пептидами і білками, що призводить до утворення темнозабарвлених продуктів - меланоїдинів

Пряжене молоко

Ряжанка, варенец, кефір, йогурт із топленого молока

• біуретова , при якій відбувається взаємодія слаболужних розчинів білків із розчином сульфату міді( II ) з утворенням комплексних з'єднань між іонами Cu 2+ та поліпептидами. Реакція супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення.

Доводить наявність пептидних зв'язків у білках

• ксантопротеїнова , при якій відбувається взаємодія ароматичних та гетероатомних циклів у молекулі білка з концентрованою азотною кислотою, що супроводжується появою жовтого забарвлення;

• Цистеїнова реакція (сульфгідрильна):

Наявність у білках сірки доводиться дія розчину лугу та ацетату свинцю. Випадання чорного осаду свідчить про наявність в отриманому розчині сульфід-аніону:

Амфотерність

NH 3

NH 2

Завдання груп:

Номер групи

Об'єкт дослідження

Група №1

Білки їжі

Група №2

Білки шовку та вовни

1. Довести наявність білків у молоці та молочних продуктах.

2.Визначити масову частку білків у молоці.

3. Зробити аналіз вмісту білків у молочних продуктах.

Група №3

1. Дослідити склад та властивості білків шовку та вовни.

2. Вивчіть дані таблиці та дайте відповідь на запитання: «Які зміни відбуваються в шерсті та шовку при експлуатації виробів з них?»

Білки шкіри

1. Дослідити білки шкіри.

2. Вивчіть дані таблиці та дайте відповідь на запитання: «Які зміни відбуваються в шкірі при експлуатації виробів з неї?»

Запасаюча (резервна)

Накопичення білків в організмі як запасні поживні речовини

Енергетична

Здатність молекул білків до окислення зі звільненням необхідної життєдіяльності організму енергії. При розщепленні 1 г білка виділяється 17,6 кДж енергії

Транспортна

Наприклад, гемоглобін - білок, що входить до складу еритроцитів і забезпечує перенесення кисню та вуглекислого газу

Захисна

Антитіла, фібриноген, тромбін – білки, що беруть участь у виробленні імунітету та зсідання крові

Двигуна (скоротлива)

Актин і міозин – білки, що входять до складу м'язових волокон та забезпечують їх скорочення.

Будівельна

Білки – елементи всіх тканин та органів, плазматичної мембрани клітини, а також кісток, хрящів, пір'я, нігтів, волосся

Гормональна

Гормони – речовини, що забезпечують поруч із нервовою системою гуморальну регуляцію функцій в організмі

Каталітична чи ферментативна

Білки-каталізатори, збільшують швидкість хімічних реакцій у клітинах організму

Рецепторна

Реакція на зовнішній подразник

Функції білків у клітині

Назва функції

Пояснення

Каталітична

Більшість ферментів – білки

Будівельна

Основа клітинних органоїдів, волосся, судин

Двигуна

Джгутики найпростіших – скорочувальні білки; білки м'язів - актин та міозин

Транспортна

Гемоглобін - транспорт кисню та вуглекислого газу

Захисна

Антитіла (забезпечення імунітету до захворювань)

Енергетична

Деякі білки є джерелом енергії

Завдання

Використовуючи знання з хімії, біології та повсякденного життя, співвіднесіть типи білків та їх функції в організмі людини.

На столах листи з надрукованими на них типами білків. У середньому стовпчику визначте їх функції, а правому- підберіть приклад тієї чи іншої типу білків.

БІОЛОГІЧНА ФУНКЦІЯ

Структурні білки м'язів

ПРИКЛАД БІЛКІВ

Двигуна

Білки сполучних тканин

Міозін, актин

Будівельна

Хромосомні білки

Кератин (шкіра, волосся, нігті); колаген (сухожилля)

Будівельна

Контролюючі білки

Переносники кисню та інших речовин

Контроль за потоком речовин всередину та зовні організму, передача інформації всередині організму (рецепторна)

Гістони (частина структури хромосом)

Білки-рецептори мембран

Транспортна

Ферменти

Гемоглобін

Каталітична

Гормони

Протеази

Регуляція процесів життєдіяльності (регуляторна)

Захисні білки

Інсулін, статеві гормони

Захисна

Гаммаглобулін, антитіла

Критерії оцінок:

8 - 10 правильних відповідей - «3»

11 - 13 правильних відповідей - «4»

14 - 16 правильних відповідей - «5»

За складом(за ступенем складності) розрізняють білки:

• прості білки - протеїни, що складаються лише з амінокислот
• складні білки - протеїди - містять небілкову частину, яка може включати вуглеводи (глікопротеїди), ліпіди (ліпопротеїди), нуклеїнові кислоти (нуклеопротеїди), фосфорну кислоту (фосфопротеїди) (казеїн)
• повноцінні – містять весь набір амінокислот
• неповноцінні – якісь амінокислоти в їхньому складі відсутні

За формою молекул:

• глобулярні
• фібрилярні

За розчинністю в окремих розчинниках:

• водорозчинні, розчинні у слабких сольових розчинах (альбуміни)
• спирторозчинні (проламіни)
• розчинні у лугах (глютеліни)

Питання №4

Значення білків у природі, у харчовій промисловості та в житті людини

Білки становлять приблизно 20 % маси людського тіла та 50 % сухої маси клітини. У тканинах людини білки не відкладаються «про запас», тому необхідно їх щоденне надходження з їжею.

Назва продукту

М'ясо

18–22%

Назва продукту

Риба

Горох

20–36%

17–20%

Яйця

Картопля

Молоко

1,5–2%

Житній хліб

Яблука

Пшоно

0,3–0,4%

Капуста

Морква

Буряк

0,8–1%

Макарони

Гречана крупа

Розв'язання задач з практичним змістом

Завдання.Найбільше білка у сирі (до 25%), м'ясних продуктах (у свинині 8 – 15, баранині – 16-17, яловичині 16 – 20%), у птиці (21%), рибі (13 – 21%), яйцях ( 13%), сирі (14%). Молоко містить 3% білків, а хліб – 7-8%.

Білки - обов'язкова складова всіх живих клітин, вони відіграють важливу роль у живій природі, є головним і незамінним компонентом харчування. Це з тієї величезної роллю, що вони грають у розвитку і життя. Білки є основою структурних елементів та тканин, підтримують обмін речовин та енергії, беруть участь у процесах росту та розмноження, забезпечують механізми руху, розвиток імунних реакцій, необхідні для функціонування всіх органів та систем організму.

Можна без перебільшення сказати, що білок грає в організмі найважливішу роль. З білків будується наше тіло. Кожен білок визначає якусь властивість організму: колір очей, волосся, будову внутрішніх органів і т. д. Є білки, що сприймають також тепло, запах, смак, механічні коливання. Подразники «смикають» за кінчик білкового «клубка», починаючи його розмотувати. В результаті збудження передається нервовим клітинам. За таким же принципом працює білок гемоглобіну, що розносить наше тіло кисень.

Білкові речовини становлять величезний клас органічних вуглецевих-азотистих сполук, що неминуче зустрічаються в кожному організмі. Роль білків в організмі величезна.

Закріплення нового матеріалу:

Відповісти на запитання тесту

Відповіді до тесту

Варіант 1:

• 1 - б,
• 2 - б,
• 3 - а,
• 4 - г,
• 5 - б,
• 6 - 1-а, в; 2-б,г,
• 7 -б,
• 8-а,
• 9 -б,
• 10 -в

Варіант 2 :

• 1 - б,
• 2 - г,
• 3 - а,
• 4 - а,
• 5 - в,
• 6 - 1б, 2-б, 3-а, 4-а;
• 7 - г,
• 8 - б,
• 9 - в,
• 10 - г

Критерії оцінок:

6 - 7 правильних відповідей - «3»

8 - 10 правильних відповідей - «4»

11 - 13 правильних відповідей - «5»

« Я завжди говорив і не втомлююся повторювати, що світ не міг би існувати, якби був так просто влаштований.

Домашнє завдання:

• Вивчити сторінки підручника:

А.П. Нечаєв «Органічна хімія» стор. 291-296

2 . Підготуватись до лабораторної роботи.

Ф. Енгельс

Тема: «Функції білків»

• Мета уроку:

• 1. З'ясувати, чи справді білки є «основою життя»
• 2. Довести, що білки «основа життя» на основі вивчення властивостей та функцій білків

• 1. Будова білків
• 2.Класифікація та властивості білків

Біологічна розминка 1.Структура білкової молекули

• 1. Високомолекулярна органічна сполука, що складається з ланок, що повторюються.
• 2. Порушення природної структури білка
• 3. Повторювані ланки – прості молекули
• 4. Біополімери; мономери – амінокислоти
• 5. Міцна ковалентна полярна; між амінокислотами у білку
• 6. Зворотна денатурація
• 7. Порушення первинної структури білка

• 1.Чому лікарі рекомендують приймати жарознижувальні ліки, якщо у хворого температура перевищує 38 про C?
• 2.Чому зі звареного яйця ніколи не з'явиться курча?
• 3.Чому працівникам хімічних виробництв при отруєннях солями важких металів (Cu, Pb, Рg) постраждалим дають молоко? Дайте гігієнічне обґрунтування для вивчення функцій білка?

• 1. Що представляють ферменти?
• 2.Які їх функції?
• 3.У чому сутність каталітичної реакції?
• 4.Чим відрізняється фермент від каталізатора?
• 5.Як фактори впливають на роботу ферменту?
• 6. Що ви дізналися про фермент каталаза?

Речовина, на яку діє фермент, називається субстратом. Речовини, що виходять в результаті ферментативної реакції, називаються продуктамиреакції

Пошукове завдання

1. Опорний конспект

2. Підручник 10 класу (профіль) – стор.98-99

3. Довідковий посібник – стор. 107 - 110

• Будівельна
• Рецепторна
• Регуляторна
• Транспортна
• Захисна
• Токсини
• Двигуна
• Енергетична
• Запасаюча
• Каталітична

• 1. Структурна- білки беруть участь у формуванні клітинних та позаклітинних структур, наприклад входять до складу клітинних мембран, волосся (кератин), сухожиль (колаген) та ін.

2. Сигнальна (рецепторна) –у мембрани клітин вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища та передавати таким чином сигнали у клітину

3. Регуляторнадеякі гормони мають білкову природу. Наприклад, інсулін, який регулює рівень глюкози в крові

4. ТранспортнаУ клітинних мембранах є спеціальні транспортні білки, здатні пов'язувати певні речовини (глюкозу, амінокислоти) і переносити їх всередину клітин. Гемоглобінтранспортує кисень та частково вуглекислий газ

5. ЗахиснаІмуноглобуліни (антитіла) мають здатність розпізнавати чужорідні білки або мікроорганізми, що проникли в організм і знешкоджувати їх. Фібриноген та протромбін беруть участь у процесі згортання крові та оберігають організм від крововтрат.

6. Токсинитакож відносять до білків, що виконують захисну функцію

7. Двигуна Скорочувальні білки - актин та міозин- Забезпечують скорочення м'язів у багатоклітинних тварин

8. ЕнергетичнаПри розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 17,6 кДженергії

9. ЗапасаючаАльбумін яєць та казеїн молока - резервні білки тварин

1. Виберіть функцію, яка в організмі виконується майже виключно білками

енергетична

регуляторна

інформаційна

ферментативна

2. Функція, яку НЕ можуть виконувати білки:

транспортна

каталітична

матрична

енергетична

3. Ферментами називаються

білки-каталізатори

білки-регулятори

субстрати

денатурати

4. Виберіть білок, який виконує переважно рухову функцію

колаген

міоглобін

5. Виберіть білок, який виконує фермен-

тативну функцію

6. Виберіть білок, який виконує захисну функцію

альбумін

глюкагон

антитіло

Завдання: Встановіть відповідність між білками та їх функціями

Білки: Функції

А. Кератін

Б.Гемоглобін В.Актін Г.Антитіла Д.Міозін Е. Фібриноген

З. Альбумін

І. Каталаза

К. Пепсін

Л. Інсулін

1.Будівельна 2. Запасна

3. Захисна

4. Двигуна

5. Транспортна

6. Ферментативна

7. Регуляторна

Д.З: с. 95 – 99(1) с. 44-47(2)

Слайд 2

Білки

• Білки (протеїни, поліпептиди) - високомолекулярні органічні речовини, що складаються зі з'єднаних в ланцюжок пептидним зв'язком альфа-амінокислот.
• Білки - важлива частина харчування тварин і людини, оскільки в їхньому організмі не можуть синтезуватися всі необхідні амінокислоти і частина з них надходить з білковою їжею. У процесі травлення ферменти руйнують спожиті білки до амінокислот, які використовуються при біосинтезі білків організму або зазнають подальшого розпаду для отримання енергії.

Слайд 3

• Ферменти
• Захисні
• Антибіотики
• Структурні
• Двигуни
• Захисні
• Токсини
• Запасні
• Рецепторні
• Гормони
• Каталітичні
• Транспортні
• Скорочувальні

Слайд 4

• Функції білків у клітинах живих організмів різноманітніші, ніж функції інших біополімерів - полісахаридів і ДНК. Так, білки-ферменти каталізують перебіг біохімічних реакцій та відіграють важливу роль в обміні речовин. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цитоскелет (рис.1), що підтримує форму клітин. Також білки відіграють важливу роль у сигнальних системах клітин, при імунній відповіді та у клітинному циклі.

Слайд 5

Структурна функція

• Структурна функція білків у тому, що білки беруть участь у освіті майже всіх органоїдів клітин, багато в чому визначаючи їх структуру (форму);
• утворюють цитоскелет, що надає форму клітин і багатьом органоїдам і забезпечує механічну форму ряду тканин;
• входять до складу міжклітинної речовини, що багато в чому визначає структуру тканин і форму тіла тварин. До структурних білків належать:

Колаген-актин

Еластін-міозин

Кератин-тубулін

Слайд 6

Каталітична функція (ферментативна)

• Найбільш добре відома роль білків в організмі – каталіз різних хімічних реакцій.
• Ферменти - група білків, що має специфічні каталітичні властивості, тобто кожен фермент каталізує одну або кілька подібних реакцій, прискорюючи їх.
• Приклад:2Н202 → 2Н20 + 02
• У присутності солей заліза (каталізатора) ця реакція йде дещо швидше.
• Фермент каталазу за 1 сек. розщеплює до 100 тис. молекул Н202.
• Молекули, які приєднуються до ферменту і змінюються в результаті реакції, називаються субстратами.
• Маса ферменту набагато більша за масу субстрату. Частина ферменту, що приєднує субстрати, містить каталітичні амінокислоти, називається активним центром ферменту.

Слайд 7

Двигуна функція

• М'язове скорочення є процесом, у ході якого відбувається перетворення хімічної енергії, запасеної у вигляді макроергічних пірофосфатних зв'язків у молекулах АТФ, на механічну роботу. Безпосередніми учасниками процесу скорочення є два білки – актин та міозин.
• Особливі скорочувальні білки (актин і міозин) беруть участь у всіх видах руху клітини і організму: утворення псевдоподій, мерехтіння вій і биття джгутиків у найпростіших, скорочення м'язів у багатоклітинних тварин, рух листя у рослин та ін.

Слайд 8

Транспортна функція

• Транспортна функція білків - участь білків у перенесенні речовин у клітини та з клітин, у їх переміщеннях усередині клітин, а також у їхньому транспорті кров'ю та іншими рідинами по організму.
• Існують різні види транспорту, які здійснюються за допомогою білків.
  • Перенесення речовин через клітинну мембрану
  • Перенесення речовин усередині клітини
  • Перенесення речовин по організму
• Наприклад, гемоглобін крові переносить кисень

Слайд 9

Захисна функція

• Захищають організм від вторгнення чужорідних організмів та від ушкоджень
• Антитіла блокують чужорідні білки
• Наприклад, фібриноген і протромбін забезпечують згортання крові.

Слайд 10

• У у відповідь проникнення в організм чужорідних білків чи мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки - антитіла, здатні пов'язувати і знешкоджувати їх.

Слайд 11

Енергетична функція

• Енергетична функція – білки є одним із джерел енергії в клітині.
• При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 176 кДж енергії.
• Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів:

Вуглекислий газ,

Аміаку.

• Але як джерело енергії білки використовуються дуже рідко.

Слайд 12

Рецепторна функція

• Білки-рецептори – вбудовані в мембрану молекули білків, здатні змінювати свою структуру у відповідь на приєднання певної хімічної речовини.

Слайд 13

Імунна функція (антибіотики)

• У той момент, коли в організм потрапляють збудники – віруси чи бактерії, у спеціалізованих органах починають вироблятися спеціальні білки – антитіла, які пов'язують та знешкоджують збудників. Особливість імунної системи полягає в тому, що за рахунок антитіл вона може боротися майже з будь-якими видами збудників.
• До захисних білків імунної системи належать також інтерферони. Ці білки виробляють клітини, заражені вірусами. Їхній вплив на сусідні клітини забезпечує противірусну стійкість, блокуючи в клітинах-мішенях розмноження вірусів або складання вірусних частинок. Інтерферони мають інші механізми дії, наприклад, впливають на активність лімфоцитів та інших клітин імунної системи.

Слайд 14

Токсини

• Токсини, токсичні речовини природного походження. Зазвичай до токсинів відносять високомолекулярні сполуки (білки, поліпептиди та ін.), при попаданні яких в організм відбувається вироблення антитіл.
• За метою дії токсини поділяють на
  • -Гематичні отрути - отрути, що зачіпають кров.
  • -Нейротоксини-отрути, що вражають нервову систему і мозок.
  • -Міоксичні отрути - отрути, що ушкоджують м'язи.
  • -Гемотоксини – токсини, які ушкоджують кровоносні судини та викликають кровотечу.
  • -Гемолітичні токсини – токсини, які ушкоджують еритроцити.
  • -Нефротоксини – токсини, які ушкоджують нирки.
  • -Кардіотоксини-токсини, які ушкоджують серце.
  • -Некротоксин- токсини, які руйнують тканини, викликаючи їх омертвіння (некроз).
• Розглянемо отрути рослин:
• Фалотоксини та аматоксини містяться в різних видах: блідій поганці, мухоморі смердючим, весняним.
• Поганка біла (рис.1) - смертельно отруйний гриб, містить отрути аманітину та вірозин. Для людини смертельна доза a-аманітину 5-7 мг, фаллоідин
• 20-30 мг (в одному грибі в середньому міститься до 10 мг фалоїдину, 8 мг L-аманітіну та 5 мг B-аманітину). При отруєнні відбувається летальний кінець.

Слайд 15

Коротка функція

• Білки – беруть участь у скороченні м'язових волокон.
• Коротка функція. В акті м'язового скорочення та розслаблення бере участь безліч білкових речовин. Проте головну роль цих життєво важливих процесах грають актин і міозин – специфічні білки м'язової тканини. Скоротлива функція властива як м'язовим білкам, а й білкам цитоскелета, що забезпечує найтонші процеси життєдіяльності клітин (розбіжність хромосом у процесі мітозу).
• Актин та міозин – білки м'язів

Слайд 16

Гормональна функція

• Гормональна функція. Обмін речовин в організмі регулюється різноманітними механізмами. У цьому регуляції важливе місце займають гормони, синтезовані у залозах внутрішньої секреції, а й у багатьох інших клітинах організму (див. далі). Ряд гормонів представлений білками або поліпептидами, наприклад гормони гіпофіза, підшлункової залози та ін. Деякі гормони є похідними амінокислот.

Слайд 17

Поживна функція (резервна)

• Поживна (резервна) функція. Цю функцію виконують звані резервні білки, що є джерелами харчування для плоду, наприклад білки яйця (овальбуміни). Основний білок молока (казеїн) також виконує поживну функцію. Ряд інших білків використовується в організмі як джерело амінокислот, які у свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процеси метаболізму.
• Казеїн молока Альбумін яєць

Слайд 18

Регуляторна функція

• Деякі білки є гормонами. Гормони – біологічно активні речовини, що виділяються в кров різними залозами, які беруть участь у регуляції процесів обміну речовин.
• Гормон інсулін регулює рівень вуглеводів у крові.

Слайд 19

Дякую за увагу

Виконала: Федотова Ст.

Переглянути всі слайди

Функції білків
1. Структурна функція.
Білки входять до складу всіх
клітинних
органел:
мембранних - плазмалема,
ядерна
оболонка,
ендоплазматична
або
ретикулярна
мережа
(ЕР),
комплекс Гольджі, лізосоми,
пероксисоми,
вакуоля,
мітохондрії, пластиди - і
немембранних - хромосоми,
рибосоми, клітинний центр
(центріолі),
вії
і
джгутики, мікрофіламенти.

2. Каталітична функція.
Усі ферменти – білки. Ця функція у 1982 році перестала
вважатися унікальною. З'ясувалося, що деякі РНК також
мають каталітичну активність. Їх називають
РНКзимами.
3. Захисна функція (поки що
унікальна).
Антитіла
це
білки.
Імуноглобуліни "склеюють"
антигени
і
утворюється
преципітат

4. Регуляторна функція.
На клітинному рівні: білки – репресори та білки активатори транскрипції.
На організмовому рівні: деякі гормони
білки.
Наприклад, інсулін – гормон підшлункової залози.
Регулює перехід глюкози через плазмалемму. При
недостатня секреція інсуліну розвивається
важке
захворювання
цукровий
діабет.
Соматотропін – гормон росту. Утворюється у передній
частці
гіпофіза.
там
ж
утворюється
і
адренокортикотропний гормон (АКТГ) Він діє
на кору надниркових залоз, регулюючи синтез стероїдних
гормонів.

5. Трансформація енергії.
Білки січки ока родопсин і ретинен трансформують
світлову енергію електричну. Актино-міозинові
комплекси в м'язах перетворять енергію хімічних
зв'язків у механічну.
6. Транспортна функція.
Гемоглобін
здійснює
транспорт
О2,
СО2.
Трансферін
транспорт
заліза.
Системи пермеаз – це мембранні білки, які
переносять полярні сполуки через мембрану як по,
і проти градієнта концентрації.

7. Енергетична функція.
11 з 20 амінокислот, що входять до складу білків,
організм людини "згоряє" з виділенням енергії.
Це – замінні амінокислоти. Вони можуть бути
синтезовані у клітині з продуктів розщеплення
вуглеводів та ліпідів
8. Буферна функція.
Будь-який білок – амфотерний поліелектроліт. Білки
сприяють підтримці певних значень рН
у різних відсіках клітини, забезпечуючи цим
компартменталізацію.

9. Поживна функція.
а) Постачання незамінних амінокислот. У людини 9 з
20 амінокислот не можуть бути синтезовані в
організм. Вони мають надходити ззовні.
Поняття "замінні та незамінні амінокислоти" видоспецифічне і стосується тільки тварин і
грибів.
б) Запасні білки для розвитку зародка та
вигодовування немовляти. Наприклад, казеїн – білок
молока, овальбумін - яєчний білок, гліадин - білок
зерна пшениці.

АМІНОКИСЛОТУ

Формула вірна для 19 з
20
амінокислот,
що зустрічаються у білках. У
склад білків, крім цих
19 амінокислот, входить
одна імінокислота пролін.
У всіх амінокислотах
є
аміногрупа.
Звідси і назва - "α
амінокислоти".
У природі існують дві форми стереоізомерів: L (лівообертаючі) і
D (правообертальні). Крім L - амінокислот, що входять у білки,
В організмі є і D-амінокислоти, які в білки не включаються.
Загальна формула амінокислоти показана на малюнку

ПРОТЕІНОГЕННІ АМІНОКИСЛОТИ КЛАСИФІКУЮТЬСЯ:
- за будовою бічного ланцюга (R-групи)
аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні амінокислоти;
- за додатковими групами у радикалі
діаміномонокарбонові (дві NH2-групи та одна СООН-група),
моноамінодикарбонові (одна
NH2 -група та дві СООН-групи),
гідроксиамінокислоти, сірковмісні, імінокислоти (NH)
- за положенням ізоелектричної точки
нейтральні, основні та кислі
- за полярністю R-груп, тобто. здатності R-груп до взаємодії з водою
за відповідних внутрішньоклітинних умов рН (рН поблизу 7,0) ,
з неполярними або гідрофобними R-групами, полярними, але не
зарядженими R-групами, негативно зарядженими R-групами та
позитивно зарядженими R-групами
- за здатністю до синтезу в тваринному організмі
а замінні та незамінні.

1. Неполярні чи гідрофобні радикали.
Аліфатичні – аланін, валін, лейцин, ізолейцин.
Сірковмісний метіонін. Ароматичні - фенілаланін,
триптофана. Імінокислота пролін.
2. Полярні, але незаряджені радикали. Гліцин.
Оксіамінокислоти
серин,
треонін,
тирозин.
Містить
сульфгідрильну
групу
цистеїн.
Містять амідну групу: аспарагін, глутамін.
3. Негативно заряджені радикали. Аспарагінова
кислота, глутамінова кислота.
4. Позитивно заряджені радикали.
Лізин, аргінін, гістидин.

Пептидна зв'язок

Поліпептид

H2N- СН - СО - (NН - СН - СО) n - NН - СН - СООН
│
│
│
R
R
R
(N-кінець)
(С-кінець)
ПЕРВИННА СТРУКТУРА лінійна, представлена
послідовністю
амінокислот,
з'єднаних пептидними зв'язками

ВТОРИНА СТРУКТУРА
Вторинна структура є просторовою, вона
утворюється тільки водневими зв'язками пепідного кістяка
між групами С=О та N-H різних амінокислот.
Виділяють α-спіраль, β-складчастий лист та колагенову.
спіраль

Класифікація за типом будови
Фібрилярні білки
Глобулярні білки
Мембранні білки

Типи розташування вторинної структури у глобулах

ТРЕТИЧНА СТРУКТУРА
Третинна структура білка – це просторова
конформація поліпептиду, що має вторинну структуру,
та обумовлена ​​взаємодіями між радикалами.
ТРЕТИЧНА СТРУКТУРА ПОВНІСТТЮ ЗАДАЄТЬСЯ ПЕРВИННОЮ