Printre substanțele organice care conțin azot se numără compuși cu funcții duble. Deosebit de importante dintre ele sunt aminoacizi.

Aproximativ 300 de aminoacizi diferiți se găsesc în celulele și țesuturile organismelor vii, dar doar 20 ( α-aminoacizi ) dintre ele servesc ca unități (monomeri) din care sunt construite peptidele și proteinele tuturor organismelor (de aceea se numesc aminoacizi proteici). Secvența de localizare a acestor aminoacizi în proteine ​​este codificată în secvența de nucleotide a genelor corespunzătoare. Aminoacizii rămași se găsesc atât sub formă de molecule libere, cât și sub formă legată. Mulți dintre aminoacizi se găsesc numai în anumite organisme și există alții care se găsesc doar într-una dintre marea varietate de organisme descrise. Majoritatea microorganismelor și plantelor sintetizează aminoacizii de care au nevoie; Animalele și oamenii nu sunt capabili să producă așa-numiții aminoacizi esențiali obținuți din alimente. Aminoacizii sunt implicați în metabolismul proteinelor și carbohidraților, în formarea de compuși importanți pentru organisme (de exemplu, bazele purinice și pirimidinice, care sunt parte integrantă a acizilor nucleici), fac parte din hormoni, vitamine, alcaloizi, pigmenți , toxine, antibiotice etc.; Unii aminoacizi servesc ca intermediari în transmiterea impulsurilor nervoase.

Aminoacizi- compuși amfoteri organici, care includ grupări carboxil - COOH și grupări amino -NH 2 .

Aminoacizi pot fi considerați ca acizi carboxilici, în moleculele cărora atomul de hidrogen din radical este înlocuit cu o grupare amino.

CLASIFICARE

Aminoacizii sunt clasificați în funcție de caracteristicile lor structurale.

1. În funcție de poziția relativă a grupărilor amino și carboxil, aminoacizii se împart în α-, β-, γ-, δ-, ε- etc.

2. În funcție de numărul de grupe funcționale, se disting grupări acide, neutre și bazice.

3. Pe baza naturii radicalului de hidrocarbură, se disting alifatic(gras), aromatice, cu conținut de sulfȘi heterociclic aminoacizi. Aminoacizii de mai sus aparțin seriei grase.

Un exemplu de aminoacid aromatic este acidul para-aminobenzoic:

Un exemplu de aminoacid heterociclic este triptofanul, un α-aminoacid esențial.

NOMENCLATURĂ

Conform nomenclaturii sistematice, denumirile aminoacizilor se formează din numele acizilor corespunzători prin adăugarea prefixului aminoşi indicând locaţia grupării amino în raport cu gruparea carboxil. Numerotarea lanțului de carbon din atomul de carbon al grupării carboxil.

De exemplu:

Este adesea folosită o altă metodă de construire a denumirilor aminoacizilor, conform căreia prefixul este adăugat la numele trivial al acidului carboxilic. amino indicând poziția grupului amino printr-o literă din alfabetul grecesc.

Exemplu:

Pentru α-aminoaciziR-CH(NH2)COOH

Care joacă un rol extrem de important în procesele de viață ale animalelor și plantelor, se folosesc denumiri banale.

Masa.

Amino acid	Abreviat desemnare	Structura radicalului (R)
Glicina	Gly	H-
Alanin	Ala (Ala)	CH 3 -
Valin	Val	(CH 3) 2 CH -
Leucina	Leu (Lei)	(CH 3) 2 CH – CH 2 -
Serin	Ser	OH-CH2-
tirozină	Tyr (poligon de tragere)	HO – C 6 H 4 – CH 2 -
Acid aspartic	Asp	HOOC – CH 2 -
Acid glutamic	Glu	HOOC – CH 2 – CH 2 -
cisteină	Cys (Cis)	HS – CH 2 -
Asparagină	Asn (Asn)	O = C – CH 2 – │ NH2
Lizina	Lys (Liz)	NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -
Fenilalanină	Phen	C 6 H 5 – CH 2 -

Dacă o moleculă de aminoacid conține două grupe amino, atunci prefixul este folosit în numele săudiamino-, trei grupe NH2 – triamino- etc.

Exemplu:

Prezența a două sau trei grupări carboxil este reflectată în nume prin sufix -diovy sau -acid triic:

ISOMERIA

1. Izomeria scheletului de carbon

2. Izomeria poziției grupurilor funcționale

3. Izomerie optică

α-aminoacizi, cu excepția glicinei NH 2-CH2-COOH.

PROPRIETĂȚI FIZICE

Aminoacizii sunt substanțe cristaline cu puncte de topire ridicate (peste 250°C), care diferă puțin între aminoacizii individuali și, prin urmare, sunt necaracteristice. Topirea este însoțită de descompunerea substanței. Aminoacizii sunt foarte solubili în apă și insolubili în solvenți organici, ceea ce îi face similar cu compușii anorganici. Mulți aminoacizi au un gust dulce.

PRIMIREA

3. Sinteză microbiologică. Sunt cunoscute microorganismele care în timpul vieții lor procesele produc α - aminoacizi ai proteinelor.

PROPRIETĂȚI CHIMICE

Aminoacizii sunt compuși organici amfoteri; ei sunt caracterizați prin proprietăți acido-bazice.

eu . Proprietăți generale

1. Neutralizarea intramoleculară → se formează un zwitterion bipolar:

Soluțiile apoase sunt conductoare de electricitate. Aceste proprietăți se explică prin faptul că moleculele de aminoacizi există sub formă de săruri interne, care se formează prin transferul unui proton de la carboxil la gruparea amino:

zwitterion

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, acid sau alcalin în funcție de numărul de grupe funcționale.

APLICARE

1) aminoacizii sunt larg răspândiți în natură;

2) moleculele de aminoacizi sunt blocurile de bază din care sunt construite toate proteinele vegetale și animale; aminoacizii necesari pentru construirea proteinelor corpului sunt obținuți de oameni și animale ca parte a proteinelor alimentare;

3) aminoacizii sunt prescriși pentru epuizarea severă, după operații severe;

4) sunt folosite pentru hrănirea bolnavilor;

5) aminoacizii sunt necesari ca remediu pentru anumite boli (de exemplu, acidul glutamic este folosit pentru bolile nervoase, histidina pentru ulcerul gastric);

6) unii aminoacizi sunt folosiți în agricultură pentru hrănirea animalelor, ceea ce are un efect pozitiv asupra creșterii acestora;

7) au semnificație tehnică: acizii aminocaproic și aminoenanthic formează fibre sintetice - capron și enant.

DESPRE ROLUL AMINOACIZILOR

Apariția în natură și rolul biologic al aminoacizilor

Găsirea în natură și a rolului biologic al aminoacizilor

>> Chimie: Aminoacizi

Formula generală a celor mai simpli aminoacizi poate fi scrisă după cum urmează:

H2N-CH-COOH
eu
R

Deoarece aminoacizii conțin două grupe funcționale diferite care se influențează reciproc, reacțiile lor diferă de proprietățile caracteristice acizilor carboxilici și aminelor.

Chitanță

Aminoacizii pot fi obținuți din acizii carboxilici prin înlocuirea atomului de hidrogen din radicalul lor cu un halogen, iar apoi cu o grupare amino atunci când reacţionează cu amoniacul. Un amestec de aminoacizi se obține de obicei prin hidroliza acidă a proteinelor.

Proprietăți

Gruparea amino -NH2 determină proprietățile de bază ale aminoacizilor, deoarece este capabilă să atașeze un cation de hidrogen la sine printr-un mecanism donor-acceptor datorită prezenței unei perechi de electroni liberi la atomul de azot.

Gruparea -COOH (gruparea carboxil) determină proprietățile acide ale acestor compuși. Prin urmare, aminoacizii sunt compuși organici amfoteri.

Ele reacţionează cu alcalii ca acizi. Cu acizi puternici - cum ar fi bazele amine.

În plus, gruparea amino din molecula de aminoacid interacționează cu gruparea carboxil inclusă în compoziția sa, formând o sare internă:

Deoarece aminoacizii din soluțiile apoase se comportă ca niște compuși amfoteri tipici, în organismele vii aceștia joacă rolul de substanțe tampon care mențin o anumită concentrație de ioni de hidrogen.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore care se topesc și se descompun la temperaturi peste 200 °C. Sunt solubile în apă și insolubile în eter. În funcție de compoziția radicalului R-, acestea pot fi dulci, amare sau fără gust.

Aminoacizii sunt activi optic deoarece conțin atomi de carbon (atomi asimetrici) legați la patru substituenți diferiți (excepția este acidul amino-acetic - glicina). Un atom de carbon asimetric este indicat printr-un asterisc.

După cum știți deja, substanțele optic active apar sub formă de perechi de izomeri antipodali, ale căror proprietăți fizice și chimice sunt aceleași, cu excepția unui lucru - capacitatea de a roti planul unui fascicul polarizat în direcții opuse. Direcția de rotație a planului de polarizare este indicată de semnul (+) - rotație la dreapta, (-) - rotație la stânga.

Există D-aminoacizi și L-aminoacizi. Locația grupării amino NH2 în formula de proiecție din stânga corespunde configurației L, iar din dreapta - configurației D. Semnul de rotație nu este legat de faptul dacă conexiunea aparține seriei L sau D. Astfel, L-ce-rin are un semn de rotație (-), iar L-alanina are un semn de rotație (+).

Aminoacizii sunt împărțiți în naturali (se găsesc în organismele vii) și sintetici. Dintre aminoacizii naturali (aproximativ 150), se disting aminoacizii proteinogeni (aproximativ 20), care fac parte din proteine. Sunt în formă de L. Aproximativ jumătate dintre acești aminoacizi sunt considerați esențiali, deoarece nu sunt sintetizați în corpul uman. Aminoacizii esentiali sunt valina, leucina, izoleucina, fenilalalina, lizina, treonina, cisteina, metionina, histidina, triptofanul. Aceste substanțe pătrund în corpul uman cu alimente (Tabelul 7). Dacă cantitatea lor în alimente este insuficientă, dezvoltarea și funcționarea normală a corpului uman este perturbată. În anumite boli, organismul nu poate sintetiza alți aminoacizi. Astfel, în fenilcetonurie, tirozina nu este sintetizată.

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea de a intra în condensare moleculară cu eliberarea de apă și formarea unei grupări amidice -NH-CO-, de exemplu:

H2N-(CH2)5-COOH + H-NH-(CH2)5-COOH ->
acid aminocaproic

H2N-(CH2)5-CO-NH-(CH2)5-COOH + H20

Compușii cu molecule înalte obținuți în urma acestei reacții conțin un număr mare de fragmente de amidă și de aceea se numesc poliamide.

Acestea, în plus față de nailonul din fibre sintetice menționate mai sus, includ, de exemplu, enant, format în timpul policondensării acidului aminoenantic. Aminoacizii cu grupări amino și carboxil la capetele moleculelor sunt potriviți pentru producerea de fibre sintetice (gândiți-vă de ce).

Tabelul 7. Necesarul zilnic de aminoacizi al organismului uman

Poliamidele a-aminoacizilor se numesc peptide. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi, se disting dipeptide, tripeptide și polipeptide. În astfel de compuși, grupările -NP-CO- sunt numite grupări peptidice.

Izomerie și nomenclatură

Izomeria aminoacizilor este determinată de structura diferită a lanțului de carbon și de poziția grupării amino. Numele aminoacizilor în care pozițiile grupului amino sunt desemnate prin litere ale alfabetului grecesc sunt, de asemenea, răspândite. Astfel, acidul 2-aminobutanoic poate fi numit și acid a-aminobutiric:

20 de aminoacizi sunt implicați în biosinteza proteinelor în organismele vii, pentru care sunt adesea folosite denumiri istorice. Aceste nume și denumirile literelor rusești și latine adoptate pentru ele sunt prezentate în Tabelul 8.

1. Notați ecuațiile pentru reacțiile acidului aminopropionic; tu cu acid sulfuric și hidroxid de sodiu, precum și alcool metilic. Dați nume tuturor substanțelor conform nomenclaturii internaționale.

2. De ce sunt aminoacizii compuși heterofuncționali?

3. Ce caracteristici structurale ar trebui să aibă aminoacizii utilizați pentru sinteza fibrelor și aminoacizii implicați în biosinteza proteinelor din celulele organismelor vii?

4. Cum diferă reacțiile de policondensare de reacțiile de polimerizare? Care sunt asemănările lor?

5. Cum se obțin aminoacizii? Scrieți ecuațiile de reacție pentru producerea acidului aminopropionic din propan.

Conținutul lecției notele de lecție sprijinirea metodelor de accelerare a prezentării lecției cadru tehnologii interactive Practică sarcini și exerciții ateliere de autotestare, instruiri, cazuri, întrebări teme pentru acasă întrebări de discuție întrebări retorice de la elevi Ilustrații audio, clipuri video și multimedia fotografii, imagini, grafice, tabele, diagrame, umor, anecdote, glume, benzi desenate, pilde, proverbe, cuvinte încrucișate, citate Suplimente rezumate articole trucuri pentru pătuțurile curioși manuale dicționar de bază și suplimentar de termeni altele Îmbunătățirea manualelor și lecțiilorcorectarea erorilor din manual actualizarea unui fragment dintr-un manual, elemente de inovație în lecție, înlocuirea cunoștințelor învechite cu altele noi Doar pentru profesori lecții perfecte plan calendaristic pentru anul; recomandări metodologice; programe de discuții Lecții integrate

DEFINIȚIE

Aminoacizi- sunt compuși organici complecși care conțin simultan o grupare amino și o grupare carboxil în molecula lor.

Aminoacizii sunt solide cristaline caracterizate prin puncte de topire ridicate și se descompun la încălzire. Se dizolvă bine în apă. Aceste proprietăți se explică prin posibilitatea existenței aminoacizilor sub formă de săruri interne (Fig. 1).

Orez. 1. Sarea internă a acidului aminoacetic.

Obținerea aminoacizilor

Compușii de pornire pentru producerea de aminoacizi sunt adesea acizi carboxilici, în molecula cărora este introdusă o grupare amino. De exemplu, obținerea lor din acizi halogenați

CH3-C(Br)H-COOH + 2NH3 →CH3-C(NH2)H-COOH + NH4Br.

În plus, aldehidele (1), acizii nesaturați (2) și compușii nitro (3) pot servi ca materii prime pentru producerea de aminoacizi:

CH3-C(O)H + NH3 + HCN → CH3-C(NH2)H-C=H + H20;

CH3-C(NH2)H-C=H + H20 (H+) → CH3-C(NH2)H-COOH + NH3 (1).

CH2 =CH-COOH + NH3 → H2N-CH2-CH2-COOH (2);

O2N-C6H4-COOH + [H] →H2N-C6H4-COOH (3).

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii, ca compuși heterofuncționali, intră în majoritatea reacțiilor caracteristice acizilor carboxilici și aminelor. Prezența a două grupe funcționale diferite în moleculele de aminoacizi duce la apariția unui număr de proprietăți specifice.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri. Reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

NH2-CH2-COOH + HCI → CI

NH2-CH2-COOH + NaOH→ NH2-CH2-COONa + H2O

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin și acid în funcție de numărul de grupe funcționale. De exemplu, acidul glutamic formează o soluție acidă, deoarece conține două grupe carboxil și o grupare amino, iar lizina formează o soluție alcalină, deoarece conține o grupă carboxil și două grupe amino.

Două molecule de aminoacizi pot interacționa între ele. În acest caz, o moleculă de apă este despărțită și se formează un produs în care fragmentele de moleculă sunt legate între ele printr-o legătură peptidică (-CO-NH-). De exemplu:

Compusul rezultat se numește dipeptidă. Substanțele formate din multe resturi de aminoacizi sunt numite polipeptide. Peptidele sunt hidrolizate de acizi și baze.

Aplicarea aminoacizilor

Atât oamenii, cât și animalele obțin aminoacizii necesari pentru construirea organismului din proteinele alimentare.

Acidul γ-aminobutiric este utilizat medicinal (aminalonă/gamalon) pentru boli mintale; Pe baza ei a fost creată o întreagă gamă de medicamente nootrope, adică. influenţând procesele de gândire.

Acidul ε-aminocaproic este folosit și în medicină (agent hemostatic) și, în plus, este un produs industrial la scară largă folosit pentru a produce fibră sintetică de poliamidă - nailon.

Acidul antranilic este utilizat pentru sinteza coloranților, cum ar fi albastrul indigo, și este, de asemenea, implicat în biosinteza compușilor heterociclici.

Exemple de rezolvare a problemelor

EXEMPLUL 1

Exercițiu

Scrieţi ecuaţiile pentru reacţiile alaninei cu: a) hidroxid de sodiu; b) hidroxid de amoniu; c) acid clorhidric. Din ce grupe sarea internă prezintă proprietăți acide și bazice?

Răspuns

Aminoacizii sunt adesea descriși ca compuși care conțin o grupare amino și o grupare carboxil, dar unele dintre proprietățile lor fizice și chimice sunt incompatibile cu această structură. Structura aminoacizilor corespunde unui ion bipolar: H3N+-CH(R)-COO-. Să scriem formula alaninei ca sare internă: H3N+-CH(CH3)-COO-. Pe baza acestei formule structurale, scriem ecuațiile reacției: a) H3N + -CH(CH3)-COO-+ NaOH = H2N-CH(CH3)-COONa + H20; b) H3N + -CH(CH3)-COO-+NH3xH2O = H2N-CH(CH3)-COONH4 + H20; c) H3N+-CH(CH3)-COO-+ HCI = CI-. Sarea internă a unui aminoacid reacționează cu bazele ca acid și cu acizii ca bază. Gruparea acidă este N + H 3, grupa principală este COO -.

EXEMPLUL 2

Exercițiu	Când o soluție de 9,63 g de acid monoaminocarboxilic necunoscut a fost expusă la un exces de acid azot, s-au obținut 2,01 l de azot la 748 mm. rt. Artă. şi 20 o C. Determinaţi formula moleculară a acestui compus. Ar putea acest acid să fie unul dintre aminoacizii naturali? Dacă da, ce fel de acid este? Molecula acestui acid nu include un inel benzenic.
Soluţie	Să scriem ecuația reacției: H2NC x H2 x COOH + HONO = HO-C x H2 x -COOH + N2 + H2O. Să găsim cantitatea de substanță de azot la nivelul zero folosind ecuația Clapeyron-Mendeleev. Pentru a face acest lucru, exprimăm temperatura și presiunea în unități SI: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 kPa; n(N 2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 mol. Folosind ecuația reacției, găsim cantitatea de substanță aminoacid și masa sa molară. Conform ecuației n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 mol. M(H2NC x H2 x COOH) = 9,63/0,082 = 117 g/mol. Să definim un aminoacid. Să creăm o ecuație și să găsim x: 14x + 16 + 45 = 117; H2NC4H8COOH. Dintre acizii naturali, valina poate corespunde acestei compoziții.
Răspuns	Acest aminoacid este valina.

Aminoacizii sunt compuși organici care conțin grupe funcționale în moleculă: amino și carboxil.

Nomenclatura aminoacizilor. Conform nomenclaturii sistematice, denumirile aminoacizilor sunt formate din numele acizilor carboxilici corespunzători și adăugarea cuvântului „amino”. Poziția grupului amino este indicată prin numere. Numărarea se face din carbonul grupării carboxil.

Izomeria aminoacizilor. Izomeria lor structurală este determinată de poziția grupării amino și de structura radicalului de carbon. În funcție de poziția grupei NH 2, se disting -, - și -aminoacizi.

Moleculele de proteine ​​sunt construite din α-aminoacizi.

De asemenea, se caracterizează prin izomeria grupării funcționale (izomerii interclasă ai aminoacizilor pot fi esteri ai aminoacizilor sau amide ale hidroxiacizilor). De exemplu, pentru acidul 2-aminopropanoic CH3 – CH(NH) 2 – COOH următorii izomeri sunt posibili

Proprietățile fizice ale α-aminoacizilor

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore, nevolatile (presiune scăzută de vapori saturați), care se topesc cu descompunere la temperaturi ridicate. Cele mai multe dintre ele sunt foarte solubile în apă și slab solubile în solvenți organici.

Soluțiile apoase de aminoacizi monobazici au o reacție neutră. -Aminoacizii pot fi considerați săruri interne (ioni bipolari): + NH 3  CH 2  COO  . Într-un mediu acid se comportă ca cationii, într-un mediu alcalin se comportă ca anionii. Aminoacizii sunt compuși amfoteri care prezintă atât proprietăți acide, cât și bazice.

Metode de obţinere a α-aminoacizilor

1. Efectul amoniacului asupra sărurilor acizilor clorurati.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. Efectul amoniacului și acidului cianhidric asupra aldehidelor.

3. Hidroliza proteinelor produce 25 de aminoacizi diferiți. Separarea lor nu este o sarcină foarte ușoară.

Metode de obţinere a -aminoacizilor

1. Adăugarea de amoniac la acizii carboxilici nesaturați.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Sinteză pe bază de acid malonic dibazic.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

1. Reacții asupra grupării carboxil.

1.1. Formarea eterilor prin acțiunea alcoolilor.

2. Reacții la grupa amino.

2.1. Interacțiunea cu acizii minerali.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Interacțiunea cu acidul azot.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N2 + H2O

3. Conversia aminoacizilor la încălzire.

3.1.-aminoacizii formează amide ciclice.

3.2.-aminoacizii îndepărtează gruparea amino și atomul de hidrogen al atomului de carbon y.

Reprezentanți individuali

Glicină NH2CH2COOH (glicocol). Unul dintre cei mai frecventi aminoacizi care se gasesc in proteine. În condiţii normale - cristale incolore cu Tm = 232236С. Ușor solubil în apă, insolubil în alcool absolut și eter. indicele de hidrogen al soluției apoase6,8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alanina – acid aminopropionic

Distribuit pe scară largă în natură. Se găsește sub formă liberă în plasma sanguină și în majoritatea proteinelor. T pl = 295296С, foarte solubil în apă, slab solubil în etanol, insolubil în eter. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-alanina NH 2 CH 2 CH 2 COOH – cristale mici cu temperatura de topire = 200°C, foarte solubile in apa, slab in etanol, insolubile in eter si acetona. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; absent în proteine.

Complexii. Acest termen este folosit pentru a denumi o serie de α-aminoacizi care conțin două sau trei grupe carboxil. Cel mai simplu:

N Cel mai comun complexon este acidul etilendiaminotetraacetic.

Sarea sa disodica, Trilon B, este folosita pe scara larga in chimia analitica.

Legăturile dintre resturile de α-aminoacizi sunt numite legături peptidice, iar compușii rezultați înșiși sunt numiți peptide.

Două resturi de α-aminoacizi formează o dipeptidă, trei - o tripeptidă. Multe reziduuri formează polipeptide. Polipeptidele, ca și aminoacizii, sunt amfotere; fiecare are propriul punct izoelectric. Proteinele sunt polipeptide.

Orice compus care conține atât o grupare carboxil, cât și o grupare amino este amino acid . Cu toate acestea, mai des, acest termen este folosit pentru a se referi la acizii carboxilici a căror grupare amino este în poziția a față de gruparea carboxil.

Aminoacizii, de regulă, fac parte din polimeri - proteine. Peste 70 de aminoacizi apar în natură, dar doar 20 joacă un rol important în organismele vii. Indispensabil se numesc aminoacizi care nu pot fi sintetizati de organism din substante furnizate cu alimente in cantitati suficiente pentru a satisface nevoile fiziologice ale organismului. Aminoacizii esentiali sunt dati in tabel. 1. Pentru pacienții cu fenilcetonurie, un aminoacid esențial este, de asemenea tirozină (vezi Tabelul 1).

tabelul 1

Aminoacizi esentiali R-CHNH2COOH

Aminoacizii sunt de obicei numiți ca înlocuitori ai acizilor carboxilici corespunzători, indicând poziția grupului amino cu literele alfabetului grecesc. Pentru cei mai simpli aminoacizi se folosesc de obicei denumiri banale (glicina, alanina, izoleucina etc.). Izomeria aminoacizilor este asociată cu aranjarea grupelor funcționale și cu structura scheletului de hidrocarburi. O moleculă de aminoacid poate conține una sau mai multe grupări carboxil și, în consecință, aminoacizii variază ca bazicitate. De asemenea, o moleculă de aminoacid poate conține un număr diferit de grupări amino.

METODE DE OBŢINERE A AMINOACIZI

1. Prin hidroliza proteinelor se pot obține aproximativ 25 de aminoacizi, dar amestecul rezultat este greu de separat. De obicei, unul sau doi acizi se obțin în cantități mult mai mari decât ceilalți, iar acești acizi pot fi izolați destul de ușor - folosind rășini schimbătoare de ioni.

2. Din acizi halogenați. Una dintre cele mai comune metode de sinteză A-aminoacizii implica amonoliza A-acid halogenat, care se obține de obicei prin reacția Gel-Volhard-Zelinsky:

Această metodă poate fi modificată pentru a produce acid a-bromo prin ester malonic:

O grupare amino poate fi introdusă în esterul unui acid a-halogenat folosind ftalimidă de potasiu ( sinteza Gabriel):

3. Din compuși carbonilici ( Sinteza Strecker). Sinteza Strecker a a-aminoacizilor constă în reacția unui compus carbonil cu un amestec de clorură de amoniu și cianura de sodiu (această îmbunătățire a metodei a fost propusă de N.D. Zelinsky și G.L. Stadnikov).

Reacțiile de adăugare-eliminare care implică amoniac și un compus carbonil produc o imină, care reacţionează cu cianura de hidrogen pentru a forma a-aminonitril. Ca urmare a hidrolizei sale, se formează un a-aminoacid.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Toți a-aminoacizii, cu excepția glicinei, conțin un atom de carbon a chiral și pot apărea sub formă enantiomeri :

S-a dovedit că aproape toți a-aminoacizii naturali au aceeași configurație relativă la atomul de carbon a. Atomul a-carbon al (-)-serinei a fost atribuit în mod convențional L-configurație și atomul de carbon a al (+)-serină - D-configurare. Mai mult, dacă proiecția Fischer a unui a-aminoacid este scrisă astfel încât gruparea carboxil să fie situată în partea de sus și R în partea de jos, atunci L-aminoacizi, grupa amino va fi in stanga, si D- aminoacizi - în dreapta. Schema lui Fischer pentru determinarea configurației aminoacizilor se aplică tuturor a-aminoacizilor care au un atom de carbon a chiral.

Din figură este clar că L-aminoacidul poate fi dextrogiro (+) sau levogitor (-) in functie de natura radicalului. Marea majoritate a a-aminoacizilor găsiți în natură sunt clasificați ca L-rând. Al lor enantiomorfi, adică D-aminoacizii sunt sintetizati numai de microorganisme si se numesc aminoacizi „nenaturali”. .

Conform nomenclaturii (R,S), cei mai mulți „naturali” sau L-aminoacizi au configurația S.

L-Isoleucina și L-treonina, fiecare conținând doi centri chirali pe moleculă, pot fi orice membru al unei perechi de diastereomeri, în funcție de configurația atomului de carbon b. Configurațiile absolute corecte ale acestor aminoacizi sunt prezentate mai jos.

PROPRIETĂȚI ACIDO-BAZICE ALE AMINOACIZILOR

Aminoacizii sunt substanțe amfotere care pot exista sub formă de cationi sau anioni. Această proprietate se explică prin prezența atât a acizilor ( -COUN), și principal ( - N.H. 2 ) grupe din aceeași moleculă. În soluții foarte acide N.H. 2 Gruparea acidă este protonată, iar acidul devine cation. În soluțiile puternic alcaline, gruparea carboxil a aminoacidului este deprotonată și acidul este transformat într-un anion.

În stare solidă, aminoacizii există sub formă zwitterions (ioni bipolari, săruri interne). În zwitterion, un proton este transferat de la gruparea carboxil la gruparea amino:

Dacă plasați un aminoacid într-un mediu conductiv și coborâți acolo o pereche de electrozi, atunci în soluții acide aminoacidul va migra la catod, iar în soluții alcaline - la anod. La o anumită valoare a pH-ului caracteristică unui aminoacid dat, acesta nu se va deplasa nici la anod, nici la catod, deoarece fiecare moleculă este sub forma unui zwitterion (poartă atât o sarcină pozitivă, cât și o sarcină negativă). Această valoare a pH-ului se numește punct izoelectric(pI) unui aminoacid dat.

REACȚII ALE AMINOACIZILOR

Majoritatea reacțiilor pe care le suferă aminoacizii în laborator ( în vitro), caracteristic tuturor aminelor sau acizilor carboxilici.

1. formarea amidelor la grupa carboxil. Când gruparea carbonil a unui aminoacid reacționează cu gruparea amino a unei amine, are loc o reacție de policondensare a aminoacidului în paralel, ducând la formarea amidelor. Pentru a preveni polimerizarea, gruparea amino a acidului este blocată astfel încât doar gruparea amino a aminei să reacționeze. În acest scop, se utilizează carbobenzoxiclorura (carbobenziloxiclorura, cloroformiat de benzii). freacă-butoxicarboxazid etc. Pentru a reacţiona cu o amină, gruparea carboxil este activată prin tratarea acesteia cu cloroformiat de etil. Grup protector apoi îndepărtat prin hidrogenoliza catalitică sau prin acţiunea unei soluţii reci de bromură de hidrogen în acid acetic.

2. formarea amidelor la grupa amino. Când gruparea amino a unui a-aminoacid este acilată, se formează o amidă.

Reacția se desfășoară mai bine în mediul bazic, deoarece aceasta asigură o concentrație mare de amină liberă.

3. formarea de esteri. Gruparea carboxil a unui aminoacid este ușor esterificată prin metode convenționale. De exemplu, esterii metilici sunt preparați prin trecerea gazului clorhidric uscat printr-o soluție de aminoacid în metanol:

Aminoacizii sunt capabili de policondensare, ducând la formarea poliamidei. Se numesc poliamide formate din a-aminoacizi peptide sau polipeptide . Legătura amidă din astfel de polimeri se numește peptidă comunicare. Se numesc polipeptide cu o greutate moleculară de cel puțin 5000 proteine . Proteinele conțin aproximativ 25 de aminoacizi diferiți. Când o anumită proteină este hidrolizată, toți acești aminoacizi sau unii dintre ei se pot forma în anumite proporții caracteristice unei proteine ​​individuale.

Secvența unică de reziduuri de aminoacizi din lanțul inerent unei anumite proteine ​​este numită structura proteinei primare . Se numesc caracteristicile lanțurilor de răsucire ale moleculelor de proteine ​​(aranjarea reciprocă a fragmentelor în spațiu). structura secundară a proteinelor . Lanțurile polipeptidice ale proteinelor pot fi conectate între ele pentru a forma amidă, disulfură, hidrogen și alte legături datorită lanțurilor laterale de aminoacizi. Ca rezultat, spirala se răsucește într-o minge. Această caracteristică structurală se numește structura terțiară a proteinelor . Pentru a prezenta activitate biologică, unele proteine ​​trebuie să formeze mai întâi un macrocomplex ( oligoproteină), constând din mai multe subunități proteice complete. Structura cuaternară determină gradul de asociere a unor astfel de monomeri în materialul biologic activ.

Proteinele sunt împărțite în două grupe mari - fibrilare (raportul dintre lungimea moleculei și lățimea este mai mare de 10) și globular (raport mai mic de 10). Proteinele fibrilare includ colagen , cea mai abundentă proteină la vertebrate; reprezintă aproape 50% din greutatea uscată a cartilajului și aproximativ 30% din materia solidă a osului. În majoritatea sistemelor de reglare ale plantelor și animalelor, cataliza este efectuată de proteine ​​​​globulare, care sunt numite enzime .