Tarp azoto turinčių organinių medžiagų yra junginių, turinčių dvi funkcijas. Ypač svarbūs iš jų amino rūgštys.

Gyvų organizmų ląstelėse ir audiniuose randama apie 300 skirtingų aminorūgščių, tačiau tik 20 ( α-amino rūgštys ) iš jų tarnauja kaip vienetai (monomerai), iš kurių susidaro visų organizmų peptidai ir baltymai (todėl jie vadinami baltymų aminorūgštimis). Šių aminorūgščių išsidėstymo baltymuose seka yra užkoduota atitinkamų genų nukleotidų sekoje. Likusios aminorūgštys randamos tiek laisvų molekulių pavidalu, tiek surištos formos. Daugelis aminorūgščių randamos tik tam tikruose organizmuose, o yra ir kitų, kurios randamos tik viename iš daugybės aprašytų organizmų. Dauguma mikroorganizmų ir augalų sintezuoja jiems reikalingas aminorūgštis; Gyvūnai ir žmonės nepajėgūs pasigaminti su maistu gaunamų nepakeičiamų aminorūgščių. Aminorūgštys dalyvauja baltymų ir angliavandenių apykaitoje, organizmams svarbių junginių (pavyzdžiui, purino ir pirimidino bazių, kurios yra neatskiriama nukleorūgščių dalis) susidaryme, yra hormonų, vitaminų, alkaloidų, pigmentų dalis. , toksinai, antibiotikai ir kt.; Kai kurios aminorūgštys tarnauja kaip nervinių impulsų perdavimo tarpininkai.

Amino rūgštys- organiniai amfoteriniai junginiai, apimantys karboksilo grupes - COOH ir amino grupes -NH 2 .

Amino rūgštys gali būti laikomos karboksirūgštimis, kurių molekulėse vandenilio atomas radikale yra pakeistas amino grupe.

KLASIFIKACIJA

Aminorūgštys klasifikuojamos pagal jų struktūrines savybes.

1. Atsižvelgiant į santykinę amino ir karboksilo grupių padėtį, aminorūgštys skirstomos į α-, β-, γ-, δ-, ε- ir tt

2. Pagal funkcinių grupių skaičių išskiriamos rūgštinės, neutralios ir bazinės grupės.

3. Pagal angliavandenilio radikalo prigimtį jie išskiria alifatinis(riebalai), aromatingas, turintis sieros Ir heterociklinis amino rūgštys. Minėtos aminorūgštys priklauso riebalų grupei.

Aromatinės aminorūgšties pavyzdys yra para-aminobenzenkarboksirūgštis:

Heterociklinės aminorūgšties pavyzdys yra triptofanas, nepakeičiama α-aminorūgštis.

NOMENKLATŪRA

Pagal sisteminę nomenklatūrą aminorūgščių pavadinimai sudaromi iš atitinkamų rūgščių pavadinimų pridedant priešdėlį amino ir nurodant amino grupės vietą karboksilo grupės atžvilgiu. Anglies grandinės numeracija nuo karboksilo grupės anglies atomo.

Pavyzdžiui:

Taip pat dažnai naudojamas kitas aminorūgščių pavadinimų sudarymo būdas, pagal kurį priešdėlis pridedamas prie trivialaus karboksirūgšties pavadinimo amino amino grupės padėtį nurodant graikiškos abėcėlės raide.

Pavyzdys:

Dėl α-amino rūgščiųR-CH(NH2)COOH

Kurie vaidina nepaprastai svarbų vaidmenį gyvūnų ir augalų gyvenimo procesuose, naudojami trivialūs pavadinimai.

Lentelė.

Amino rūgštis	Sutrumpintas paskirtis	Radikalų struktūra (R)
Glicinas	Gly	H-
Alaninas	Ala (Ala)	CH 3 -
Valinas	Val	(CH 3) 2 CH -
Leucinas	lėja (lei)	(CH 3) 2 CH – CH 2 –
Serinas	Ser	OH-CH2-
Tirozinas	Tyras (šaudykla)	HO – C 6 H 4 – CH 2 –
Asparto rūgštis	Asp	HOOC – CH 2 –
Glutamo rūgštis	Glu	HOOC – CH 2 – CH 2 –
Cisteinas	Cys (cis)	HS – CH 2 –
Asparaginas	Asn (Asn)	O = C – CH 2 – │ NH2
Lizinas	Lys (Liz)	NH2 – CH2 – CH2 – CH2 –
Fenilalaninas	Phen	C 6 H 5 – CH 2 –

Jei aminorūgšties molekulėje yra dvi amino grupės, jos pavadinime naudojamas priešdėlisdiamino-, trys NH 2 grupės – triamino- ir tt

Pavyzdys:

Dviejų ar trijų karboksilo grupių buvimą pavadinime atspindi priesaga – diovy arba -trio rūgštis:

IZOMERIJOS

1. Anglies karkaso izomerija

2. Funkcinių grupių padėties izomerija

3. Optinė izomerija

α-aminorūgštys, išskyrus gliciną NH 2-CH2-COOH.

FIZINĖS SAVYBĖS

Aminorūgštys yra kristalinės medžiagos, turinčios aukštą (virš 250°C) lydymosi temperatūrą, kurios mažai skiriasi tarp atskirų aminorūgščių ir todėl yra nebūdingos. Lydimas lydimas medžiagos irimo. Aminorūgštys gerai tirpsta vandenyje ir netirpsta organiniuose tirpikliuose, todėl jos panašios į neorganinius junginius. Daugelis aminorūgščių turi saldų skonį.

GAVIMAS

3. Mikrobiologinė sintezė. Yra žinoma, kad mikroorganizmai savo gyvenimo procesų metu gamina baltymų α - aminorūgštis.

CHEMINĖS SAVYBĖS

Aminorūgštys yra amfoteriniai organiniai junginiai, joms būdingos rūgščių-šarmų savybės.

aš . Bendrosios savybės

1. Intramolekulinė neutralizacija → susidaro dvipolis cwitterionas:

Vandeniniai tirpalai yra laidūs elektrai. Šios savybės paaiškinamos tuo, kad aminorūgščių molekulės egzistuoja vidinių druskų pavidalu, kurios susidaro protonui perkeliant iš karboksilo į amino grupę:

cviterionas

Vandeniniai aminorūgščių tirpalai turi neutralią, rūgštinę arba šarminę aplinką, priklausomai nuo funkcinių grupių skaičiaus.

TAIKYMAS

1) aminorūgštys yra plačiai paplitusios gamtoje;

2) aminorūgščių molekulės yra statybiniai blokai, iš kurių yra pagaminti visi augaliniai ir gyvūniniai baltymai; aminorūgščių, reikalingų organizmo baltymų susidarymui, žmonės ir gyvūnai gauna kaip maisto baltymų dalį;

3) aminorūgštys skiriamos esant dideliam išsekimui, po sunkių operacijų;

4) jie naudojami ligoniams maitinti;

5) aminorūgštys būtinos kaip vaistas nuo tam tikrų ligų (pavyzdžiui, glutamo rūgštis vartojama nuo nervų ligų, histidinas nuo skrandžio opų);

6) kai kurios aminorūgštys žemės ūkyje naudojamos gyvuliams šerti, o tai teigiamai veikia jų augimą;

7) turi techninę reikšmę: aminokaprono ir aminoenanto rūgštys sudaro sintetinius pluoštus – kaproną ir enantą.

APIE AMINORŪGŠČIŲ VAIDMĄ

Aminorūgščių atsiradimas gamtoje ir biologinis vaidmuo

Aminorūgščių radimas gamtoje ir biologinis vaidmuo

>> Chemija: aminorūgštys

Bendrą paprasčiausių aminorūgščių formulę galima parašyti taip:

H2N-CH-COOH
aš
R

Kadangi aminorūgštyse yra dvi skirtingos funkcinės grupės, kurios veikia viena kitą, jų reakcijos skiriasi nuo būdingų karboksirūgščių ir aminų savybių.

Kvitas

Amino rūgštys gali būti gaunamos iš karboksirūgščių, jų radikale vandenilio atomą pakeičiant halogenu, o vėliau reaguojant su amoniaku amino grupe. Aminorūgščių mišinys paprastai gaunamas rūgščios baltymų hidrolizės būdu.

Savybės

Amino grupė -NH2 lemia pagrindines aminorūgščių savybes, nes ji gali prijungti vandenilio katijoną prie savęs per donoro-akceptoriaus mechanizmą, nes azoto atome yra laisvoji elektronų pora.

-COOH grupė (karboksilo grupė) lemia šių junginių rūgštines savybes. Todėl aminorūgštys yra amfoteriniai organiniai junginiai.

Jie reaguoja su šarmais kaip rūgštimis. Su stipriomis rūgštimis – kaip aminų bazėmis.

Be to, aminorūgšties molekulėje esanti amino grupė sąveikauja su karboksilo grupe, esančia jos sudėtyje, sudarydama vidinę druską:

Kadangi aminorūgštys vandeniniuose tirpaluose elgiasi kaip tipiški amfoteriniai junginiai, gyvuose organizmuose jos atlieka buferinių medžiagų, palaikančių tam tikrą vandenilio jonų koncentraciją, vaidmenį.

Aminorūgštys yra bespalvės kristalinės medžiagos, kurios lydosi ir suyra aukštesnėje nei 200 °C temperatūroje. Jie tirpsta vandenyje ir netirpsta eteryje. Priklausomai nuo R-radikalo sudėties, jie gali būti saldūs, kartūs arba beskoniai.

Aminorūgštys yra optiškai aktyvios, nes jose yra anglies atomų (asimetrinių atomų), susietų su keturiais skirtingais pakaitais (išimtis yra aminoacto rūgštis – glicinas). Asimetriškas anglies atomas pažymėtas žvaigždute.

Kaip jau žinote, optiškai aktyvios medžiagos atsiranda antipodalinių izomerų porų pavidalu, kurių fizinės ir cheminės savybės yra vienodos, išskyrus vieną dalyką – galimybę pasukti poliarizuoto pluošto plokštumą priešingomis kryptimis. Poliarizacijos plokštumos sukimosi kryptis nurodoma ženklu (+) - sukimasis į dešinę, (-) - sukimas į kairę.

Yra D-aminorūgštys ir L-aminorūgštys. NH2 amino grupės vieta projekcijos formulėje kairėje atitinka L konfigūraciją, o dešinėje - D konfigūraciją. Sukimosi ženklas nesusijęs su tuo, ar jungtis priklauso L ar D serijai. Taigi L-ce-rin turi sukimosi ženklą (-), o L-alaninas - sukimosi ženklą (+).

Aminorūgštys skirstomos į natūralias (randamas gyvuose organizmuose) ir sintetines. Tarp natūralių aminorūgščių (apie 150) išskiriamos proteinogeninės aminorūgštys (apie 20), kurios yra baltymų dalis. Jie yra L formos. Maždaug pusė šių aminorūgščių laikomos nepakeičiamomis, nes žmogaus organizme jos nesintetinamos. Nepakeičiamos aminorūgštys yra valinas, leucinas, izoleucinas, fenilalalinas, lizinas, treoninas, cisteinas, metioninas, histidinas, triptofanas. Šios medžiagos į žmogaus organizmą patenka su maistu (7 lentelė). Jei jų kiekis maiste yra nepakankamas, sutrinka normali žmogaus organizmo raida ir veikla. Sergant tam tikromis ligomis, organizmas nepajėgia sintetinti kai kurių kitų aminorūgščių. Taigi, sergant fenilketonurija, tirozinas nesintetinamas.

Svarbiausia aminorūgščių savybė yra gebėjimas patekti į molekulinę kondensaciją, išsiskiriant vandeniui ir susidaro amido grupė -NH-CO-, pavyzdžiui:

H2N-(CH2)5-COOH + H-NH-(CH2)5-COOH ->
aminokaproinė rūgštis

H2N-(CH2)5-CO-NH-(CH2)5-COOH + H20

Šios reakcijos metu gauti didelės molekulinės masės junginiai turi daug amido fragmentų, todėl jie vadinami poliamidais.

Tai, be anksčiau minėto sintetinio pluošto nailono, apima, pavyzdžiui, enantą, susidarantį aminoenanto rūgšties polikondensacijos metu. Sintetiniams pluoštams gaminti tinka aminorūgštys, kurių molekulių galuose yra amino ir karboksilo grupės (pagalvokite, kodėl).

7 lentelė. Žmogaus organizmo paros aminorūgščių poreikis

A-amino rūgščių poliamidai vadinami peptidais. Priklausomai nuo aminorūgščių liekanų skaičiaus, išskiriami dipeptidai, tripeptidai ir polipeptidai. Tokiuose junginiuose -NP-CO- grupės vadinamos peptidų grupėmis.

Izomerizmas ir nomenklatūra

Aminorūgščių izomerizmą lemia skirtinga anglies grandinės struktūra ir amino grupės padėtis. Taip pat plačiai paplitę aminorūgščių pavadinimai, kuriuose aminogrupės padėtys žymimos graikų abėcėlės raidėmis. Taigi 2-aminobutano rūgštis taip pat gali būti vadinama a-aminosviesto rūgštimi:

Baltymų biosintezėje gyvuose organizmuose dalyvauja 20 aminorūgščių, kurioms dažnai naudojami istoriniai pavadinimai. Šie pavadinimai ir jiems pritaikyti rusiškų bei lotyniškų raidžių pavadinimai pateikti 8 lentelėje.

1. Užrašykite aminopropiono rūgšties reakcijų lygtis; sieros rūgštimi ir natrio hidroksidu, taip pat metilo alkoholiu. Suteikite visų medžiagų pavadinimus pagal tarptautinę nomenklatūrą.

2. Kodėl aminorūgštys yra heterofunkciniai junginiai?

3. Kokiomis struktūrinėmis savybėmis turėtų pasižymėti skaidulų sintezei naudojamos aminorūgštys ir gyvų organizmų ląstelėse dalyvaujančios baltymų biosintezėje?

4. Kuo polikondensacijos reakcijos skiriasi nuo polimerizacijos reakcijų? Kokie jų panašumai?

5. Kaip gaunamos aminorūgštys? Užrašykite aminopropiono rūgšties gamybos iš propano reakcijų lygtis.

Pamokos turinys pamokų užrašai remiančios kadrinės pamokos pristatymo pagreitinimo metodus interaktyvios technologijos Praktika užduotys ir pratimai savikontrolės seminarai, mokymai, atvejai, užduotys namų darbai diskusija klausimai retoriniai mokinių klausimai Iliustracijos garso, vaizdo klipai ir multimedija nuotraukos, paveikslėliai, grafika, lentelės, diagramos, humoras, anekdotai, anekdotai, komiksai, palyginimai, posakiai, kryžiažodžiai, citatos Priedai tezės straipsniai gudrybės smalsiems lopšiai vadovėliai pagrindinis ir papildomas terminų žodynas kita Vadovėlių ir pamokų tobulinimasklaidų taisymas vadovėlyje vadovėlio fragmento atnaujinimas, naujovių elementai pamokoje, pasenusių žinių keitimas naujomis Tik mokytojams tobulos pamokos kalendorinis metų planas, metodinės rekomendacijos, diskusijų programos Integruotos pamokos

APIBRĖŽIMAS

Amino rūgštys- tai sudėtingi organiniai junginiai, kurių molekulėje vienu metu yra amino grupė ir karboksilo grupė.

Aminorūgštys yra kristalinės kietos medžiagos, pasižyminčios aukšta lydymosi temperatūra ir suyra kaitinant. Jie gerai tirpsta vandenyje. Šios savybės paaiškinamos galimybe aminorūgščių egzistuoti vidinių druskų pavidalu (1 pav.).

Ryžiai. 1. Vidinė aminoacto rūgšties druska.

Aminorūgščių gavimas

Pradiniai junginiai aminorūgščių gamybai dažnai yra karboksirūgštys, į kurių molekulę įvedama amino grupė. Pavyzdžiui, jų gavimas iš halogenintų rūgščių

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH3 → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH4 Br.

Be to, aldehidai (1), nesočiosios rūgštys (2) ir nitro junginiai (3) gali būti pradinės medžiagos aminorūgščių gamybai:

CH3-C(O)H + NH3 + HCN → CH3 -C(NH2)H-C≡H + H2O;

CH3-C(NH2)H-C≡H + H2O (H+) → CH3 -C(NH2)H-COOH + NH3 (1).

CH2 =CH-COOH + NH3 → H2N-CH2-CH2-COOH (2);

O2N-C6H4-COOH + [H] →H2N-C6H4-COOH (3).

Aminorūgščių cheminės savybės

Aminorūgštys, kaip heterofunkciniai junginiai, dalyvauja daugumoje reakcijų, būdingų karboksirūgštims ir aminams. Dviejų skirtingų funkcinių grupių buvimas aminorūgščių molekulėse lemia tam tikrų specifinių savybių atsiradimą.

Aminorūgštys yra amfoteriniai junginiai. Jie reaguoja tiek su rūgštimis, tiek su bazėmis:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Vandeniniai aminorūgščių tirpalai turi neutralią, šarminę ir rūgštinę aplinką, priklausomai nuo funkcinių grupių skaičiaus. Pavyzdžiui, glutamo rūgštis sudaro rūgštinį tirpalą, nes joje yra dvi karboksilo grupės ir viena amino grupė, o lizinas sudaro šarminį tirpalą, nes jame yra viena karboksilo grupė ir dvi amino grupės.

Dvi aminorūgščių molekulės gali sąveikauti viena su kita. Tokiu atveju vandens molekulė yra atskiriama ir susidaro produktas, kuriame molekulės fragmentai yra sujungti vienas su kitu peptidine jungtimi (-CO-NH-). Pavyzdžiui:

Gautas junginys vadinamas dipeptidu. Medžiagos, sudarytos iš daugelio aminorūgščių liekanų, vadinamos polipeptidais. Peptidus hidrolizuoja rūgštys ir bazės.

Aminorūgščių taikymas

Tiek žmonės, tiek gyvūnai amino rūgštis, reikalingas organizmo statybai, gauna iš maisto baltymų.

γ-Aminosviesto rūgštis naudojama medicinoje (aminalonas / gammalonas) psichikos ligoms gydyti; Jo pagrindu sukurta visa eilė nootropinių vaistų, t.y. įtakojantys mąstymo procesus.

ε-Aminokaproinė rūgštis taip pat naudojama medicinoje (hemostatinė priemonė), be to, tai didelės apimties pramoninis produktas, naudojamas sintetiniam poliamido pluoštui – nailonui gaminti.

Antranilo rūgštis naudojama dažų, tokių kaip indigo mėlyna, sintezei, taip pat dalyvauja heterociklinių junginių biosintezėje.

Problemų sprendimo pavyzdžiai

1 PAVYZDYS

Pratimas

Parašykite alanino reakcijų su: a) natrio hidroksidu lygtis; b) amonio hidroksidas; c) druskos rūgštis. Dėl kokių grupių vidinė druska pasižymi rūgštinėmis ir šarminėmis savybėmis?

Atsakymas

Aminorūgštys dažnai vaizduojamos kaip junginiai, turintys amino ir karboksilo grupę, tačiau kai kurios jų fizinės ir cheminės savybės neatitinka šios struktūros. Aminorūgščių struktūra atitinka bipolinį joną: H3N+-CH(R)-COO-. Parašykime alanino, kaip vidinės druskos, formulę: H3N+-CH(CH3)-COO-. Remdamiesi šia struktūrine formule, parašome reakcijų lygtis: a) H3N + -CH(CH3)-COO- + NaOH = H2N-CH(CH3)-COONa + H2O; b) H3N + -CH(CH3)-COO- + NH3 × H2O = H2N-CH(CH3)-COONH4 + H2O; c) H3N + -CH(CH3) -COO- + HCl = Cl-. Vidinė aminorūgšties druska reaguoja su bazėmis kaip rūgštimi ir su rūgštimis kaip bazė. Rūgščių grupė yra N + H 3, pagrindinė grupė yra COO -.

2 PAVYZDYS

Pratimas	Kai 9,63 g nežinomos monoaminokarboksirūgšties tirpalas buvo veikiamas azoto rūgšties pertekliumi, 748 mm buvo gauta 2,01 l azoto. rt. Art. ir 20 o C. Nustatykite šio junginio molekulinę formulę. Ar ši rūgštis gali būti viena iš natūralių aminorūgščių? Jei taip, kokia tai rūgštis? Šios rūgšties molekulėje nėra benzeno žiedo.
Sprendimas	Parašykime reakcijos lygtį: H 2 NC x H 2 x COOH + HONO = HO-C x H 2 x -COOH + N 2 + H 2 O. Raskime azoto medžiagos kiekį nuliniame lygyje, naudodami Clapeyrono-Mendelejevo lygtį. Norėdami tai padaryti, temperatūrą ir slėgį išreiškiame SI vienetais: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 kPa; n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 mol. Naudodamiesi reakcijos lygtimi, randame aminorūgšties kiekį ir jos molinę masę. Pagal lygtį n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 mol. M (H2NC x H2 x COOH) = 9,63 / 0,082 = 117 g/mol. Apibrėžkime aminorūgštį. Sukurkime lygtį ir raskime x: 14x + 16 + 45 = 117; H2NC4H8COOH. Iš natūralių rūgščių šią sudėtį gali atitikti valinas.
Atsakymas	Ši aminorūgštis yra valinas.

Aminorūgštys yra organiniai junginiai, kurių molekulėje yra funkcinių grupių: amino ir karboksilo.

Aminorūgščių nomenklatūra. Pagal sisteminę nomenklatūrą aminorūgščių pavadinimai sudaromi iš atitinkamų karboksirūgščių pavadinimų ir pridedant žodį „amino“. Amino grupės padėtis nurodoma skaičiais. Skaičiuojama iš karboksilo grupės anglies.

Aminorūgščių izomerizmas. Jų struktūrinę izomerizmą lemia amino grupės padėtis ir anglies radikalo struktūra. Atsižvelgiant į NH 2 grupės padėtį, išskiriamos -, - ir -aminorūgštys.

Baltymų molekulės yra sudarytos iš α-amino rūgščių.

Jiems taip pat būdinga funkcinės grupės izomerija (aminorūgščių tarpklasiniai izomerai gali būti aminorūgščių esteriai arba hidroksi rūgščių amidai). Pavyzdžiui, 2-aminopropano rūgšties CH3 – CH(NH)2 – COOH galimi šie izomerai

α-aminorūgščių fizinės savybės

Aminorūgštys yra bespalvės kristalinės medžiagos, nelakios (mažas sočiųjų garų slėgis), lydosi irdamos aukštoje temperatūroje. Dauguma jų gerai tirpsta vandenyje ir mažai tirpsta organiniuose tirpikliuose.

Vandeniniai monobazinių aminorūgščių tirpalai turi neutralią reakciją. -Aminorūgštys gali būti laikomos vidinėmis druskomis (dvipoliais jonais): + NH 3  CH 2  COO  . Rūgščioje aplinkoje jie elgiasi kaip katijonai, šarminėje – kaip anijonai. Aminorūgštys yra amfoteriniai junginiai, pasižymintys rūgštinėmis ir bazinėmis savybėmis.

α-aminorūgščių gavimo būdai

1. Amoniako poveikis chloruotų rūgščių druskoms.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. Amoniako ir cianido rūgšties poveikis aldehidams.

3. Baltymų hidrolizės metu susidaro 25 skirtingos aminorūgštys. Juos atskirti nėra labai lengva užduotis.

-aminorūgščių gavimo būdai

1. Amoniako įpylimas į nesočiąsias karboksirūgštis.

CH 2 = CH  COOH + 2NH3  NH2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Sintezė dvibazinės malono rūgšties pagrindu.

Aminorūgščių cheminės savybės

1. Karboksilo grupės reakcijos.

1.1. Eterių susidarymas veikiant alkoholiams.

2. Reakcijos prie amino grupės.

2.1. Sąveika su mineralinėmis rūgštimis.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Sąveika su azoto rūgštimi.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Aminorūgščių pavertimas kaitinant.

3.1.-aminorūgštys sudaro ciklinius amidus.

3.2.-aminorūgštys pašalina amino grupę ir y-anglies atomo vandenilio atomą.

Atskiri atstovai

Glicinas NH 2 CH 2 COOH (glikokolis). Viena iš labiausiai paplitusių aminorūgščių, randamų baltymuose. Normaliomis sąlygomis – bespalviai kristalai, kurių Tm = 232236С. Lengvai tirpsta vandenyje, netirpsta absoliučiame alkoholyje ir eteryje. Vandeninio tirpalo vandenilio indeksas6,8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alaninas – aminopropiono rūgštis

Plačiai paplitęs gamtoje. Laisva forma randama kraujo plazmoje ir daugumoje baltymų. T pl = 295296С, gerai tirpsta vandenyje, blogai tirpsta etanolyje, netirpsta eteryje. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-alaninas NH 2 CH 2 CH 2 COOH – smulkūs kristalai, kurių lydymosi temperatūra = 200°C, gerai tirpsta vandenyje, blogai tirpsta etanolyje, netirpsta eteryje ir acetone. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; nėra baltymuose.

Kompleksai. Šis terminas vartojamas α-aminorūgščių, turinčių dvi arba tris karboksilo grupes, serijai pavadinti. Paprasčiausias:

N Labiausiai paplitęs kompleksonas yra etilendiamintetraacto rūgštis.

Jo dinatrio druska Trilon B yra labai plačiai naudojama analitinėje chemijoje.

Ryšiai tarp α-aminorūgščių liekanų vadinami peptidiniais ryšiais, o patys susidarę junginiai – peptidais.

Dvi α-aminorūgščių liekanos sudaro dipeptidą, trys – tripeptidą. Daugelis liekanų sudaro polipeptidus. Polipeptidai, kaip ir aminorūgštys, yra amfoteriniai; kiekvienas turi savo izoelektrinį tašką. Baltymai yra polipeptidai.

Bet koks junginys, kuriame yra ir karboksilo, ir amino grupių, yra amino rūgštis . Tačiau dažniau šis terminas vartojamas kalbant apie karboksirūgštis, kurių amino grupė yra karboksilo grupės a padėtyje.

Amino rūgštys, kaip taisyklė, yra polimerų dalis - baltymai. Gamtoje yra daugiau nei 70 aminorūgščių, tačiau tik 20 vaidina svarbų vaidmenį gyvuose organizmuose. Būtinas vadinamos aminorūgštimis, kurių organizmas negali susintetinti iš medžiagų, tiekiamų su maistu tokiais kiekiais, kad būtų patenkinti fiziologiniai organizmo poreikiai. Esminės aminorūgštys pateiktos lentelėje. 1. Pacientams, sergantiems fenilketonurija, nepakeičiama aminorūgštis taip pat yra tirozino (žr. 1 lentelę).

1 lentelė

Nepakeičiamos aminorūgštys R-CHNH2 COOH

Aminorūgštys paprastai įvardijamos kaip atitinkamų karboksirūgščių pakaitalai, nurodant amino grupės padėtį graikiškos abėcėlės raidėmis. Paprasčiausioms aminorūgštims dažniausiai naudojami trivialūs pavadinimai (glicinas, alaninas, izoleucinas ir kt.). Aminorūgščių izomerija yra susijusi su funkcinių grupių išsidėstymu ir angliavandenilio skeleto struktūra. Aminorūgščių molekulėje gali būti viena ar daugiau karboksilo grupių, todėl aminorūgštys skiriasi savo šarmingumu. Be to, aminorūgščių molekulėje gali būti skirtingas amino grupių skaičius.

AMINORŪGŠČIŲ GAVIMO METODAI

1. Hidrolizuojant baltymus galima gauti apie 25 aminorūgštis, tačiau gautą mišinį sunku atskirti. Paprastai viena ar dvi rūgštys gaunamos daug didesniais kiekiais nei kitos, ir šias rūgštis galima išskirti gana nesunkiai – naudojant jonų mainų dervas.

2. Iš halogenintų rūgščių. Vienas iš labiausiai paplitusių sintezės metodų a- aminorūgštys yra susijusios su amonolize a-halogeninta rūgštis, kuri paprastai gaunama gelio-Volhardo-Zelinsky reakcijos būdu:

Šį metodą galima modifikuoti, kad per malono esterį būtų gauta a-bromo rūgštis:

Amino grupė gali būti įtraukta į a-halogenintos rūgšties esterį naudojant kalio ftalimidą ( Gabrieliaus sintezė):

3. Iš karbonilo junginių ( Streckerio sintezė). Streckerio a-amino rūgščių sintezė susideda iš karbonilo junginio reakcijos su amonio chlorido ir natrio cianido mišiniu (tokį metodo patobulinimą pasiūlė N. D. Zelinskis ir G. L. Stadnikovas).

Pridėjimo-eliminacijos reakcijose, kuriose dalyvauja amoniakas ir karbonilo junginys, susidaro iminas, kuris reaguoja su vandenilio cianidu ir susidaro a-aminonitrilas. Dėl jo hidrolizės susidaro a-amino rūgštis.

Aminorūgščių cheminės savybės

Visos a-aminorūgštys, išskyrus gliciną, turi chiralinį a-anglies atomą ir gali būti tokios formos enantiomerai :

Įrodyta, kad beveik visos natūraliai esančios a-aminorūgštys turi tokią pačią santykinę konfigūraciją a-anglies atome. (-)-serino a-anglies atomas buvo priskirtas sutartinai L-konfigūracija ir (+)-serino a-anglies atomas - D-konfigūracija. Be to, jei a-aminorūgšties Fišerio projekcija parašyta taip, kad karboksilo grupė būtų viršuje, o R apačioje, tada L-aminorūgštys, amino grupė bus kairėje ir D- aminorūgštys - dešinėje. Fišerio schema, skirta aminorūgščių konfigūracijai nustatyti, taikoma visoms a-aminorūgštims, turinčioms chiralinį a-anglies atomą.

Iš paveikslo aišku, kad L-aminorūgštis gali būti sukama dešinėn (+) arba į kairę (-), priklausomai nuo radikalo pobūdžio. Didžioji dauguma gamtoje randamų a-amino rūgščių yra klasifikuojamos kaip L- eilė. Jų enantiomorfai, t.y. D-aminorūgštis sintetina tik mikroorganizmai ir vadinamos „nenatūralios“ aminorūgštys .

Pagal (R,S) nomenklatūrą dauguma „natūralių“ arba L-amino rūgščių turi S konfigūraciją.

L-izoleucinas ir L-treoninas, kurių kiekvienoje molekulėje yra du chiraliniai centrai, gali būti bet kuris diastereomerų poros narys, priklausomai nuo b-anglies atomo konfigūracijos. Žemiau pateiktos teisingos absoliučios šių aminorūgščių konfigūracijos.

AMINORŪGŠČIŲ RŪGŠTINĖS-BAZINĖS SAVYBĖS

Aminorūgštys yra amfoterinės medžiagos, kurios gali egzistuoti katijonų arba anijonų pavidalu. Ši savybė paaiškinama tuo, kad yra tiek rūgščių ( - SAURA), ir pagrindinis ( - N.H. 2 ) grupės toje pačioje molekulėje. Labai rūgštiniuose tirpaluose N.H. 2 Rūgščių grupė protonuojama ir rūgštis tampa katijonu. Stipriai šarminiuose tirpaluose aminorūgšties karboksilo grupė deprotonuojama ir rūgštis paverčiama anijonu.

Kietoje būsenoje aminorūgštys egzistuoja formoje cviterijos (bipoliniai jonai, vidinės druskos). Cviterionuose protonas perkeliamas iš karboksilo grupės į amino grupę:

Jei įdėsite aminorūgštį į laidžią terpę ir nuleisite ten porą elektrodų, tada rūgštiniuose tirpaluose aminorūgštis migruos į katodą, o šarminiuose - į anodą. Esant tam tikrai aminorūgščiai būdingai pH vertei, ji nejudės nei į anodą, nei į katodą, nes kiekviena molekulė yra cviteriono pavidalo (turi ir teigiamą, ir neigiamą krūvį). Ši pH vertė vadinama izoelektrinis taškas(pI) tam tikros aminorūgšties.

AMINORŪGŠČIŲ REAKCIJOS

Dauguma reakcijų, kurias aminorūgštys patiria laboratorijoje ( in vitro), būdingas visiems aminams arba karboksirūgštims.

1. amidų susidarymas prie karboksilo grupės. Kai aminorūgšties karbonilo grupė reaguoja su amino grupe, lygiagrečiai vyksta aminorūgšties polikondensacijos reakcija, dėl kurios susidaro amidai. Siekiant užkirsti kelią polimerizacijai, rūgšties amino grupė blokuojama, kad reaguotų tik amino grupė. Šiuo tikslu naudojamas karbobenzoksichloridas (karbobenziloksichloridas, benzilo chloroformiatas). trina-butoksikarboksazidas ir tt Kad reaguotų su aminu, karboksilo grupė aktyvuojama apdorojant ją etilo chlorformiatu. Apsauginė grupė po to pašalinamas katalizinės hidrogenolizės būdu arba veikiant šaltu vandenilio bromido tirpalu acto rūgštyje.

2. amidų susidarymas amino grupėje. Kai a-aminorūgšties amino grupė yra acilinama, susidaro amidas.

Reakcija geriau vyksta bazinėje terpėje, nes taip užtikrinama didelė laisvojo amino koncentracija.

3. esterių susidarymas. Aminorūgščių karboksilo grupė lengvai esterinama įprastais metodais. Pavyzdžiui, metilo esteriai gaminami leidžiant sausas vandenilio chlorido dujas per aminorūgšties tirpalą metanolyje:

Aminorūgštys gali polikondensuoti, todėl susidaro poliamidas. Poliamidai, susidedantys iš a-amino rūgščių, vadinami peptidai arba polipeptidai . Amido jungtis tokiuose polimeruose vadinama peptidas bendravimas. Vadinami polipeptidai, kurių molekulinė masė ne mažesnė kaip 5000 baltymai . Baltymuose yra apie 25 skirtingos aminorūgštys. Kai tam tikras baltymas yra hidrolizuojamas, visos šios aminorūgštys arba kai kurios iš jų gali susidaryti tam tikromis proporcijomis, būdingomis atskiram baltymui.

Unikali aminorūgščių liekanų seka grandinėje, būdinga tam tikram baltymui, vadinama pirminė baltymų struktūra . Vadinamos baltymų molekulių susisukimo grandinių ypatybės (tarpusavio fragmentų išsidėstymas erdvėje). antrinė baltymų struktūra . Baltymų polipeptidinės grandinės gali būti sujungtos viena su kita, kad susidarytų amido, disulfido, vandenilio ir kiti ryšiai dėl aminorūgščių šoninių grandinių. Dėl to spiralė susisuka į rutulį. Ši struktūrinė savybė vadinama Baltymų tretinė struktūra . Kad pasireikštų biologinis aktyvumas, kai kurie baltymai pirmiausia turi sudaryti makrokompleksą ( oligoproteinas), susidedantis iš kelių pilnų baltymų subvienetų. Kvarterinė struktūra nustato tokių monomerų susijungimo laipsnį biologiškai aktyvioje medžiagoje.

Baltymai skirstomi į dvi dideles grupes – fibrilinis (molekulės ilgio ir pločio santykis didesnis nei 10) ir rutuliškas (santykis mažesnis nei 10). Fibriliniai baltymai apima kolageno , gausiausias baltymas stuburiniuose gyvūnuose; ji sudaro beveik 50 % sausos kremzlės masės ir apie 30 % kietosios kaulų medžiagos. Daugumoje augalų ir gyvūnų reguliavimo sistemų katalizę vykdo rutuliniai baltymai, vadinami fermentai .