Білки – це біополімери, що складаються із залишків α-амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками (-CO-NH-). Білки входять до складу клітин та тканин усіх живих організмів. У молекули білків входить 20 залишків різних амінокислот.
Структура білка
Білки мають невичерпну різноманітність структур.
Первинна структура білка– це послідовність амінокислотних ланок у лінійному поліпептидному ланцюзі.
Вторинна структура- Це просторова конфігурація білкової молекули, що нагадує спіраль, яка утворюється в результаті скручування поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв'язків між групами CO і NH.
Третинна структура– це просторова конфігурація, яку приймає закручений у спіраль поліпептидний ланцюг.
Четвертична структура– це полімерні утворення з кількох макромолекул білка.
Фізичні властивості
Властивості білків дуже різноманітні, що вони виконують. Одні білки розчиняються у воді, утворюючи, зазвичай, колоїдні розчини (наприклад, білок яйця); інші розчиняються у розведених розчинах солей; треті нерозчинні (наприклад, білки покривних тканин).
Хімічні властивості
Денатурація– руйнування вторинної, третинної структури білка під впливом різних чинників: температура, дію кислот, солей важких металів, спиртів тощо.
При денатурації під впливом зовнішніх факторів (температури, механічної дії, дії хімічних агентів та інших факторів) відбувається зміна вторинної, третинної та четвертинної структур білкової макромолекули, тобто її нативної просторової структури. Первинна структура, а отже, і хімічний склад білка не змінюються. Змінюються фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувається агрегування. У той самий час збільшується активність деяких груп, полегшується вплив білки протеолітичних ферментів, отже, він легше гидролизуется.
У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання та вологості. Це необхідно пам'ятати при розробці режимів термообробки харчової сировини, напівфабрикатів, а іноді й готових продуктів. Особливу роль процеси теплової денатурації відіграють при блан- шуванні рослинної сировини, сушінні зерна, випіканні хліба, одержанні макаронних виробів. Денатурація білків може викликатись і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). До денатурації білків призводить дія хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону). Всі ці прийоми широко використовують у харчовій та біотехнології.
Якісні реакції на білки:
а) При горінні білка - запах паленого пір'я.
б) Білок + HNO 3 → жовте забарвлення
в) Розчин білка +NaOH + CuSO 4 → фіолетове забарвлення
Гідроліз
Білок + Н 2 О → суміш амінокислот
Функції білків у природі:
· Каталітичні (ферменти);
· Регуляторні (гормони);
· Структурні (кератин вовни, фіброїн шовку, колаген);
· Рухові (актин, міозин);
· Транспортні (гемоглобін);
· Запасні (казеїн, яєчний альбумін);
· захисні (імуноглобуліни) і т.д.
Гідратація
Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони виявляють гідрофільні властивості: набухають, їхня маса та обсяг збільшується. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їхньої будови. Наявні у складі та розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (–CO–NH–, пептидний зв'язок), амінні (NH 2) та карбоксильні (COOH) групи притягують до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхню молекули. Оточуючи білкові глобули, гідратна (водна) оболонка перешкоджає стійкості розчинів білка. В ізоелектричній точці білки мають найменшу здатність зв'язувати воду, відбувається руйнування гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, утворюючи великі агрегати. Агрегація білкових молекул відбувається і при їх зневодненні за допомогою деяких органічних розчинників, наприклад, етилового спирту. Це призводить до випадання білків в осад. При зміні pH середовища макромолекула білка стає зарядженою, та її гідратаційна здатність змінюється.
При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називаються холодцями. Колодязі не текучі, пружні, мають пластичність, певну механічну міцність, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратуватися, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільні властивості білків мають велике значення в біології та харчовій промисловості. Дуже рухливим холодцем, побудованим в основному з молекул білка, є цитоплазма - напіврідкий вміст клітини. Сильно гідратований холодець-сира клейковина, виділена з пшеничного тіста, вона містить до 65% води. Гідрофільність, головна якість зерна пшениці, білків зерна та борошна відіграє велику роль при зберіганні та переробці зерна у хлібопеченні. Тісто, яке одержують у хлібопекарському виробництві, є набряклим у воді білок, концентрованим холодцем, що містить зерна крохмалю.
Піноутворення
Процес піноутворення – це здатність білків утворювати висококонцентровані системи «рідина – газ», які називаються пінами. Стійкість піни, в якій білок є піноутворювачем, залежить не тільки від його природи та від концентрації, а й від температури. Білки як піноутворювачі широко використовуються в кондитерській промисловості (пастилу, зефір, суфле). Структуру піни має хліб, а це впливає на його смакові властивості.
Горіння
Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу та води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я.
Кольорові реакції.
- Ксантопротеїнова – відбувається взаємодія ароматичних та гетероатомних циклів у молекулі білка з концентрованою азотною кислотою, що супроводжується появою жовтого забарвлення;
- Біуретова відбувається взаємодія слаболужних розчинів білків з розчином сульфату міді(II) з утворенням комплексних сполук між іонами Cu 2+ і поліпептидами. Реакція супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення;
- при нагріванні білків із лугом у присутності солей свинцю випадає чорний осад, що містить сірку.
Білки— високомолекулярні органічні сполуки, що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних у довгий ланцюжок пептидним зв'язком.
До складу білків живих організмів входить всього 20 типів амінокислот, всі з яких відносяться до альфа-амінокислот, а амінокислотний склад білків та їх порядок з'єднання один з одним визначаються індивідуальним генетичним кодом живого організму.
Однією з особливостей білків є здатність мимовільно формувати просторові структури характерні лише даного конкретного білка.
Через специфіку своєї будови білки можуть мати різноманітні властивості. Наприклад, білки, що мають глобулярну четвертинну структуру, зокрема, білок курячого яйця, розчиняються у воді з утворенням колоїдних розчинів. Білки, що мають фібрилярну четвертинну структуру у воді не розчиняються. Фібрилярними білками, зокрема, утворені нігті, волосся, хрящі.
Хімічні властивості білків
Гідроліз
Усі білки здатні вступати у реакцію гідролізу. У разі повного гідролізу білків утворюється суміш з -амінокислот:
Білок + nH 2 O => суміш α-амінокислот
Денатурація
Руйнування вторинної, третинної та четвертинної структур білка без руйнування його первинної структури називають денатурацією. Денатурація білка може протікати під дією розчинів солей натрію, калію або амонію – така денатурація є оборотною:
Денатурація, що протікає під дією випромінювання (наприклад, нагрівання) або обробці білка солями важких металів є незворотною:
Так, наприклад, незворотна денатурація білка спостерігається при термічній обробці яєць у процесі їх приготування. Внаслідок денатурації яєчного білка його здатність розчинятися у воді з утворенням колоїдного розчину зникає.
Якісні реакції на білки
Біуретова реакція
Якщо до розчину, що містить білок додати 10% розчин гідроксиду натрію, а потім невелику кількість 1% розчину сульфату міді, то з'явиться фіолетове фарбування.
розчин білка + NаОН (10%-ний розчин) + СуSO 4 = фіолетове фарбування
Ксантопротеїнова реакція
розчини білка при кип'ятінні з концентрованою азотною кислотою забарвлюються в жовтий колір:
розчин білка + HNO 3(конц.) => жовте фарбування
Біологічні функції білків
| каталітична | прискорюють різні хімічні реакції у живих організмах | ферменти |
| структурна | будівельний матеріал клітин | колаген, білки клітинних мембран |
| захисна | захищають організм від інфекцій | імуноглобуліни, інтерферон |
| регуляторна | регулюють обмінні процеси | гормони |
| транспортна | перенесення життєво-необхідних речовин від одних частин організму до інших | гемоглобін переносить кисень |
| енергетична | забезпечують організм енергією | 1 грам білка може забезпечити організм енергією у кількості 17,6 Дж |
| моторна (рухова) | будь-які рухові функції організму | міозин (м'язовий білок) |
Білки- Високомолекулярні органічні сполуки, що складаються із залишків α-амінокислот.
У склад білківвходять вуглець, водень, азот, кисень, сірка. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, які містять фосфор, залізо, цинк та мідь.
Білки мають велику молекулярну масу: яєчний альбумін — 36 000, гемоглобін — 152 000, міозин — 500 000. Для порівняння: молекулярна маса спирту — 46, оцтової кислоти — 60, бензолу — 78.
Амінокислотний склад білків
Білки- Неперіодичні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. Зазвичай як мономери білків називають 20 видів α-амінокислот, хоча в клітинах і тканинах їх виявлено понад 170.
Залежно від того, чи можуть амінокислоти синтезуватися в організмі людини та інших тварин, розрізняють: замінні амінокислоти- Можуть синтезуватися; незамінні амінокислоти- Не можуть синтезуватися. Незамінні амінокислоти повинні надходити в організм разом із їжею. Рослини синтезують усі види амінокислот.
Залежно від амінокислотного складу, білки бувають: повноцінними- Містять весь набір амінокислот; неповноцінними- Якісь амінокислоти в їхньому складі відсутні. Якщо білки складаються лише з амінокислот, їх називають простими. Якщо білки містять окрім амінокислот ще й неамінокислотний компонент (простетичну групу), їх називають складними. Простетична група може бути представлена металами (металопротеїни), вуглеводами (глікопротеїни), ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїни).
Усе амінокислоти містять: 1) карбоксильну групу (-СООН); 2) аміногрупу (-NH 2); 3) радикал або R-групу (решта молекули). Будова радикала у різних видів амінокислот різна. Залежно від кількості аміногруп та карбоксильних груп, що входять до складу амінокислот, розрізняють: нейтральні амінокислоти, Що мають одну карбоксильну групу та одну аміногрупу; основні амінокислоти, Що мають більше однієї аміногрупи; кислі амінокислоти, Що мають більше однієї карбоксильної групи
Амінокислоти є амфотерними сполуками, Так як у розчині вони можуть виступати як у ролі кислот, так і основ. У водних розчинах амінокислоти існують у різних іонних формах.
Пептидна зв'язок
Пептиди- Органічні речовини, що складаються з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.
Утворення пептидів відбувається внаслідок реакції конденсації амінокислот. При взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною групою іншою між ними виникає ковалентний азот-вуглецевий зв'язок, яку і називають пептидний. Залежно кількості амінокислотних залишків, що входять до складу пептиду, розрізняють дипептиди, трипептиди, тетрапептидиі т.д. Утворення пептидного зв'язку може повторюватися багаторазово. Це призводить до освіти поліпептидів. На одному кінці пептиду знаходиться вільна аміногрупа (його називають N-кінцем), а на іншому - вільна карбоксильна група (його називають С-кінцем).
Просторова організація білкових молекул
Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової конфігурації їх молекул, крім того, клітині енергетично невигідно тримати білки у розгорнутій формі, у вигляді ланцюжка, тому поліпептидні ланцюги піддаються укладання, набуваючи певної тривимірної структури, або конформації. Виділяють 4 рівні просторової організації білків.
Первинна структура білка- Послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу, що становить молекулу білка. Зв'язок між амінокислотами - пептидна.
Якщо молекула білка складається всього з 10 амінокислотних залишків, то теоретично можливих варіантів білкових молекул, що відрізняються порядком чергування амінокислот, — 10 20 . Маючи 20 амінокислот, можна скласти з них ще більшу кількість різноманітних комбінацій. В людини виявлено близько десяти тисяч різних білків, які відрізняються як один від одного, так і від білків інших організмів.
Саме первинна структура білкової молекули визначає властивості молекул білка та її просторову конфігурацію. Заміна лише однієї амінокислоти на іншу в поліпептидному ланцюжку призводить до зміни властивостей і функцій білка. Наприклад, заміна в β-субодиниці гемоглобіну шостої глутамінової амінокислоти на валін призводить до того, що молекула гемоглобіну в цілому не може виконувати свою основну функцію - транспорт кисню; у таких випадках у людини розвивається захворювання – серповидноклітинна анемія.
Вторинна структура- Упорядковане згортання поліпептидного ланцюга в спіраль (має вигляд розтягнутої пружини). Витки спіралі зміцнюються водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними групами та аміногрупами. Практично всі СО- та NН-групи беруть участь в утворенні водневих зв'язків. Вони слабші пептидних, але, повторюючись багаторазово, надають цієї зміни стійкість і жорсткість. На рівні вторинної структури існують білки: фіброїн (шовк, павутиння), кератин (волосся, нігті), колаген (сухожилля).
Третинна структура- укладання поліпептидних ланцюгів у глобули, що виникає внаслідок виникнення хімічних зв'язків (водневих, іонних, дисульфідних) та встановлення гідрофобних взаємодій між радикалами амінокислотних залишків. Основну роль освіті третинної структури грають гидрофильно-гидрофобные взаємодії. У водних розчинах гідрофобні радикали прагнуть сховатися від води, групуючись усередині глобули, тоді як гідрофільні радикали в результаті гідратації (взаємодії з диполями води) прагнуть опинитися на поверхні молекули. У деяких білків третинна структура стабілізується дисульфідними ковалентними зв'язками, що виникають між атомами сірки двох залишків цистеїну. На рівні третинної структури є ферменти, антитіла, деякі гормони.
Четвертична структурай у складних білків, молекули яких утворені двома і більше глобулами. Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним та електростатичним взаємодіям. Іноді при утворенні четвертинної структури між субодиницями виникають дисульфідні зв'язки. Найбільш вивченим білком, що має четвертинну структуру, є гемоглобін. Він утворений двома α-субодиницями (141 амінокислотний залишок) і двома β-субодиницями (146 амінокислотних залишків). З кожною субодиницею пов'язана молекула гема, що містить залізо.
Якщо з будь-яких причин просторова конформація білків відхиляється від нормальної, білок не може виконувати своїх функцій. Наприклад, причиною «коров'ячого сказу» (губкоподібної енцефалопатії) є аномальна конформація пріонів – поверхневих білків нервових клітин.
Властивості білків
Амінокислотний склад, структура білкової молекули визначають його властивості. Білки поєднують у собі основні та кислотні властивості, що визначаються радикалами амінокислот: чим більше кислих амінокислот у білку, тим яскравіше виражені його кислотні властивості. Здатність віддавати та приєднувати Н+ визначають буферні властивості білків; один із найпотужніших буферів - гемоглобін в еритроцитах, що підтримує рН крові на постійному рівні. Є розчинні білки (фібриноген), є нерозчинні, що виконують механічні функції (фіброїн, кератин, колаген). Є активні білки в хімічному відношенні (ферменти), є хімічно неактивні, стійкі до впливу різних умов зовнішнього середовища і вкрай нестійкі.
Зовнішні фактори (нагрівання, ультрафіолетове випромінювання, важкі метали та їх солі, зміни рН, радіація, зневоднення)
можуть спричинити порушення структурної організації молекули білка. Процес втрати тривимірної конформації, властивої даної молекули білка, називають денатурацією. Причиною денатурації є розрив зв'язків, що стабілізують певну структуру білка. Спочатку рвуться найслабші зв'язки, а при посиленні умов і сильніші. Тому спочатку втрачається четвертинна, потім третинна та вторинна структури. Зміна просторової конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок, унеможливлює виконання білком властивих йому біологічних функцій. Якщо денатурація не супроводжується руйнуванням первинної структури, вона може бути оборотний, у разі відбувається самовідновлення властивої білку конформації. Такої денатурації зазнають, наприклад, рецепторні білки мембрани. Процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацією. Якщо відновлення просторової конфігурації білка неможливе, то денатурація називається незворотній.
Функції білків
| Функція | Приклади та пояснення |
|---|---|
| Будівельна | Білки беруть участь в утворенні клітинних та позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран (ліпопротеїни, глікопротеїни), волосся (кератин), сухожиль (колаген) тощо. |
| Транспортна | Білок крові гемоглобін приєднує кисень і транспортує його від легень до всіх тканин та органів, а від них у легені переносить вуглекислий газ; до складу клітинних мембран входять особливі білки, які забезпечують активне і строго вибіркове перенесення деяких речовин та іонів з клітини у зовнішнє середовище і назад. |
| Регуляторна | Гормони білкової природи беруть участь у регулюванні процесів обміну речовин. Наприклад, гормон інсулін регулює рівень глюкози в крові, сприяє синтезу глікогену, збільшує утворення жирів із вуглеводів. |
| Захисна | У у відповідь проникнення в організм чужорідних білків чи мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки — антитіла, здатні пов'язувати і знешкоджувати їх. Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє зупинці кровотеч. |
| Двигуна | Скорочувальні білки актин та міозин забезпечують скорочення м'язів у багатоклітинних тварин. |
| Сигнальна | У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища, таким чином здійснюючи прийом сигналів із зовнішнього середовища та передачу команд у клітину. |
| Запасаюча | В організмі тварин білки, як правило, не запасаються, виняток: альбумін яєць, казеїн молока. Але завдяки білкам в організмі можуть відкладатися про запас деякі речовини, наприклад, при розпаді гемоглобіну залізо не виводиться з організму, а зберігається, утворюючи комплекс з ферритином білком. |
| Енергетична | При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 176 кДж. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів – води, вуглекислого газу та аміаку. Однак як джерело енергії білки використовуються тільки тоді, коли інші джерела (вуглеводи та жири) витрачені. |
| Каталітична | Одна з найважливіших функцій білків. Забезпечується білками - ферментами, які прискорюють біохімічні реакції, що відбуваються у клітинах. Наприклад, рибульозобіфосфаткарбоксилаза каталізує фіксацію 2 при фотосинтезі. |
Ферменти
Ферменти, або ензими, - Особливий клас білків, що є біологічними каталізаторами. Завдяки ферментам біохімічні реакції протікають із величезною швидкістю. Швидкість ферментативних реакцій у десятки тисяч разів (а іноді й у мільйони) вища за швидкість реакцій, що йдуть за участю неорганічних каталізаторів. Речовина, на яку надає свою дію фермент, називають субстратом.
Ферменти - глобулярні білки, особливостям будовиферменти можна розділити на дві групи: прості та складні. Прості ферментиє найпростішими білками, тобто. складаються лише з амінокислот. Складні ферментиє складними білками, тобто. до їх складу, крім білкової частини, входить група небілкової природи. кофактор. У деяких ферментів як кофактори виступають вітаміни. У молекулі ферменту виділяють особливу частину, яку називають активним центром. Активний центр- Невелика ділянка ферменту (від трьох до дванадцяти амінокислотних залишків), де і відбувається зв'язування субстрату або субстратів з утворенням фермент-субстратного комплексу. Після завершення реакції фермент-субстратний комплекс розпадається на фермент та продукт (продукти) реакції. Деякі ферменти мають (крім активного) алостеричні центри- Ділянки, до яких приєднуються регулятори швидкості роботи ферменту ( алостеричні ферменти).
Для реакцій ферментативного каталізу характерні: 1) висока ефективність, 2) строга вибірковість та спрямованість дії, 3) субстратна специфічність, 4) тонка та точна регуляція. Субстратну та реакційну специфічність реакцій ферментативного каталізу пояснюють гіпотези Е. Фішера (1890 р.) та Д. Кошланда (1959 р.).
Е. Фішер (гіпотеза «ключ-замок»)припустив, що просторові конфігурації активного центру ферменту та субстрату повинні точно відповідати один одному. Субстрат порівнюється з «ключом», фермент – із «замком».
Д. Кошланд (гіпотеза «рука-рукавичка»)припустив, що просторова відповідність структури субстрату та активного центру ферменту створюється лише в момент їхньої взаємодії один з одним. Цю гіпотезу ще називають гіпотезою індукованої відповідності.
Швидкість ферментативних реакцій залежить від: 1) температури; 2) концентрації ферменту; 3) концентрації субстрату; 4) рН. Слід наголосити, що оскільки ферменти є білками, то їх активність найбільш висока за фізіологічно нормальних умов.
Більшість ферментів може працювати лише за температури від 0 до 40 °С. У цих межах швидкість реакції підвищується приблизно 2 рази при підвищенні температури на кожні 10 °С. При температурі вище 40 ° С білок піддається денатурації та активність ферменту падає. При температурі, наближеній до точки замерзання, ферменти інактивуються.
При збільшенні кількості субстрату швидкість ферментативної реакції зростає до тих пір, поки кількість молекул субстрату стане рівною кількості молекул ферменту. При подальшому збільшенні кількості субстрату швидкість не збільшуватиметься, оскільки відбувається насичення активних центрів ферменту. Збільшення концентрації ферменту призводить до посилення каталітичної активності, оскільки в одиницю часу перетворень піддається більша кількість молекул субстрату.
Для кожного ферменту існує оптимальне значення рН, при якому він виявляє максимальну активність (пепсин – 2,0, амілаза слини – 6,8, ліпаза підшлункової залози – 9,0). При більш високих чи низьких значеннях рН активність ферменту знижується. При різких зрушеннях рН фермент денатурує.
Швидкість роботи алостеричних ферментів регулюється речовинами, що приєднуються до алостеричних центрів. Якщо ці речовини прискорюють реакцію, вони називаються активаторами, якщо гальмують інгібіторами.
Класифікація ферментів
За типом хімічних перетворень, що каталізуються, ферменти розділені на 6 класів:
- оксиредуктази(перенесення атомів водню, кисню або електронів від однієї речовини до іншої - дегідрогеназу),
- трансферази(перенесення метильної, ацильної, фосфатної або аміногрупи від однієї речовини до іншої - трансаміназа),
- гідролази(Реакції гідролізу, при яких з субстрату утворюються два продукти - амілаза, ліпаза),
- ліази(негідролітичне приєднання до субстрату або відщеплення від нього групи атомів, при цьому можуть розриватися зв'язки С-С, С-N, С-О, С-S декарбоксилаза),
- ізомерази(Внутрішньомолекулярна перебудова - ізомераза),
- лігази(Сполука двох молекул в результаті утворення зв'язків С-С, С-N, С-О, С-S - синтетаза).
Класи у свою чергу поділені на підкласи та підпідкласи. У міжнародній класифікації, що діє, кожен фермент має певний шифр, що складається з чотирьох чисел, розділених точками. Перше число – клас, друге – підклас, третє – підпідклас, четверте – порядковий номер ферменту у цьому підпідкласі, наприклад, шифр аргінази – 3.5.3.1.
Перейти до лекції №2«Будова та функції вуглеводів та ліпідів»
Перейти до лекції №4«Будова та функції нуклеїнових кислот АТФ»
Перш ніж розповісти про найважливіші фізичні та хімічні властивості білка, потрібно знати з чого він складається, яка у нього структура. Білки – це важливий природний біополімер, фундаментом для нього є амінокислоти.
Що таке амінокислоти
Це органічні сполуки, до складу яких входять карбоксильна та амінна групи. Завдяки першій групі вони мають вуглець, кисень і водень, а інший - азот і водень. Найважливішими вважаються альфа-амінокислоти, тому що вони потрібні для утворення білків.
Існують незамінні амінокислоти, які називаються протеїногенними. Ось вони й відповідають за появу білків. Їх є всього 20, а білкових сполук вони можуть утворювати безліч. При цьому жоден із них не буде повністю ідентичним іншому. Це можливо завдяки комбінаціям елементів, які є у цих амінокислотах.
Їхній синтез не відбувається в організмі. Тому туди вони потрапляють разом із продуктами харчування. Якщо людина отримує їх у недостатній кількості, то можливе порушення нормального функціонування різних систем. Білки утворюються завдяки реакції поліконденсації.
Білки та їх структура
Перш ніж перейти до фізичних властивостей білків, варто дати точніше визначення цього органічного з'єднання. Білки – це одні з найбільш значущих біоорганічних сполук, які утворюються завдяки амінокислотам та беруть участь у багатьох процесах, що відбуваються в організмі.
Структура цих сполук залежить від цього, у порядку чергуються залишки амінокислот. Внаслідок цього вона буває така:
- первинна (лінійна);
- вторинна (спіралеподібна);
- третинна (глобулярна).
Їхня класифікація
Через величезну різноманітність білкових сполук та різного ступеня складності їх складу та різної структури, для зручності існують класифікації, які спираються на ці ознаки.
За своїм складом вони бувають такими:
- прості;
- складні, які поділяються у свою чергу на:
- з'єднання білка та вуглеводів;
- з'єднання білків та жирів;
- з'єднання білкових молекул та нуклеїнових кислот.
За розчинністю:
- водорозчинні;
- жиророзчинні.
Невелика характеристика білкових сполук
Перш ніж перейти до фізичних та хімічних властивостей білків, буде корисно дати їм невелику характеристику. Звичайно, їх властивості мають важливе значення для нормального функціонування живого організму. За своїм первісним станом це тверді речовини, які розчиняються в різних рідинах, або ні.
Якщо говорити коротко про фізичні властивості білків, то вони зумовлюють багато найважливіших біологічних процесів в організмі. Наприклад, такі як транспортування речовин, будівельна функція та ін. Фізичні властивості білків залежать від того, є розчинними чи ні. Ось саме про ці особливості і буде написано далі.
Фізичні властивості білків
Вище вже написано про їх агрегатний стан та розчинність. Тому переходимо до таких властивостей:
- Вони мають велику молекулярну масу, яка залежить від певних умов середовища.
- Їх розчинність має великий діапазон, внаслідок чого стає можливим електрофорез – метод, за допомогою якого виділяються білки із сумішей.
Хімічні властивості білкових сполук
Читачі тепер знають, які фізичні властивості мають білки. Тепер потрібно розповісти про не менш важливі, хімічні. Вони перераховані нижче:
- Денатурація. Згортання білка під впливом високих температур, сильних кислот чи лугів. При денатурації зберігається лише первинна структура, проте біологічні властивості білків губляться.
- Гідроліз. В результаті його утворюються прості білки та амінокислоти, тому що відбувається руйнування первинної структури. Він є основою процесу травлення.
- Якісні реакції на визначення білка. Їх лише дві, а третя потрібна для того, щоб виявити сірку в цих з'єднаннях.
- Біуретова реакціяНа білки впливають осадом гідроксиду міді. У результаті відбувається фарбування у фіолетовий колір.
- Ксантопротеїнова реакція. Дія здійснюється за допомогою концентрованої азотної кислоти. Внаслідок цієї реакції виходить білий осад, який при нагріванні стає жовтим. А якщо додати водний розчин аміаку, то з'являється помаранчевий колір.
- Визначення сірки у білках. Коли відбувається горіння білків, то починає відчуватися запах паленого рогу. Це пояснюється тим, що в них міститься сірка.
Отже, це були всі фізичні та хімічні властивості білків. Але, звісно, як через них вони вважаються найважливішими компонентами живого організму. Вони зумовлюють найважливіші біологічні функції.
Біологічні властивості білків
Нами було розглянуто фізичні властивості білків у хімії. Але варто також обов'язково розповісти про те, який вплив вони мають на організм і чому без них він не буде повноцінно функціонувати. Нижче наведено функції білків:
- ферментативна. Більшість реакцій в організмі протікають за участю ферментів, що мають білкове походження;
- транспортне. Дані елементи здійснюють доставку інших важливих молекул тканини та органи. Однією з найважливіших транспортних білків є гемоглобін;
- структурна. Білки є головним будівельним матеріалом для багатьох тканин (м'язової, покривної, опорної);
- захисна. Антитіла та антитоксини є особливим видом білкових сполук, які складають основу імунітету;
- сигнальна. Рецептори, які відповідають за роботу органів чуття, теж мають у своїй структурі білки;
- запасаюча. Цю функцію виконують спеціальні білки, які можуть бути будівельним матеріалом і бути джерелами додаткової енергії під час розвитку нових організмів.
Білки здатні перетворюватися на жири та вуглеводи. А ось вони не зможуть стати білками. Тому недолік саме цих сполук є особливо небезпечним для живого організму. Енергія, що виділяється при невелика і поступається в цьому відношенні жирам і вуглеводам. Однак, саме вони є джерелом незамінних амінокислот в організмі.
Як зрозуміти, що в організмі не вистачає білків? У людини погіршується самопочуття, настає швидка виснажливість та стомлюваність. Прекрасними джерелами білка є різні сорти пшениці, м'ясні та рибні продукти, молочні, яйця та деякі види зернобобових культур.
Важливо знати як фізичні властивості білків, а й хімічні, і навіть те, яке значення вони мають організму з біологічної погляду. Білкові сполуки є унікальними тим, що є джерелами незамінних амінокислот, які потрібні для нормального функціонування людського організму.
Білки- природні поліпептиди із величезною молекулярною масою. Вони входять до складу всіх живих організмів та виконують різні біологічні функції.
Будова білка.
У білків існує 4 рівні будови:
- первинна структура білка- лінійна послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу, згорнутих у просторі:
- вторинна структура білка- Конформація поліпептидного ланцюга, т.к. скручування в просторі за рахунок водневих зв'язків між NHі СОгрупами. Є 2 способи укладання: α -спіраль та β - Структура.
- третинна структура білка- це тривимірне уявлення закрученої α -спіраль або β -структури у просторі:
Ця структура утворюється за рахунок дисульфідних містків -S-S-між цистеїновими залишками. У освіті такої структури беруть участь протилежно заряджені іони.
- четвертинна структура білкаутворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами:
Синтез білка.
В основі синтезу лежить твердофазний метод, у якому перша амінокислота закріплюється на полімерному носії, а до неї послідовно підшиваються нові амінокислоти. Після цього полімер відокремлюють від поліпептидного ланцюга.
Фізичні властивості білка.
Фізичні властивості білка визначаються будовою, тому білки ділять на глобулярні(розчинні у воді) та фібрилярні(Нерозчинні у воді).
Хімічні властивості білків.
1. Денатурація білка(руйнування вторинної та третинної структури із збереженням первинної). Приклад денатурації – згортання яєчних білків при варінні яєць.
2. Гідроліз білків- незворотне руйнування первинної структури в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот. Так можна встановити кількісний склад білків.
3. Якісні реакції:
Біуретова реакція- взаємодія пептидного зв'язку та солей міді (II) у лужному розчині. Після закінчення реакції розчин забарвлюється у фіолетовий колір.
Ксантопротеїнова реакція- при реакції з азотною кислотою спостерігається жовте забарвлення.
Біологічне значення білка.
1. Білки - будівельний матеріал, з нього збудовані м'язи, кістки, тканини.
2. Білки – рецептори. Передають та сприймають сигнал, що надходять від сусідніх клітин із навколишнього середовища.
3. Білки відіграють важливу роль у імунній системі організму.
4. Білки виконують транспортні функції та переносять молекули чи іони у місце синтезу чи накопичення. (Гемоглобін переносить кисень до тканин.)
5. Білки – каталізатори – ферменти. Це дуже потужні селективні каталізатори, які прискорюють реакцію у мільйони разів.
Є ряд амінокислот, які не можуть синтезуватися в організмі. незамінні, їх одержують лише з їжею: тизин, фенілаланін, метінін, валін, лейцин, триптофан, ізолейцин, треонін.
