Veveričky sú biopolyméry pozostávajúce z a-aminokyselinových zvyškov spojených navzájom peptidovými väzbami (-CO-NH-). Proteíny sú súčasťou buniek a tkanív všetkých živých organizmov. Proteínové molekuly obsahujú 20 zvyškov rôznych aminokyselín.

Štruktúra bielkovín

Proteíny majú nevyčerpateľnú rozmanitosť štruktúr.

Primárna proteínová štruktúra je sekvencia aminokyselinových jednotiek v lineárnom polypeptidovom reťazci.

Sekundárna štruktúra- toto je priestorová konfigurácia molekuly proteínu, pripomínajúca špirálu, ktorá vzniká v dôsledku krútenia polypeptidového reťazca v dôsledku vodíkových väzieb medzi skupinami: CO a NH.

Terciárna štruktúra- toto je priestorová konfigurácia, ktorú nadobudne do špirály stočený polypeptidový reťazec.

Kvartérna štruktúra- Ide o polymérne útvary z viacerých proteínových makromolekúl.

Fyzikálne vlastnosti

Vlastnosti proteínov sú veľmi rôznorodé. Niektoré proteíny sa rozpúšťajú vo vode, zvyčajne tvoria koloidné roztoky (napríklad vaječný bielok); iné sa rozpúšťajú v zriedených soľných roztokoch; ďalšie sú nerozpustné (napríklad proteíny krycích tkanív).

Chemické vlastnosti

Denaturácia– deštrukcia sekundárnej, terciárnej štruktúry proteínu pod vplyvom rôznych faktorov: teplota, pôsobenie kyselín, solí ťažkých kovov, alkoholov atď.

Pri denaturácii vplyvom vonkajších faktorov (teplota, mechanické namáhanie, pôsobenie chemických činidiel a iných faktorov) dochádza k zmene sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr makromolekuly proteínu, teda jeho natívnej priestorovej štruktúry. Primárna štruktúra a tým aj chemické zloženie proteínu sa nemení. Menia sa fyzikálne vlastnosti: znižuje sa rozpustnosť a schopnosť hydratovať, stráca sa biologická aktivita. Mení sa tvar makromolekuly proteínu a dochádza k agregácii. Zároveň sa zvyšuje aktivita niektorých skupín, uľahčuje sa účinok proteolytických enzýmov na bielkoviny, a preto sa ľahšie hydrolyzuje.

V potravinárskej technológii má praktický význam najmä tepelná denaturácia bielkovín, ktorej stupeň závisí od teploty, trvania ohrevu a vlhkosti. Na to treba pamätať pri vývoji režimov tepelného spracovania potravinárskych surovín, polotovarov a niekedy hotových výrobkov. Procesy tepelnej denaturácie zohrávajú osobitnú úlohu pri blanšírovaní rastlinných materiálov, sušení obilia, pečení chleba a výrobe cestovín. Denaturácia bielkovín môže byť spôsobená aj mechanickým pôsobením (tlak, trenie, trasenie, ultrazvuk). Denaturácia bielkovín je spôsobená pôsobením chemických činidiel (kyseliny, zásady, alkohol, acetón). Všetky tieto techniky sú široko používané v potravinárstve a biotechnológiách.

Kvalitatívne reakcie na bielkoviny:

a) Keď sa bielkovina spáli, zapácha ako spálené perie.

b) Proteín +HNO 3 → žltá farba

c) Bielkovinový roztok + NaOH + CuSO 4 → fialová farba

Hydrolýza

Proteín + H 2 O → zmes aminokyselín

Funkcie bielkovín v prírode:

· katalytické (enzýmy);

· regulačné (hormóny);

· štrukturálne (vlnený keratín, hodvábny fibroín, kolagén);

motor (aktín, myozín);

transport (hemoglobín);

· náhradné (kazeín, vaječný albumín);

· ochranné (imunoglobulíny) atď.

Hydratácia

Proces hydratácie znamená viazanie vody na bielkoviny, ktoré vykazujú hydrofilné vlastnosti: napučiavajú, zväčšujú sa ich hmotnosť a objem. Opuch proteínu je sprevádzaný jeho čiastočným rozpustením. Hydrofilnosť jednotlivých proteínov závisí od ich štruktúry. Hydrofilné amidové (–CO–NH–, peptidová väzba), amínové (NH 2) a karboxylové (COOH) skupiny prítomné v kompozícii a nachádzajúce sa na povrchu proteínovej makromolekuly priťahujú molekuly vody a presne ich orientujú na povrch molekula. Obklopením proteínových guľôčok hydratačný (vodný) obal bráni stabilite proteínových roztokov. V izoelektrickom bode majú proteíny najmenšiu schopnosť viazať vodu, hydratačný obal okolo molekúl proteínov je zničený, takže sa spájajú a vytvárajú veľké agregáty. K agregácii proteínových molekúl dochádza aj pri ich dehydratácii pomocou určitých organických rozpúšťadiel, ako je etylalkohol. To vedie k vyzrážaniu proteínov. Pri zmene pH prostredia sa makromolekula proteínu nabije a zmení sa jej hydratačná kapacita.

S obmedzeným napučaním tvoria koncentrované proteínové roztoky komplexné systémy nazývané želé. Želé nie sú tekuté, elastické, majú plasticitu, určitú mechanickú pevnosť a sú schopné udržať si svoj tvar. Globulárne bielkoviny môžu byť úplne hydratované, rozpúšťajú sa vo vode (napríklad mliečne bielkoviny) a vytvárajú roztoky s nízkou koncentráciou. Hydrofilné vlastnosti bielkovín majú veľký význam v biológii a potravinárskom priemysle. Veľmi pohyblivé želé, postavené hlavne z molekúl bielkovín, je cytoplazma – polotekutý obsah bunky. Vysoko hydratované želé je surový lepok izolovaný z pšeničného cesta, obsahuje až 65% vody. Hydrofilita, hlavná kvalita pšeničného zrna, obilných bielkovín a múky, hrá veľkú úlohu pri skladovaní a spracovaní obilia a pri pečení. Cesto, ktoré sa získava v pekárenskej výrobe, je bielkovina napučaná vo vode, koncentrovaná želé obsahujúca škrobové zrná.

Penenie

Proces penenia je schopnosť bielkovín vytvárať vysoko koncentrované systémy kvapalina-plyn nazývané peny. Stabilita peny, v ktorej je proteín penidlom, závisí nielen od jej povahy a koncentrácie, ale aj od teploty. Proteíny sú široko používané ako penidlá v cukrárskom priemysle (marshmallows, marshmallows, sufflé) Chlieb má penovú štruktúru, čo ovplyvňuje jeho chuťové vlastnosti.

Spaľovanie

Bielkoviny spaľujú za vzniku dusíka, oxidu uhličitého a vody, ako aj niektorých ďalších látok. Horenie sprevádza charakteristický zápach spáleného peria.

Farebné reakcie.

• Xantoproteín – dochádza k interakcii aromatických a heteroatómových cyklov v molekule proteínu s koncentrovanou kyselinou dusičnou, sprevádzané objavením sa žltej farby;
• Biuret - slabo alkalické roztoky proteínov interagujú s roztokom síranu meďnatého za vzniku komplexných zlúčenín medzi iónmi Cu 2+ a polypeptidmi. Reakcia je sprevádzaná objavením sa fialovo-modrej farby;
• Keď sa proteíny zahrievajú s alkáliami v prítomnosti solí olova, vyzráža sa čierna zrazenina, ktorá obsahuje síru.



Veveričky- vysokomolekulárne organické zlúčeniny pozostávajúce zo zvyškov aminokyselín spojených do dlhého reťazca peptidovou väzbou.

Zloženie bielkovín v živých organizmoch zahŕňa iba 20 typov aminokyselín, z ktorých všetky sú alfa aminokyseliny, a aminokyselinové zloženie bielkovín a poradie ich vzájomného spojenia sú určené individuálnym genetickým kódom živého organizmu.

Jednou z vlastností proteínov je ich schopnosť spontánne vytvárať priestorové štruktúry charakteristické len pre tento konkrétny proteín.

Vzhľadom na špecifickosť ich štruktúry môžu mať proteíny rôzne vlastnosti. Napríklad proteíny s globulárnou kvartérnou štruktúrou, najmä vaječný bielok, sa rozpúšťajú vo vode za vzniku koloidných roztokov. Proteíny s fibrilárnou kvartérnou štruktúrou sa vo vode nerozpúšťajú. Fibrilárne proteíny tvoria najmä nechty, vlasy a chrupavky.

Chemické vlastnosti bielkovín

Hydrolýza

Všetky proteíny sú schopné podstúpiť hydrolytické reakcie. V prípade úplnej hydrolýzy bielkovín vzniká zmes α-aminokyselín:

Proteín + nH 2 O => zmes α-aminokyselín

Denaturácia

Deštrukcia sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr proteínu bez zničenia jeho primárnej štruktúry sa nazýva denaturácia. K denaturácii bielkovín môže dôjsť pod vplyvom roztokov sodných, draselných alebo amónnych solí - takáto denaturácia je reverzibilná:

Denaturácia, ku ktorej dochádza pod vplyvom žiarenia (napríklad zahrievaním) alebo spracovaním proteínu soľami ťažkých kovov, je nezvratná:

Napríklad pri tepelnej úprave vajec pri ich príprave sa pozoruje nevratná denaturácia bielkovín. V dôsledku denaturácie vaječného bielka zaniká jeho schopnosť rozpúšťať sa vo vode za vzniku koloidného roztoku.

Kvalitatívne reakcie na bielkoviny

Biuretová reakcia

Ak sa k roztoku obsahujúcemu proteín pridá 10% roztok hydroxidu sodného a potom malé množstvo 1% roztoku síranu meďnatého, objaví sa fialová farba.

proteínový roztok + NaOH (10% roztok) + CuSO 4 = fialová farba

Xantoproteínová reakcia

Proteínové roztoky zožltnú po varení s koncentrovanou kyselinou dusičnou:

bielkovinový roztok + HNO 3 (konc.) => žltá farba

Biologické funkcie bielkovín

katalytický	urýchľujú rôzne chemické reakcie v živých organizmoch	enzýmy
štrukturálne	materiál na stavbu buniek	kolagén, proteíny bunkovej membrány
ochranný	chrániť telo pred infekciami	imunoglobulíny, interferón
regulačné	regulovať metabolické procesy	hormóny
dopravy	prenos životne dôležitých látok z jednej časti tela do druhej	hemoglobín prenáša kyslík
energie	dodať telu energiu	1 gram bielkovín dokáže telu dodať 17,6 J energie
motor (motor)	akékoľvek motorické funkcie tela	myozín (svalový proteín)

Veveričky- organické zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou pozostávajúce zo zvyškov α-aminokyselín.

IN zloženie bielkovín zahŕňa uhlík, vodík, dusík, kyslík, síru. Niektoré proteíny tvoria komplexy s inými molekulami obsahujúcimi fosfor, železo, zinok a meď.

Proteíny majú veľkú molekulovú hmotnosť: vaječný albumín - 36 000, hemoglobín - 152 000, myozín - 500 000 Na porovnanie: molekulová hmotnosť alkoholu je 46, kyselina octová - 60, benzén - 78.

Aminokyselinové zloženie bielkovín

Veveričky- neperiodické polyméry, ktorých monoméry sú a-aminokyseliny. Typicky sa 20 typov a-aminokyselín nazýva proteínové monoméry, hoci viac ako 170 z nich sa nachádza v bunkách a tkanivách.

V závislosti od toho, či môžu byť aminokyseliny syntetizované v tele ľudí a iných zvierat, sa rozlišujú: neesenciálne aminokyseliny- môžu byť syntetizované; esenciálnych aminokyselín- nemožno syntetizovať. Esenciálne aminokyseliny musia byť do tela dodávané prostredníctvom potravy. Rastliny syntetizujú všetky typy aminokyselín.

V závislosti od zloženia aminokyselín bielkoviny sú: kompletné- obsahujú celú sadu aminokyselín; defektný- v ich zložení chýbajú niektoré aminokyseliny. Ak sa bielkoviny skladajú len z aminokyselín, sú tzv jednoduché. Ak bielkoviny obsahujú okrem aminokyselín aj neaminokyselinovú zložku (prostetickú skupinu), sú tzv komplexné. Protetickú skupinu môžu predstavovať kovy (metaloproteíny), sacharidy (glykoproteíny), lipidy (lipoproteíny), nukleové kyseliny (nukleoproteíny).

Všetky obsahujú aminokyseliny: 1) karboxylová skupina (-COOH), 2) aminoskupina (-NH2), 3) radikál alebo R-skupina (zvyšok molekuly). Štruktúra radikálu je odlišná pre rôzne typy aminokyselín. V závislosti od počtu aminoskupín a karboxylových skupín zahrnutých v zložení aminokyselín sa rozlišujú: neutrálne aminokyseliny majúci jednu karboxylovú skupinu a jednu aminoskupinu; zásadité aminokyseliny majúce viac ako jednu aminoskupinu; kyslé aminokyseliny majúce viac ako jednu karboxylovú skupinu.

Aminokyseliny sú amfotérne zlúčeniny, pretože v roztoku môžu pôsobiť ako kyseliny aj zásady. Vo vodných roztokoch existujú aminokyseliny v rôznych iónových formách.

Peptidová väzba

Peptidy- organické látky pozostávajúce zo zvyškov aminokyselín spojených peptidovými väzbami.

K tvorbe peptidov dochádza v dôsledku kondenzačnej reakcie aminokyselín. Keď aminoskupina jednej aminokyseliny interaguje s karboxylovou skupinou inej, vzniká medzi nimi kovalentná väzba dusík-uhlík, tzv. peptid. V závislosti od počtu aminokyselinových zvyškov zahrnutých v peptide existujú dipeptidy, tripeptidy, tetrapeptidy atď. Tvorba peptidovej väzby sa môže mnohokrát opakovať. To vedie k formácii polypeptidy. Na jednom konci peptidu je voľná aminoskupina (nazývaná N-koniec) a na druhom je voľná karboxylová skupina (nazývaná C-koniec).

Priestorová organizácia molekúl proteínov

Vykonávanie určitých špecifických funkcií proteínmi závisí od priestorovej konfigurácie ich molekúl, okrem toho je pre bunku energeticky nevýhodné udržiavať proteíny v neposkladanej forme, vo forme reťazca, preto sa polypeptidové reťazce skladajú, získavajú a; určitú trojrozmernú štruktúru alebo konformáciu. K dispozícii sú 4 úrovne priestorová organizácia bielkovín.

Primárna proteínová štruktúra- postupnosť usporiadania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci, ktorý tvorí molekulu proteínu. Väzba medzi aminokyselinami je peptidová väzba.

Ak molekula proteínu pozostáva iba z 10 aminokyselinových zvyškov, potom počet teoreticky možných variantov molekúl proteínu, ktoré sa líšia v poradí striedania aminokyselín, je 10 20. S 20 aminokyselinami z nich môžete vytvoriť ešte rozmanitejšie kombinácie. V ľudskom tele sa našlo asi desaťtisíc rôznych proteínov, ktoré sa líšia tak od seba, ako aj od proteínov iných organizmov.

Je to primárna štruktúra molekuly proteínu, ktorá určuje vlastnosti molekúl proteínu a ich priestorovú konfiguráciu. Nahradenie len jednej aminokyseliny inou v polypeptidovom reťazci vedie k zmene vlastností a funkcií proteínu. Napríklad nahradenie šiestej aminokyseliny glutámovej valínom v β-podjednotke hemoglobínu vedie k tomu, že molekula hemoglobínu ako celok nemôže vykonávať svoju hlavnú funkciu - transport kyslíka; V takýchto prípadoch sa u človeka vyvinie choroba nazývaná kosáčikovitá anémia.

Sekundárna štruktúra- usporiadané skladanie polypeptidového reťazca do špirály (vyzerá ako predĺžená pružina). Závity špirály sú zosilnené vodíkovými väzbami, ktoré vznikajú medzi karboxylovými skupinami a aminoskupinami. Takmer všetky skupiny CO a NH sa podieľajú na tvorbe vodíkových väzieb. Sú slabšie ako peptidové, ale mnohokrát opakované, dodávajú tejto konfigurácii stabilitu a tuhosť. Na úrovni sekundárnej štruktúry sú proteíny: fibroín (hodváb, pavučina), keratín (vlasy, nechty), kolagén (šľachy).

Terciárna štruktúra- zbaľovanie polypeptidových reťazcov do guľôčok, vznikajúce tvorbou chemických väzieb (vodíkové, iónové, disulfidové) a vznikom hydrofóbnych interakcií medzi radikálmi aminokyselinových zvyškov. Hlavnú úlohu pri tvorbe terciárnej štruktúry zohrávajú hydrofilno-hydrofóbne interakcie. Vo vodných roztokoch majú hydrofóbne radikály tendenciu skrývať sa pred vodou a zoskupovať sa vo vnútri globule, zatiaľ čo hydrofilné radikály majú tendenciu sa objavovať na povrchu molekuly v dôsledku hydratácie (interakcie s vodnými dipólmi). V niektorých proteínoch je terciárna štruktúra stabilizovaná disulfidovými kovalentnými väzbami vytvorenými medzi atómami síry dvoch cysteínových zvyškov. Na úrovni terciárnej štruktúry sú enzýmy, protilátky a niektoré hormóny.

Kvartérna štruktúra charakteristické pre komplexné proteíny, ktorých molekuly sú tvorené dvoma alebo viacerými globulami. Podjednotky sú držané v molekule iónovými, hydrofóbnymi a elektrostatickými interakciami. Niekedy sa počas tvorby kvartérnej štruktúry vyskytujú disulfidové väzby medzi podjednotkami. Najviac študovaným proteínom s kvartérnou štruktúrou je hemoglobínu. Tvoria ho dve α-podjednotky (141 aminokyselinových zvyškov) a dve β-podjednotky (146 aminokyselinových zvyškov). S každou podjednotkou je spojená molekula hemu obsahujúca železo.

Ak sa z nejakého dôvodu priestorová konformácia proteínov odchyľuje od normálu, proteín nemôže vykonávať svoje funkcie. Napríklad príčinou „choroby šialených kráv“ (spongiformná encefalopatia) je abnormálna konformácia priónov, povrchových proteínov nervových buniek.

Vlastnosti bielkovín

Určuje to zloženie aminokyselín a štruktúra molekuly proteínu vlastnosti. Proteíny kombinujú zásadité a kyslé vlastnosti, určené radikálmi aminokyselín: čím kyslejšie aminokyseliny v proteíne, tým výraznejšie sú jeho kyslé vlastnosti. Určuje sa schopnosť darovať a pridať H + tlmivé vlastnosti proteínov; Jedným z najsilnejších pufrov je hemoglobín v červených krvinkách, ktorý udržuje pH krvi na konštantnej úrovni. Existujú rozpustné proteíny (fibrinogén) a nerozpustné proteíny, ktoré vykonávajú mechanické funkcie (fibroín, keratín, kolagén). Existujú bielkoviny, ktoré sú chemicky aktívne (enzýmy), sú chemicky neaktívne bielkoviny, ktoré sú odolné voči rôznym podmienkam prostredia a také, ktoré sú extrémne nestabilné.

Vonkajšie faktory (teplo, ultrafialové žiarenie, ťažké kovy a ich soli, zmeny pH, žiarenie, dehydratácia)

môže spôsobiť narušenie štruktúrnej organizácie molekuly proteínu. Proces straty trojrozmernej konformácie vlastnej danej molekule proteínu sa nazýva denaturácia. Príčinou denaturácie je rozbitie väzieb, ktoré stabilizujú určitú proteínovú štruktúru. Spočiatku sa pretrhávajú najslabšie väzby a ako sa sprísňujú podmienky, pretrhávajú sa aj silnejšie. Preto sa najskôr strácajú kvartérne, potom terciárne a sekundárne štruktúry. Zmena priestorovej konfigurácie vedie k zmene vlastností proteínu a v dôsledku toho znemožňuje proteínu vykonávať svoje prirodzené biologické funkcie. Ak denaturácia nie je sprevádzaná deštrukciou primárnej štruktúry, potom môže byť reverzibilné v tomto prípade dochádza k samoobnoveniu konformačnej charakteristiky proteínu. Napríklad membránové receptorové proteíny podliehajú takejto denaturácii. Proces obnovy proteínovej štruktúry po denaturácii je tzv renaturácia. Ak obnovenie priestorovej konfigurácie proteínu nie je možné, potom sa nazýva denaturácia nezvratné.

Funkcie proteínov

Funkcia	Príklady a vysvetlenia
Stavebníctvo	Proteíny sa podieľajú na tvorbe bunkových a extracelulárnych štruktúr: sú súčasťou bunkových membrán (lipoproteíny, glykoproteíny), vlasov (keratín), šliach (kolagén) atď.
Doprava	Krvný proteín hemoglobín viaže kyslík a transportuje ho z pľúc do všetkých tkanív a orgánov a z nich prenáša oxid uhličitý do pľúc; Zloženie bunkových membrán zahŕňa špeciálne proteíny, ktoré zabezpečujú aktívny a prísne selektívny prenos určitých látok a iónov z bunky do vonkajšieho prostredia a späť.
Regulačné	Proteínové hormóny sa podieľajú na regulácii metabolických procesov. Napríklad hormón inzulín reguluje hladinu glukózy v krvi, podporuje syntézu glykogénu a zvyšuje tvorbu tukov zo sacharidov.
Ochranný	V reakcii na prenikanie cudzích proteínov alebo mikroorganizmov (antigénov) do tela sa vytvárajú špeciálne proteíny - protilátky, ktoré ich dokážu viazať a neutralizovať. Fibrín, vytvorený z fibrinogénu, pomáha zastaviť krvácanie.
Motor	Kontraktilné proteíny aktín a myozín zabezpečujú svalovú kontrakciu u mnohobunkových zvierat.
Signál	Do povrchovej membrány bunky sú zabudované proteínové molekuly, ktoré sú schopné meniť svoju terciárnu štruktúru v reakcii na faktory prostredia, čím prijímajú signály z vonkajšieho prostredia a prenášajú príkazy do bunky.
Skladovanie	V tele zvierat sa proteíny spravidla neukladajú, s výnimkou vaječného albumínu a mliečneho kazeínu. Ale vďaka bielkovinám sa niektoré látky môžu v tele ukladať, napríklad pri odbúravaní hemoglobínu sa železo z tela neodstraňuje, ale ukladá a vytvára komplex s proteínom feritín.
Energia	Keď sa 1 g bielkovín rozloží na konečné produkty, uvoľní sa 17,6 kJ. Najprv sa proteíny rozkladajú na aminokyseliny a potom na konečné produkty - vodu, oxid uhličitý a amoniak. Bielkoviny sa však ako zdroj energie využívajú až vtedy, keď sa vyčerpajú iné zdroje (sacharidy a tuky).
Katalytický	Jedna z najdôležitejších funkcií bielkovín. Poskytujú proteíny - enzýmy, ktoré urýchľujú biochemické reakcie prebiehajúce v bunkách. Napríklad ribulózabifosfátkarboxyláza katalyzuje fixáciu CO2 počas fotosyntézy.

Enzýmy

Enzýmy, alebo enzýmy, sú špeciálnou triedou proteínov, ktoré sú biologickými katalyzátormi. Vďaka enzýmom prebiehajú biochemické reakcie obrovskou rýchlosťou. Rýchlosť enzymatických reakcií je desaťtisíckrát (a niekedy aj milióny) vyššia ako rýchlosť reakcií prebiehajúcich za účasti anorganických katalyzátorov. Látka, na ktorú enzým pôsobí, je tzv substrát.

Enzýmy sú globulárne proteíny, štrukturálne vlastnosti Enzýmy možno rozdeliť do dvoch skupín: jednoduché a zložité. Jednoduché enzýmy sú jednoduché bielkoviny, t.j. pozostávajú iba z aminokyselín. Komplexné enzýmy sú komplexné bielkoviny, t.j. Okrem bielkovinovej časti obsahujú skupinu nebielkovinovej povahy - kofaktor. Niektoré enzýmy používajú vitamíny ako kofaktory. Molekula enzýmu obsahuje špeciálnu časť nazývanú aktívne centrum. Aktívne centrum- malá časť enzýmu (od troch do dvanástich aminokyselinových zvyškov), kde dochádza k väzbe substrátu alebo substrátov za vzniku komplexu enzým-substrát. Po dokončení reakcie sa komplex enzým-substrát rozpadne na enzým a reakčný produkt (produkty). Niektoré enzýmy majú (okrem aktívnych) alosterické centrá- oblasti, ku ktorým sú pripojené regulátory rýchlosti enzýmov ( alosterické enzýmy).

Reakcie enzymatickej katalýzy sa vyznačujú: 1) vysokou účinnosťou, 2) prísnou selektivitou a smerom pôsobenia, 3) substrátovou špecifickosťou, 4) jemnou a presnou reguláciou. Substrát a reakčná špecifickosť reakcií enzymatickej katalýzy sú vysvetlené hypotézami E. Fischera (1890) a D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hypotéza zámku kľúča) navrhol, že priestorové konfigurácie aktívneho centra enzýmu a substrátu si musia navzájom presne zodpovedať. Substrát sa porovnáva s „kľúčom“, enzým so „zámkom“.

D. Koshland (hypotéza ruka-rukavice) navrhol, že priestorová korešpondencia medzi štruktúrou substrátu a aktívnym centrom enzýmu sa vytvorí až v momente ich vzájomnej interakcie. Táto hypotéza je tiež tzv hypotéza indukovanej korešpondencie.

Rýchlosť enzymatických reakcií závisí od: 1) teploty, 2) koncentrácie enzýmu, 3) koncentrácie substrátu, 4) pH. Je potrebné zdôrazniť, že keďže enzýmy sú proteíny, ich aktivita je najvyššia za fyziologicky normálnych podmienok.

Väčšina enzýmov môže fungovať len pri teplotách medzi 0 a 40 °C. V rámci týchto limitov sa rýchlosť reakcie zvyšuje približne 2-krát s každým zvýšením teploty o 10 °C. Pri teplotách nad 40 °C dochádza k denaturácii proteínu a znižuje sa aktivita enzýmu. Pri teplotách blízkych bodu mrazu sú enzýmy inaktivované.

Keď sa množstvo substrátu zvyšuje, rýchlosť enzymatickej reakcie sa zvyšuje, kým sa počet molekúl substrátu nerovná počtu molekúl enzýmu. S ďalším zvýšením množstva substrátu sa rýchlosť nezvýši, pretože aktívne centrá enzýmu sú nasýtené. Zvýšenie koncentrácie enzýmu vedie k zvýšenej katalytickej aktivite, pretože väčší počet molekúl substrátu prechádza transformáciou za jednotku času.

Pre každý enzým existuje optimálna hodnota pH, pri ktorej vykazuje maximálnu aktivitu (pepsín - 2,0, slinná amyláza - 6,8, pankreatická lipáza - 9,0). Pri vyšších alebo nižších hodnotách pH sa aktivita enzýmov znižuje. Pri náhlych zmenách pH enzým denaturuje.

Rýchlosť alosterických enzýmov je regulovaná látkami, ktoré sa viažu na alosterické centrá. Ak tieto látky urýchľujú reakciu, sú tzv aktivátory ak spomalia - inhibítory.

Klasifikácia enzýmov

Podľa typu chemických transformácií, ktoré katalyzujú, sa enzýmy delia do 6 tried:

1. oxireduktázy(prenos atómov vodíka, kyslíka alebo elektrónov z jednej látky na druhú – dehydrogenáza),
2. transferázy(prenos metylovej, acylovej, fosfátovej alebo aminoskupiny z jednej látky na druhú – transaminázu),
3. hydrolázy(hydrolytické reakcie, pri ktorých zo substrátu vznikajú dva produkty – amyláza, lipáza),
4. lyázy(nehydrolytické pridávanie k substrátu alebo oddeľovanie skupiny atómov od neho, pričom v tomto prípade sa môžu pretrhnúť väzby C-C, C-N, C-O, C-S - dekarboxyláza),
5. izomerázy(intramolekulárne preskupenie - izomeráza),
6. ligázy(spojenie dvoch molekúl ako výsledok tvorby väzieb C-C, C-N, C-O, C-S - syntetáza).

Triedy sa ďalej delia na podtriedy a podtriedy. V súčasnej medzinárodnej klasifikácii má každý enzým špecifický kód pozostávajúci zo štyroch čísel oddelených bodkami. Prvé číslo je trieda, druhé je podtrieda, tretie je podtrieda, štvrté je poradové číslo enzýmu v tejto podtriede, napríklad kód arginázy je 3.5.3.1.

Ísť do prednášky č.2"Štruktúra a funkcie sacharidov a lipidov"

Ísť do prednášky č.4"Štruktúra a funkcie ATP nukleových kyselín"

Predtým, ako hovoríme o najdôležitejších fyzikálnych a chemických vlastnostiach proteínu, musíte vedieť, z čoho pozostáva a aká je jeho štruktúra. Proteíny sú dôležitým prírodným biopolymérom, ktorý slúži ako základ pre ne.

Čo sú aminokyseliny

Ide o organické zlúčeniny, ktoré obsahujú karboxylové a amínové skupiny. Vďaka prvej skupine majú uhlík, kyslík a vodík a druhú - dusík a vodík. Alfa aminokyseliny sú považované za najdôležitejšie, pretože sú potrebné na tvorbu bielkovín.

Existujú esenciálne aminokyseliny nazývané proteinogénne aminokyseliny. Takže sú zodpovedné za vzhľad bielkovín. Je ich len 20, no môžu vytvárať nespočetné množstvo proteínových zlúčenín. Žiadna z nich však nebude úplne identická s druhou. Je to možné vďaka kombináciám prvkov, ktoré sa nachádzajú v týchto aminokyselinách.

Ich syntéza sa v tele nevyskytuje. Preto sa tam dostanú spolu s jedlom. Ak ich človek dostane v nedostatočnom množstve, môže dôjsť k narušeniu normálneho fungovania rôznych systémov. Proteíny vznikajú polykondenzačnou reakciou.

Proteíny a ich štruktúra

Predtým, ako prejdeme k fyzikálnym vlastnostiam bielkovín, stojí za to uviesť presnejšiu definíciu tejto organickej zlúčeniny. Proteíny sú jednou z najvýznamnejších bioorganických zlúčenín, ktoré sa tvoria vďaka aminokyselinám a zúčastňujú sa mnohých procesov prebiehajúcich v tele.

Štruktúra týchto zlúčenín závisí od poradia, v ktorom sa aminokyselinové zvyšky striedajú. Vo výsledku to vyzerá takto:

• primárne (lineárne);
• sekundárne (špirála);
• terciárne (globulárne).

Ich klasifikácia

Kvôli obrovskej rozmanitosti proteínových zlúčenín a rôznym stupňom zložitosti ich zloženia a rôznych štruktúr existujú pre pohodlie klasifikácie, ktoré sa spoliehajú na tieto vlastnosti.

Ich zloženie je nasledovné:

• jednoduchý;
• komplexy, ktoré sa zase delia na:

1. kombinácia bielkovín a sacharidov;
2. kombinácia bielkovín a tukov;
3. spojenie molekúl bielkovín a nukleových kyselín.

Podľa rozpustnosti:

• rozpustné vo vode;
• rozpustný v tukoch.

Krátky popis proteínových zlúčenín

Predtým, ako prejdeme k fyzikálnym a chemickým vlastnostiam proteínov, bude užitočné ich trochu charakterizovať. Samozrejme, ich vlastnosti sú dôležité pre normálne fungovanie živého organizmu. V pôvodnom stave sú to pevné látky, ktoré sa buď rozpúšťajú v rôznych kvapalinách alebo nie.

Stručne povedané o fyzikálnych vlastnostiach bielkovín, potom určujú mnohé z najdôležitejších biologických procesov v tele. Napríklad transport látok, konštrukčná funkcia atď. Fyzikálne vlastnosti bielkovín závisia od toho, či sú alebo nie sú rozpustné. Práve o týchto vlastnostiach sa bude písať ďalej.

Fyzikálne vlastnosti bielkovín

O ich stave agregácie a rozpustnosti sa už písalo vyššie. Preto prejdeme k nasledujúcim vlastnostiam:

1. Majú veľkú molekulovú hmotnosť, ktorá závisí od určitých podmienok prostredia.
2. Ich rozpustnosť má široký rozsah, v dôsledku čoho je možná elektroforéza, metóda, ktorou sa proteíny izolujú zo zmesí.

Chemické vlastnosti proteínových zlúčenín

Čitatelia už vedia, aké fyzikálne vlastnosti majú proteíny. Teraz musíme hovoriť o rovnako dôležitých chemických látkach. Sú uvedené nižšie:

1. Denaturácia. Koagulácia bielkovín pod vplyvom vysokých teplôt, silných kyselín alebo zásad. Pri denaturácii sa zachová len primárna štruktúra a všetky biologické vlastnosti bielkovín sa stratia.
2. Hydrolýza. V dôsledku toho vznikajú jednoduché bielkoviny a aminokyseliny, pretože sa ničí primárna štruktúra. Je základom procesu trávenia.
3. Kvalitatívne reakcie na stanovenie bielkovín. Sú len dve z nich a tretia je potrebná na detekciu síry v týchto zlúčeninách.
4. Biuretová reakcia. Proteíny sú vystavené pôsobeniu zrazeniny hydroxidu meďnatého. Výsledkom je fialové sfarbenie.
5. Xantoproteínová reakcia. Účinok sa uskutočňuje pomocou koncentrovanej kyseliny dusičnej. Výsledkom tejto reakcie je biela zrazenina, ktorá po zahriatí zožltne. A ak pridáte vodný roztok amoniaku, objaví sa oranžová farba.
6. Stanovenie síry v bielkovinách. Keď sa bielkoviny spália, začne cítiť zápach „spáleného rohu“. Tento jav sa vysvetľuje tým, že obsahujú síru.

Takže toto boli všetky fyzikálne a chemické vlastnosti bielkovín. Ale, samozrejme, nielen kvôli nim sú považované za najdôležitejšie zložky živého organizmu. Určujú najdôležitejšie biologické funkcie.

Biologické vlastnosti bielkovín

Skúmali sme fyzikálne vlastnosti bielkovín v chémii. Ale stojí za to hovoriť aj o tom, aký vplyv majú na telo a prečo bez nich nebude plne fungovať. Nasledujúce funkcie majú proteíny:

1. enzymatické. Väčšina reakcií v tele sa vyskytuje za účasti enzýmov, ktoré sú proteínového pôvodu;
2. dopravy. Tieto prvky dodávajú do tkanív a orgánov ďalšie dôležité molekuly. Jedným z najdôležitejších transportných proteínov je hemoglobín;
3. štrukturálne. Proteíny sú hlavným stavebným materiálom pre mnohé tkanivá (svalové, kožné, podporné);
4. ochranný. Protilátky a antitoxíny sú špeciálnym typom proteínových zlúčenín, ktoré tvoria základ imunity;
5. signál Receptory, ktoré sú zodpovedné za fungovanie zmyslových orgánov, majú vo svojej štruktúre aj proteíny;
6. ukladanie. Túto funkciu vykonávajú špeciálne bielkoviny, ktoré môžu byť stavebnými materiálmi a zdrojmi dodatočnej energie pri vývoji nových organizmov.

Proteíny môžu byť premenené na tuky a sacharidy. Ale nebudú sa môcť stať veveričkami. Preto je nedostatok týchto konkrétnych zlúčenín obzvlášť nebezpečný pre živý organizmus. Uvoľnená energia je malá a v tomto ohľade je nižšia ako tuky a sacharidy. Sú však zdrojom esenciálnych aminokyselín v tele.

Ako pochopiť, že v tele nie je dostatok bielkovín? Zdravotný stav človeka sa zhoršuje, nastupuje rýchle vyčerpanie a únava. Výborným zdrojom bielkovín sú rôzne druhy pšenice, mäsové a rybie výrobky, mliečne výrobky, vajcia a niektoré druhy strukovín.

Je dôležité poznať nielen fyzikálne vlastnosti bielkovín, ale aj tie chemické, ako aj to, aký význam majú pre telo z biologického hľadiska. Proteínové zlúčeniny sú jedinečné v tom, že sú zdrojom esenciálnych aminokyselín, ktoré sú potrebné pre normálne fungovanie ľudského tela.

Veveričky- prírodné polypeptidy s obrovskou molekulovou hmotnosťou. Sú súčasťou všetkých živých organizmov a plnia rôzne biologické funkcie.

Štruktúra bielkovín.

Proteíny majú 4 úrovne štruktúry:

• primárna štruktúra proteínu- lineárna sekvencia aminokyselín v polypeptidovom reťazci, zložená v priestore:

• sekundárna štruktúra proteínu- konformácia polypeptidového reťazca, pretože krútenie v priestore v dôsledku vodíkových väzieb medzi N.H. A CO v skupinách. Existujú 2 spôsoby inštalácie: α - špirála a β - štruktúra.

• terciárna štruktúra proteínu je trojrozmerné znázornenie vírenia α -špirála resp β - štruktúry vo vesmíre:

Táto štruktúra je tvorená -S-S-disulfidovými mostíkmi medzi cysteínovými zvyškami. Na tvorbe takejto štruktúry sa podieľajú opačne nabité ióny.

• kvartérna štruktúra proteínu vzniká v dôsledku interakcie medzi rôznymi polypeptidovými reťazcami:

Syntézy bielkovín.

Syntéza je založená na metóde na pevnej fáze, pri ktorej je prvá aminokyselina fixovaná na polymérnom nosiči a postupne sa k nej pridávajú nové aminokyseliny. Polymér sa potom oddelí od polypeptidového reťazca.

Fyzikálne vlastnosti bielkovín.

Fyzikálne vlastnosti proteínu sú určené jeho štruktúrou, preto sa proteíny delia na guľovitý(rozpustný vo vode) a fibrilárne(nerozpustný vo vode).

Chemické vlastnosti bielkovín.

1. Denaturácia bielkovín(deštrukcia sekundárnej a terciárnej štruktúry pri zachovaní primárnej). Príkladom denaturácie je zrážanie vaječných bielkov pri varení vajec.

2. Hydrolýza bielkovín- nevratná deštrukcia primárnej štruktúry v kyslom alebo zásaditom roztoku s tvorbou aminokyselín. Týmto spôsobom môžete určiť kvantitatívne zloženie bielkovín.

3. Kvalitatívne reakcie:

Biuretová reakcia- interakcia peptidovej väzby a medi (II) solí v alkalickom roztoku. Na konci reakcie sa roztok sfarbí do fialova.

Xantoproteínová reakcia- pri reakcii s kyselinou dusičnou sa pozoruje žlté sfarbenie.

Biologický význam bielkovín.

1. Proteíny sú stavebným materiálom, z ktorého sa stavajú svaly, kosti a tkanivá.

2. Proteíny – receptory. Prenášajú a vnímajú signály prichádzajúce zo susedných buniek z prostredia.

3. Bielkoviny hrajú dôležitú úlohu v imunitnom systéme organizmu.

4. Proteíny vykonávajú transportné funkcie a transportujú molekuly alebo ióny na miesto syntézy alebo akumulácie. (Hemoglobín prenáša kyslík do tkanív.)

5. Bielkoviny – katalyzátory – enzýmy. Sú to veľmi silné selektívne katalyzátory, ktoré milióny krát urýchľujú reakcie.

Existuje množstvo aminokyselín, ktoré si telo nedokáže syntetizovať - nenahraditeľný, získavajú sa len z potravy: tizín, fenylalanín, metinín, valín, leucín, tryptofán, izoleucín, treonín.